АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Гем в белковой молекуле. Строение миоглобина

Читайте также:
  1. Toxoplasma gondii. Строение, цикл развития, пути заражения, меры.
  2. Анатомическое строение
  3. Анатомическое строение.
  4. Анатомическое строение.
  5. Анатомическое строение.
  6. Анатомическое строение.
  7. Анатомия кожи и её производных. Молочная железа: строение, кровоснабжение, иннервация.
  8. Атмосфера. Гидросфера. Литосфера и внутреннее строение Земли
  9. Атом и его строение
  10. Аффинное перестроение теоретического чертежа
  11. БАКТЕРИИ. СТРОЕНИЕ, РАЗМНОЖЕНИЕ, СИСТЕМАТИКА
  12. Белки, их строение и функции

Как гем прикрепляется к белковой молекуле, покажем на примере более простого дыхательного белка - миоглобина. Биологические функции гемоглобина и миоглобина различны - первый находится в крови и является переносчиком кислорода, а второй - в мышечных тканях и его функция - запасание кислорода, приносимого кровью. Однако структура молекул и химизм обратимого присоединения О2 у этих белков весьма схожи.

Так как белковые молекулы содержат большое количество атомов, их строение обычно изображают схематически: главную цепь молекулы - в виде ленты, а боковые группы не показывают совсем. При таком изображении хорошо видна вторичная и третичная структура белка.

Рассмотрим, как построена молекула миоглобина кашалота в оксигенированной форме, то есть с присоединенной молекулой О2. Для того, чтобы определить ее строение, миоглобин был выделен, очищен, закристаллизован в атмосфере О2, и структура кристалла была определена методом рентгеноструктурного анализа. Известные структуры белков собраны в Брукхевенском протеиновом банке (www.rcsb.org/pdb).

При выделении и кристаллизации белка большое внимание уделяется тому, чтобы избежать его денатурации, то есть сохранить ту третичную структуру, которую белок имеет в организме. В данном случае кристаллизация проходила в фосфатном буфере с рН=7. Белковая часть миоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков, образующих 8 участков а-спирали различной длины (самый длинный состоит из 7 витков). Внутри имеется полость - гемовый карман - в котором располагается молекула гема. Гем прикрепляется к белковой молекуле благодаря образованию еще одной координационной связи между атомом железа (зеленый шар) и атомом азота гистидинового остатка № 93 (His93, изображен в виде толстых связей). В гемовом кармане гем участвует в ван-дер-ваальсовых взаимодействиях с гидрофобными аминокислотными остатками: фенилаланином (№43), тирозином (№103) и лейцином (№89). Кроме этого, гидрофильная сторона гема с карбоксилат-ными группами выходит на поверхность глобулы и образует там водородные связи с другими аминокислотными остатками (изображенными тонкими связями): слева - с аргинином, справа - с гистидином и серином, а также с молекулами воды, показанными в виде маленьких красных шаров. Здесь изображены лишь те молекулы воды, которые связаны с гемом. Всего же молекула миоглобина окружена 193 молекулами воды, образующими водородные связи с ее гидрофильной поверхностью.

5. Комплекс гема с кислородом. Лигандыπ -акцепторного типа.

С другой стороны гема к атому железа присоединилась молекула кислорода. Связь Fe-O - это тоже координационная связь, но иного типа. Молекула кислорода прочно удерживает свои электроны и поэтому является очень слабым донором. Атом железа, который хотя и находится в формальной степени окисления +2, уже связан с тремя донорными лигандами и его электроноакцепторная способность в значительной степени исчерпана. Поэтому о-взаимодействие О=О:—Fe вряд ли может быть сильным. Однако у атома железа (конфигурация d6) есть заполненные d-орбитали с высокой энергией, тогда как молекула О2 имеет низколежащие частично вакантные разрыхляющие π -орбитали. При перекрывании этих орбиталей образуется дополнительная п- связь металл-лиганд и происходит перенос электронов от центрального атома к лиганду. Лиганды, имеющие, подобно молекуле кислорода, низколежащие вакантные π *-орбитали, называются лигандами π-акцепторного типа.

В результате переноса электронов центрального атома на разрыхляющую орбиталь молекулы O2 порядок связи кислород-кислород должен понизиться, а на атомах кислорода должен появиться избыточный отрицательный заряд. Понижение порядка связи полностью подтверждается данными колебательной спектроскопии: частота колебаний молекулы О2 составляет 1580 см-1, супероксидного анион-радикала О2 •‾ - 1125 см-1, а в комплексе миоглобина с кислородом она равна 1103 см-1, то есть порядок связи кислород-кислород близок к 1,5. Однако полного переноса электрона от атома железа к молекуле кислорода (с образованием Fe3+ и О2•‾) не происходит: оксигенированная форма миоглобина диамагнитна, следовательно, все электроны в молекуле спарены.


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)