 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Применение ферментов в медицинской практике
| Основные разделы | Ферменты | Примеры использования |
| Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) (изофермент ЛДГ1) | Инфаркт миокарда | |
| Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) | Инфаркт миокарда, заболевания печени | |
| Энзимо-диагностика | Аланинаминотрансфераза (АлАТ) | Заболевания печени |
| γ-Глутамилтранспептидаза (ГГТ) | Поражение печени и желчных путей | |
| Креатинкиназа (КФК) | Инфаркт миокарда | |
| Кислая фосфатаза (КФ) | Рак предстательной железы. | |
| a-амилаза, липаза | Заболевания поджелудочной железы | |
| Щелочная фосфатаза (ЩФ) | Заболевания печени и желчных путей (холестаз) | |
| Пепсин, панкреатин, фестал, дигестал, мезим | Улучшение процессов пищеварения | |
| Трипсин, химотрипсин | Лечение гнойных ран | |
| Стрептокиназа, урокиназа | Предотвращение тромбообразования при пересадке органов и других операциях | |
| Энзимо-терапия | Гиалуронидаза (лидаза) | Рассасывание рубцов |
| Аспарагиназа | Лечение некоторых злокачественных образований | |
| Нуклеазы (ДНК-азы) | конъюктивит, ринит, гнойный бронхит | |
| Уреаза (иммобилизованная) | Удаление мочевины из организма в аппаратах “Искусственная почка” | |
| Использование ферментов в качестве | Глюкозооксидаза | Определение концентрации глюкозы в крови |
| аналитических реактивов | Уреаза | Определение мочевины в крови |
«Ферменты, активируемые металлами (микроэлементами)»
| Металлы | Ферменты |
| Са | Амилаза, липаза |
| Cu | Цитохромоксидаза, супероксиддисмутаза, тирозиназа, лизилгидроксилаза |
| Mn | Супероксиддисмутаза, креатинкиназа, аргиназа, холинэстераза |
| Mg | Изоцитратдегидрогеназа, гексокиназа, фосфофруктокиназа, пируваткиназа, енолаза |
| Mo | Ксантиноксидаза, сульфитоксидаза |
| Zn | Щелочная фосфатаза, коллагеназа, алкогольдегидрогеназа, супероксиддисмутаза |
| Se | Глутатионпероксидаза |
| Fe | Цитохромы, каталаза, пероксидаза (в структуре гема) |
| Co | Метилмалонилмутаза (в структуре витамина В12) |
III. Решить задачи:
Задача 1. При острых панкреатитах происходит преждевременная активация проферментов в клетках поджелудочной железы. Объясните:
А) какие ферменты могут активироваться при этом?
Б) какие последствия может вызвать такая активация?
В) как можно уменьшить разрушительное действие этих ферментов?
Задача 2. Оптимальное значение рН для пепсина желудочного сока 1,5 - 2,0, а для трипсина, который секретируется с панкреатическим соком, 7,8. Нарисуйте графики зависимости скорости реакции от рН для этих ферментов и объясните:
А) почему изменение рН приводит к уменьшению активности ферментов
Б) какое значение для организма человека имеет различие в рН-оптимуме этих ферментов.
Задача 3. Объясните, почему протеолитические ферменты и дезоксирибонуклеаза используются для лечения гнойных ран. Какие реакции катализируют эти ферменты?
Задача 4. Лекарственные ферментные препараты (например, лидаза для инъекций) хранят в сухом виде в вакуумизированных ампулах при оптимальном для хранения температурном режиме (в защищенном от света месте при температуре не выше +150 С), а перед использованием растворяют сухой препарат в дистиллированной воде при осторожном перемешивании. Объясните требования к хранению и использованию ферментных препаратов (в тексте они выделены).
Задача 5 Токсический эффект тяжелых металлов, например Cd2+, Hg2+, объясняется тем, что они могут замещать Zn2+ в активном центре определенных ферментов. Приведите примеры ферментов, в активном центре которых содержатся металлы, и объясните, как при этом изменится активность ферментов и почему?
Список рекомендуемой литературы:
1. Березов Т.Т. Биологическая химия/Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – Изд.3-е. – М.: Медицина, 1998 – 704 с.
2. Биологическая химия: Учебник/Е.С, Северин, Т.Л. Алейникова и др.- М.: ООО
«Медицинское информационное агентство», 2008. - 368 с.
3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2003 – 784 с.
4. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, 3 изд. - М.: «ГЭОТАР», 2005 – 441 с.
5. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2008 – 384 с.
6. Методическое пособие для самостоятельной работы студентов по биологической химии
(в 2 частях). Часть I /Артюкова О.А., Хасина М.А. - Владивосток: Медицина ДВ, 2010. - 96 с.
7. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.:«Медицинское информационное агентство». – 2004. -566 с.
8. Хасина М.А. Словарь-справочник по клинической биохимии – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008.
9. Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб.: «Издательство СПбГМУ», 2005. – 480 с.
10. Лекции по дисциплине
Практическое занятие № 4
Тема: «Активаторы и ингибиторы ферментов. Энзимодиагностика, энзимопатология» (лабораторно-практическое занятие)
Мотивация: знания химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и дальнейшего изучения свойств ферментов
Цель обучения, воспитания и развития: закрепить представления о белковой природе ферментов, особенностях ферментативного катализа, специфичности ферментов,; принципы обнаружения ферментов.
Задачи, обучения, воспитания и развития: студент должен
1. Уметь писать формулы: коферментов НАД, ФМН
2. Знать и уметь объяснять значения терминов: ферменты (энзимы), кофактор, кофермент, ингибитор, органоспецифические ферменты, изоферменты.
Этапы проведения занятия:
- Вводная часть
- Основная часть занятия: лабораторная работа
- Заключительная часть занятия ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ:
1. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента и субстрата.
2. Ингибиторы ферментов: неспецифические и специфические; необратимые и обратимые; конкурентные и неконкурентные. Применение ингибиторов в медицине и быту. Обратимое угнетение фермента как механизм действия большинства лекарств.
3. Различия ферментного спектра органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
4. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий.
5. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.
6. Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др.
Ориентировочная основа деятельности студентов (ООД) для проведения лабораторной работы: Ферментативная активность каталазы
Принцип метода. Каталаза- это фермент, который встречается в организме животных и человека преимущественно в печени и эритроцитах. Он разлагает перекись водорода (токсический побочный продукт клеточного дыхания) на воду и кислород.
2H2O2 каталаза 2H2O + O2
Поиск по сайту: