АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Коллаген

Читайте также:
  1. Музыкальные способности ПП и ЛП
  2. Наследственная склонность к аутоиммунным реакциям.
  3. Опухоли полового тяжа яичника и стромы (гормонально-активные)
  4. Технология колбасных изделий
  5. ХРОНИЧЕСКОЕ ВОСПАЛЕНИЕ

В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Они обладают огромной прочностью и практически не растяжимы (они могут выдерживать нагрузку в 10 000 раз превышающую их собственный вес.

Необычные механические свойства коллагена связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трех полипептидных цепей, называемых a-цепями. Идентифицировано более 20 a-цепей, большинство из которых имеет в своем составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

Первичная структура a-цепей коллагена необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 25% составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 10% – аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан. В составе первичной структуры a-цепи коллагена содержится так же необычная аминокислота гидроксилизин.

Катаболизм коллагена. Как и любой белок, коллаген функционирует в организме определенное время. Его относят к медленно обменивающимся белкам, период его полураспада составляет около месяца. Разрушение коллагеновых волокон осуществляется ферментативно и с помощью активных форм кислорода.

 

Рис. 34.1. Этапы формирования коллагенового волокна.

 

Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидогидролазами. Основной фермент его катаболизма – коллагеназа, которая расщепляет пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена. В норме она синтезируется клетками соединительной ткани, прежде всего фибробластами и макрофагами. Образующиеся фрагменты коллагена растворимы в воде, при температуре тела они спонтанно денатурируются и становятся доступными для действия других протеолитических ферментов.

Существует ряд заболеваний, связанных с нарушением структуры или синтеза коллагена. Они составляют целую группу заболеваний соединительной ткани, названных коллагенозами. Так как около 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% - в коже и 10% – в строме внутренних оганов, клиническая картина этих заболеваний будет крайне полиморфной. При многих заболеваниях наблюдаются не только костно-суставная патология или изменения со стороны кожи, но и ярко выраженные висцеральные проявления (поражения кишечника, почек, легких, сердца). К наиболее распространенным и изученным коллагенозам относят несовершенный остеогенез, синдром Элерс-Данлоса, синдром Марфана, а так же цингу.

 


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 | 53 | 54 | 55 | 56 | 57 | 58 | 59 | 60 | 61 | 62 | 63 | 64 | 65 | 66 | 67 | 68 | 69 | 70 | 71 | 72 | 73 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)