АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Химические свойства. 1) Образование солей. Аминокислоты являются амфотерными соеди­не­ниями

Читайте также:
  1. I. Определение, классификация и свойства эмульсий
  2. III. Химические свойства альдегидов и кетонов
  3. а) наименьшая частица вещества, которая сохраняет его химические свойства.
  4. АЗОТИСТЫЙ АНГИДРИД, СТРОЕНИЕ, ПОЛУЧЕНИЕ, СВОЙСТВА.
  5. АЗОТНЫЙ АНГИДРИД, СВОЙСТВА, СТРОЕНИЕ, СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ.
  6. Алхимические операции.
  7. АММИАК, ЕГО СТРОЕНИЕ, СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ И СВОЙСТВА.
  8. АРСЕНИДЫ, ИХ СВОЙСТВА И СТРОЕНИЕ.
  9. Березовые почки. Полезные свойства
  10. Бериллий, Свойства и параметры бериллия
  11. Биологические свойства субстратов
  12. Биохимические факторы

1) Образование солей. Аминокислоты являются амфотерными соеди­не­ниями. Они проявляют свойства кислот за счет карбоксильной группы и свойства оснований за счет аминогруппы, т.е. образуют соли как с основаниями, так и с кислотами.

 

 

a-Аминокислоты могут образовывать труднорастворимые ком­плекс­ные соли со многими ионами тяжелых металлов, в частности с Сu2+. При добавлении к щелочному раствору a-аминокислоты солей Сu2+ выпадает осадок синего цвета. Это качественная реакция на a-аминокислоты.

 

 

2) Образование производных. В аминокислотах присутствуют различные функциональные группы, поэтому производные могут образовы­вать­ся как по аминогруппе (подобно аминам), так и по карбоксильной группе (подобно карбоновым кислотам).

а) Реакции по карбоксильной группе.

- этерификация - взаимодействие аминокислот со спиртами с образованием сложных эфиров.

 

 

- получение хлорангидридов - взаимодействие аминокислот со спиртами с галогенидами фосфора.

 

 

- получение амидов – взаимодействие аминокислот с аммиаком

 

 

б) Реакции по аминогруппе.

- алкилирование – взаимодействие аминокислот с алкилгалогенидами (галогеналканами), в результате которого происходит замещение Н-атомов аминогруппы на углеводородный заместитель (алкил).

Полное замещение водорода приводит приводит к образованию бетаинов – триалкилпроизводных аминокислот. Бетаины – важные продукты промежуточного метаболизма – являются активаторами в синтезе фосфолипидов клеточных мембран, выступают «донорами» метильных групп в реакциях метилирования ДНК и других органелл.

 

 

- ацилирование – взаимодействие аминокислот с ангидридами или галогенангидридами карбоновых кислот, в результате которого происходит замещение Н-атома аминогруппы на ацильную группу (R-C=O).

 

 

- дезаминирование – взаимодействие аминокислот с азотистой кислотой, в результате которого выделяется молекулярный азот и образуется соответствующая гидроксикислота. Это качественная реакция на первичную алифатическую аминогруппу.

 

 

На реакции дезаминирования основан метод количественного определения аминогрупп в аминокислотах и белках – выделившийся азот рассчитывают объемным способом.

 

3) Взаимодействия между карбоксильной и аминогруппой. Взаимодействие амино- и карбоксильной групп возможно как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и между группами принадлежащими разным молекулам (межмолекулярная реакция). При взаимодействии СООН и NH2 групп происходит отщепление молекулы воды и образуется пептидная связь:

 

 

а) Межмолекулярное взаимодействие в большей степени характерно для a-аминокислот и в зависимости от условий реакции могут образовываться либо циклические дикетопиперазины, либо линейные цепи пептидов и белков.

- образование дикетопиперазинов происходит при нагревании a-ами­нокислот до температур выше их температуры плавления (Т>Тпл), при этом число атомов углерода в продукте реакции удваивается.

 

 

- образование линейных пептидов происходит в организме под действием специальных ферментов в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории - достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза – несколько лет. При отщеплении молекулы воды от функциональных групп двух аминокислот образуется дипептид, трех – трипептид и т. д. Например, при взаимодействии аминокислот тирозина (Tyr) и аланина (Ala) получается дипептид тирозилаланин (Tyr-Ala), который при добавлении следующей аминокислоты – глицина (Gly) – превращается в трипептид тирозилаланилглицин (Tyr-Ala-Gly).

 

 

б) Внутримолекулярное взаимодействие между СООН и NH2 группами при нагревании до Т>Тпл характерно для g-, d-, e-аминокислот. В результате взаимодействия функциональных групп от одной молекулы аминокислоты отщепляется молекула воды, и образуются циклические амиды – лактамы.

 

Большое практическое значение имеет внутримолекулярное взаимо­действие функциональных групп e-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e-капролактам. Капролактам подвергают гидролитичес­кой полимеризации с целью получения полиамидов, из которых далее изготавливаются синтетические волокна капрон, найлон, перлон.

 

4) Термическое дезаминирование характерно для β-аминокислот, которые при нагревании до Т>Тпл легко отщепляют молекулу аммиака и превращаются в ненасыщенные карбоновые кислоты.

 

 

5) Биохимические реакции аминокислот в живых организмах протекают под действием ферментов.

а) Декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы аминокислот под действием фермента декарбоксилазы втканях животных, растений и микроорганизмов. Эти ферменты являются специфичными для каждой природной a-аминокислоты и обозначаются соответствующим трехбуквенным сокращением (табл. 2). Продуктами декарбоксилирования являются биогенные амины, которые обладают высокой физиологической активностью, например кадаверин, образующийся из лизина при гнилостном распаде белковых веществ.

 

 

б) Дезаминирование – окислительный распад аминокислот в живых организмах на аммиак и оксокислоту под действием фермента дегидрогеназы. Вначале в присутствии фермента происходит отщепление водорода с образованием неустойчивой иминокислоты, которая далее гидролизуется с образованием оксокислоты и аммиака.

 

 

Реакции дезаминирования обратимы, поэтому в живых организмах из оксокислот и аммиака могут образоваваться новые аминокислоты.

в) Переаминирование (А. Н. Браунштейн, М. ГКрицман,1937 г.) обратимыйперенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новых амино- и кетокислот под действием ферментов аминотрансфераз. Реакция протекает без промежуточного выделения аммиака и играет важную роль в процессах образования мочевины, глюкозы и новых аминокислот.

 


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.007 сек.)