Окружение белков

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева - «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учетом Ван-дер-Ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. Например, изображённый на картинке справа глобулярный белок, триозофосфатизомераза, состоит из восьми α-спиралей, расположенных на внешней поверхности структуры и восьми параллельных β-слоёв внутри структуры. Белки с подобным трёхмерным строением называются αβ-баррелы (от англ. Barrel - бочка).

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определенные молекулы или определенный тип сигнала.

Обратимая диссоциация гемоглобина происходит как раз по второму типу и может быть вызвана добавлением мочевины, которая разрывает водородные связи. При удалении мочевины субъединицы ассоциируют, образуя исходную молекулу гемоглобина.

Многие ферменты-олигомеры также обладают четвертичной структурой, что имеет большое значение для регулирования их действия в клетке. К числу таких ферментов принадлежит каталаза, которая расщепляет перекись водорода на кислород и воду в соответствии с уравнением

2Н₂О₂→2Н₂О + О₂.

Каталаза имеет молекулярную массу 232 тыс. и содержит четыре атома железа в молекуле. Молекула каталазы под действием кислот и щелочей может диссоциировать на более мелкие субмолекулы. Исследование кристаллической каталазы в электронном микроскопе в сочетании с критическим анализом ее химических и физических характеристик привело к представлению о том, что молекула этого фермента состоит из четырех субмолекул, имеющих молекулярную массу 57,5 тыс. Каждая такая субмолекула хорошо видна яри большом увеличении в электронном микроскопе.

Прекрасным примером фермента-олигомера является глютамин-синтетаза - фермент, катализирующий при участии АТР синтез глютамина из глютаминовой кислоты и аммиака. (лекция не закончена, нет окончания!)