 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Неконкурентне інгібування
|
Читайте также: |
Неконкурентний інгібітор не заважає з’єднанню субстрату з ферментом. Він здатний приєднуватися як до вільного ферменту, так і до фермент-субстратного комплексу з однаковою ефективністю.
Неконкурентний інгібітор викликає такі конформаційні зміни, які не дозволяють ферменту перетворювати субстрат на продукт, але не впливає на спорідненість ферменту до субстрату.
Наприклад, цианід зв’язується з іонами металів, що виконують у ферментів роль простетичної групи, і пригнічує активність цих ферментів. Такий тип гальмування каталітичної активності називається ще алостеричним інгібуванням.
Алостеричні інгібітори зв'язуються з окремими ділянками ферменту поза активним центром, викликаючи конформаційні зміни в молекулі ферменту, а саме оборотні зміни в структурі його активно центру. Таке з’єднання призводить до зменшення активності ферменту в результаті зменшення спорідненість ферменту до субстрату. Алостеричні ефекти зустрічаються практично тільки у олігомерних ферментів.
При неконкурентному інгібуванні константа Міхаеліса не змінюється, а максимальна швидкість реакції зменшується в 
разів. Тому в подвійних обернених координатах сімейство прямих, що відповідають різним концентраціям інгібітору, перетинаються в одній точці на осі абсцис.
Поиск по сайту: