АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Классы иммуноглобулинов

Читайте также:
  1. c) при введении иммуноглобулинов
  2. IP-адреса и классы сетей
  3. Абстрактные классы
  4. Биосинтез РНК, его регуляция, роль РНК-полимераз. Процессинг РНК, его биологическое значение. Альтернативный сплайсинг. Регуляция экспрессии генов иммуноглобулинов.
  5. Вопрос 39. Структура глагольной словоформы. Морфологические классы глаголов. Спрягаемые и неспрягаемые глаголы.
  6. Дефектологическое представление на учащегося (5-9 классы)
  7. И 2 классы относятся к безопасным условиям труда.
  8. Классы (fstream, ofstream, ifstream, ostream, istream, ios) и представители классов потокового ввода-вывода.
  9. Классы и классовые отношения»
  10. Классы памяти
  11. Классы тяжести больных инфарктом миокарда

Иммуноглобулины человека по структуре тяжелых цепей делятся на пять классов. Различия между IgA (с двумя подклассами), IgD, IgE, IgG (с четырьмя подклассами) и IgM определяются H-цепями, которые обозначаются греческими буквами — α, β, ε, γ и μ. L-Цепи имеют только две разновидности (κ и λ). IgM могут существовать в различных формах. Секретируемые IgM состоят из пяти взаимосвязанных димеров. IgA могут быть образованы из одного, двух или трех димеров. Олигомерные IgM и IgA удерживаются вместе благодаря связывающему J-пептиду (от англ. joining).

Иммуноглобулины всех пяти классов являются секретируемыми белками. Они поставляются в кровь зрелыми В-клетками, Ранние варианты IgM и IgD найдены также в виде интегральных мембранных белков на поверхности В-клеток.

Антитела имеют различные функции. При контакте с чужеродным антигеном первыми образуются lgM -антитела. Ранние формы IgM связаны с поверхностью В-клеток, более поздние формы секретируются в виде пентамеров плазматическими клетками. Антитела IgM особенно активны против микроорганизмов. В количественном отношении больше всего антител IgG. Они находятся в крови и в интерстициальной жидкости; с помощью рецепторов они могут также проходить в плаценту и вследствие этого переноситься от матери к плоду. IgA обнаруживаются преимущественно в кишечном тракте и секретах. IgE присутствуют в плазме здорового человека лишь в незначительных, концентрациях. Повышение уровня IgE наблюдается при аллергических реакциях и паразитарных инфекциях. Количества в плазме IgD, функция которого еще не выяснена, также весьма малы.

Методы исследования белков (рис. 7)

Высаливание

Растворимость белков сильно зависит от концентрации солей (от ионной силы). В дистиллированной воде белки чаще всего растворяются плохо, однако их растворимость возрастает по мере увеличения ионной силы. При этом все большее количество гидратированных неорганических ионов связывается с поверхностью белка и тем самым уменьшается степень его агрегации (засаливание). При высокой ионной силе молекулы белков лишаются гидратирующих оболочек, что приводит к агрегации и выпадению белка в осадок (высаливание). Используя различие в растворимости, можно с помощью обычных солей, например (NН4)24, разделить (фракционировать) смесь белков.

Диализ

Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Метод основан на том, что молекулы белка из-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемые мембраны, в то время как низкомолекулярные вещества равномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной, и окружающим раствором. После многократной замены внешнего раствора состав среды в диализном мешочке (концентрация солей, величина pH и др.) будет тот же, что и в окружающем растворе.

Гель-фильтрация.

Гель-проникающая хроматография (гель-фильтрация) позволяет разделять белки по величине и форме молекул. Разделение проводят в хроматографических колонках, заполненных сферическими частицами набухшего геля (размером 10-500 мкм) из полимерных материалов (1а). Частицы геля проницаемы благодаря внутренним каналам, которые характеризуются определенным средним диаметром. Смесь белков вносят в колонку с гелем и элюируют буферным раствором. Белковые молекулы, не способные проникать в гранулы геля, будут перемещаться с высокой скоростью. Средние и небольшие белки будут в той или иной степени удерживаться гранулами геля. На выходе колонки элюат собирают в виде отдельных фракций. Объем выхода того или иного белка зависит в основном от его молекулярной массы.


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)