Клакссификация и номенклатура аминокислот

Аминокислоты классифицируются по следующим признакам.

1) По строению углеводородного радикала: алифатические, арома-тические, алифатическо-ароматические (смешанные), гетероциклические.

2) По взаимному расположению NH₂ и СООН групп: a-, b-, g-, d-, e- и т. д. аминокислоты. Атом углерода, находящийся по соседству с группой СООН, обозначается греческой буквой a, следующий – β, и т. д.

Если в аминокислоте присутствует несколько карбоксильных групп, то она может являться и a- и β-аминокислотой одновременно (например аспарагиновая кислота, см. ниже), а следовательно проявлять химические свойства и тех и других. a-Аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются структурными единицами, из которых строится биополимерная молекула любого белка.

3) По числу разнородных групп: нейтральные (одна СООН и одна NH₂), основные (две NH₂ и одна СООН) и кислотные (две СООН и одна NH₂).

4) По способности синтезироваться в живых организмах: заменимые (синтезируются) и незаменимые (не синтезируются).

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 природных аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. Поэтому их поступление в организм возможно только с пищей.

5) По вхождению в состав белков: протеиногенные и непротеиногенные.

В процессе биосинтеза белка в живых организмах в полипептидную цепь включаются главным образом 20 основных природных α-амино­кислот, кодируе­мых генетическим кодом. Эти аминокислоты называются протеиногенными (табл. 2). Они участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма. Остальные аминокислоты (непротеиногенные) не участвуют в построении белков.

Таблица 2

Поиск по сайту: