Які функціональні групи є в молекулах амінокислот?

Які властивості проявляють амінокислоти?

Чи можуть амінокислоти зв'язуватися між собою?

Що таке пептидний зв'язок? Як вона утворюється?

Як утворюються поліпептиди?

Вивчення нового матеріалу

Елементний склад білків (учитель хімії).

Білки - азотвмісні біополімери, є вищою формою розвитку органічного світу, служать основою всього живого на Землі.

Білки - основні речовини, з яких побудовані клітини живого організму; білки називають будівельним матеріалом клітин. Крім того, білки беруть участь у найважливіших процесах живого організму - обмін речовин, розмноженні, рості організму, роботі м'язів; білки виконують ферментативну, гормональну, і захисну функції, тому ми вивчаємо докладні будова, склад і функції білка, використовуючи біологічні та хімічні дані одночасно. Отже, урок проводять два вчителі: вчитель хімії та вчитель біології.

Почнемо вивчення нового матеріалу з розгляду складу білків (запис у зошит)

W (C) = 50-55%; W (H) = 6,3-6,7%;

W (O) = 20-23%; W (S) = 0-2,5%;

W (N) = 14-18%; W (P) = 0-2,5%

(Записано на картках, які вивішуються на дошку)

Структура і просторова будова білків (вчитель біології).

Знаючи, з яких елементів складаються білки, дамо інше визначення білків (кажуть учні).

Білки - складні органічні сполуки, які з вуглецю, водню, кисню, азоту, іноді сірки і атомів металів, мономерами яких є амінокислоти.

В даний час відомо понад 150 природних амінокислот і тільки 20 з них входять до складу білків. Кожен організм має власний набір білків, тобто індивідуальний. На Землі немає двох однакових людей за білковим речовині, за винятком однояйцевих близнят.

Амінокислотам властиве одне найважливіше властивість - здатність за участю ферментів з'єднуватися по амідних і карбоксильних груп і утворювати поліпептидні ланцюги.

Азот-вуглецева зв'язок (-CO - NH -) називають пептидного зв'язком (ковалентний зв'язок).

Поліпептидний ланцюг - первинна структура білка.

В освіті поліпептидного ланцюга можуть брати участь від 50 до 1500 амінокислот. Природно, що така довга макромолекула не може існувати в просторі. Найчастіше поліпептидний ланцюг повністю або частково закручується в спіраль - це вторинна структура білка, так як витки спіралі розташовуються тісно, ​​то між NH-групами одного витка і CO-групами іншого витка утворюються водневі зв'язки, які утримують дану структуру.

Полипептидная спіраль піддається подальшій укладанні, значить, виникає специфічна для кожного білка конфігурація - третинна структура. Третинна структура підтримується дисульфідними містками (- S - S -), а також водневими, іонними і гідрофобними взаємодіями. Таким чином, білкова молекула стає біологічно активною.

Третинна структура не є вищою формою структурної організації білка. У деяких випадках 2, 3, 4 і більше білкових молекул об'єднуються в один комплекс (агрегат). Подібні агрегати являють собою четвертинних структуру білка. Наприклад, гемоглобін (тільки в такій формі він здатний виконувати свою функцію).

Питання: яку функцію виконує гемоглобін?

Поиск по сайту: