Классификация белков

По происхождению белки подразделяются на животные, растительные и бактериальные.

По аминокислотному составу взависимости от пищевой ценностибелки подразделяются на полноценные и неполноценные.

Полноценные белки содержат все восемь незаменимых аминокислот. Это главным образом белки животного происхождения. Эталоном может выступать белок яиц и молока. Среди растительных белков полноценные содержатся в картофеле, сое, моркови, свекле и др.

Неполноценные белки – не имеют в своем составе отдельных незамени­мых аминокислот. Неполноценными является большинство растительных белков. Все они отличаются по аминокислотному составу. Например, в з еине кукурузы нет Lis и Trp, но много Glu, Leu, Pro, Ala. Во всех растителных белках всегда много Asp, Glu, Leu, Pro, но мало His, Cys, Lis и Trp.

По растворимости белки условно подразделяются на пять групп:

- растворимые в воде – альбумины (яичный белок, кровь, молоко, стручковые растения);

- растворимые в растворах нейтральных солей – глобулины (сыворотка крови, легумин гороха, фазеолин фасоли, глицинин сои, эдестин конопли);

- растворимые в 70%-ном этаноле – проламины (глиадин пшеницы и ржи, гордеин ячменя, зеин кукурузы);

- растворимые в растворах щелочей – глютелины – составляют половину белков клейковины(в семенах злаков до 40% глютенина, в рисе до 70% оризенина);

- нерастворимые – склеропротеины содержатся в опорных и покровных тканях; устойчивы к гидролизу ферментами (кератин шерсти, волос и перьев, фиброин шелка и паутины).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы (рис.1):

а б в

Рис. 1. Типы надмолекулярного строения белков:

а – фибриллярный белок; б – глобулярный белок; в – фрагмент мембранного белка

1. Фибриллярные белки - имеют вытянутую нитевидную структуру, большинство из них не растворяется в воде, имеют большую молекулярную массу и высокорегулярную пространственную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки - водорастворимы, форма молекулы представляет собой глобулы – плотно свернутые компактные шарообразные структуры. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки – имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определенные молекулы или определенный тип сигнала.

По химическому составу все белки делятся на простые белки – протеины и сложные белки – протеиды.

Протеины состоят только из a-L-аминокислот.

Протеиды состоят из белковой и небелковой части. Небелковая часть называется простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

В зависимости от химической природы простетической группы среди сложных белков выделяют следующие классы.

Гликопротеиды содержат в качестве простетической группы углеводные остатки. Это запасные белки бобовых (вицилин), элементы опорных и соединительных тканей, ферменты (глюкооксидаза), ядовитый белок клещевины (рицин), являющийсяинактиватором рибосом, лектины обеспечивающие устойчивость растений к патогенным грибам.Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относятся к гликопротеинам. Они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

Липопротеиды содержат в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Входят в состав клеточных мембран, мембран хлоропластов, осуществляют транспорт липидов в крови.

Металлопротеиды содержат координационно связанные ионы металлов (Fe, Cu, Zn, Mn и др.). Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие транспортные функции и ферменты.

Нуклеопротеиды содержат нековалентно связанные ДНК или РНК. Входят в состав клеточных ядер и плазмы, отвечают за передачу генетической информации.К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы.

Фосфопротеиды содержат в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. Обеспечивают окисли­тельные процессы клетки в результате переноса Н₃РО_4.В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы аминокислот серина, треонина и тирозина. Фосфопротеидами являются казеин молока, вителлин яичного желтка, фермент фосфатаза.

Хромопротеиды содержат окрашенные простетические группы различ­ной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой. Хромопротеидами являяются белки, содержащие в качестве простетической группы гем (гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, желтые белки-ферменты, простетической группой которых служат производные рибофлавина (витамина В2) и др.

Поиск по сайту: