 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Примеры тестовых заданий итоговой контрольной работы по разделу
"СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ"
Выберите все правильные ответы:
1. Факторами устойчивости коллоидных растворов белка являются: А. молекулярная масса белка; Б. способность связывать природные лиганды; В. наличие простетических групп в молекуле; Г. одноимённый электрический заряд; Д. гидратная оболочка
2. Нейтрализация электрического заряда белковой молекулы лежит в основе реакций осаждения белков: А. этиловым спиртом; Б. сульфатом аммония; В. хлоридом натрия; Г. сульфатом меди; Д. серной кислотой
3. Разрушение гидратной оболочки белковой молекулы лежит в основе осаждения белка: А. нагреванием; Б. этиловым спиртом; В. ацетоном; Г. концентрированной Н2SО4; Д. концентрированной НNО3
4. При высаливании белков плазмы крови при более высокой концентрации сульфата аммония осаждаются альбумины, потому что они по сравнению с глобулинами: А. более гидрофильны; Б. обладают более высокой молекулярной массой; В. обладают более высоким электрическим зарядом; Г. более гидрофобны; Д. имеют больший размер молекулы
5. Денатурацию белка могут вызвать: А. концентрированные кислоты; Б. концентрированные щёлочи; В. соли тяжёлых металлов; Г. сульфат аммония; Д. хлорид натрия
6. Для денатурированных белков характерно: А. увеличение растворимости в воде; Б. изменение конформации молекулы; В. потеря биологической активности; Г. увеличение гидрофобности молекулы; Д. меньшая устойчивость к действию протеолитических ферментов
7. Различия белков по молекулярной массе составляют основу использования следующих методов разделения: А. изоэлектрическое фокусирование; Б. аффинная хроматография; В. ионообменная хроматография; Г. гель-фильтрация; Д. ультрацентрифугирование
8. Для разделения белков по электрическому заряду используются: А. ультрацентрифугирование; Б. диализ; В. осаждение органическими растворителями; Г. ионообменная хроматография; Д. изоэлектрическое фокусирование
9. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют: А. ионообменную хроматографию; Б. электрофорез; В. изоэлектрическое фокусирование; Г. гель-фильтрацию; Д. диализ
10. Белковой природой ферментов обусловлены их: А. термолабильность; Б. высокая специфичность действия; В. зависимость скорости реакции от рН среды; Г. обратимость действия; Д. зависимость скорости реакции от концентрации фермента
11. Абсолютной специфичностью действия обладают ферменты: А. пепсин; Б. липаза; В. уреаза; Г. аргиназа; Д. амилаза
12. Относительной специфичностью действия обладают ферменты: А. уреаза; Б. трипсин; В. химотрипсин; Г. липаза; Д. пепсин
13. Стереохимической специфичностью обладает фермент, если он катализирует превращение А. L-изомеров в D-изомеры; Б. α-гликозидов, но не β-гликозидов; В. цис -изомеров в транс -изомеры; Г. L-изомера, но не D-изомера; Д. цис -изомера, но не транс -изомера
14. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать: А. концентрацию субстрата в среде до инкубации; Б. разведение биоматериала; В. концентрацию субстрата в среде после инкубации; Г. количество биоматериала, взятого на анализ; Д. время инкубации пробы
15. Для конкурентного ингибирования ферментов характерно: А. связывание ингибитора с активным центром фермента; Б. структурное сходство ингибитора и субстрата; В. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора; Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора; Д. связывание ингибитора с участком, отличным от активного центра
16. Для неконкурентного ингибирования ферментов характерно: А. отсутствие структурного сходства ингибитора и субстрата; Б. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора; В. уменьшение сродства фермента к субстрату в результате изменения конформации активного центра; Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора; Д. структурное сходство ингибитора и субстрата
17. Для аллостерических ферментов характерно: А. высокая молекулярная масса; Б. наличие четвертичной структуры; В. наличие регуляторного центра; Г. отсутствие активного центра; Д. конформационные изменения молекулы в присутствии эффекторов
18. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает: А. частичный протеолиз; Б. изменение конформации фермента; В. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента; Г. изменение природы образующегося продукта реакции; Д. изменение сродства активного центра к субстрату
19. Регуляция активности ферментов путём ковалентной модификации предполагает: А. кооперативный эффект; Б. конкурентное ингибирование; В. аллостерическое ингибирование; Г. частичный протеолиз профермента; Д. фосфорилирование — дефосфорилирование
20. В ходе превращения профермента в фермент происходит: А. отщепление фрагмента полипептидной цепи; Б. сближение радикалов аминокислот, формирующих активный центр; В. отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы профермента; Г. присоединение остатка фосфорной кислоты к молекуле профермента; Д. изменение пространственной конформации молекулы
21. Наличие проферментных форм характерно для ферментов: А. трипсина; Б. химотрипсина; В. энтерокиназы; Г. эластазы; Д. пируватдегидрогеназы
22. Для мультимолекулярных ферментных комплексов характерны: А. определённый порядок расположения каталитических белков в пространстве; Б. связывание ферментов в единый недиссоциирующий комплекс; В. отсутствие диффузии промежуточных продуктов в окружающую среду; Г. высокая скорость перемещения субстратов с одного активного центра на другой; Д. одинаковая скорость реакции, катализируемой мультиферментным комплексом и его изолированными ферментами
23. Молекулярные формы лактатдегидрогеназы отличаются друг от друга: А. молекулярной массой; Б. электрофоретической подвижностью; В. чувствительностью к аллостерическим эффекторам; Г. сродством к субстратам и продуктам реакции; Д. типом катализируемой химической реакции
24. Иммобилизованные на носителе ферменты отличаются от нативных ферментов: А. меньшей устойчивостью к денатурирующим воздействиям; Б. избирательным сродством к тканям; В. более стабильной третичной структурой; Г. большей устойчивостью к протеолитическим ферментам; Д. более выраженными антигенными свойствами
25. Повышение активности ферментов в плазме крови при патологических состояниях происходит вследствие: А. увеличения проницаемости мембран клеток повреждённых тканей; Б. выхода фермента в кровь из разрушенных клеток; В. снижения активности ферментов в повреждённых тканях; Г. замедления синтеза ферментов в повреждённых тканях; Д. денатурации ферментов
26. Активность ферментов в клинике оценивают по: А. изменению концентрации субстрата; Б. изменению концентрации продукта реакции; В. изменению содержания восстановленных форм коферментов; Г. количеству щёлочи, израсходованному на титрование кислот, образующихся в процессе реакции; Д. количеству ферментативного белка в исследуемом материале
27. Для определения скорости ферментативной реакций, протекающих с изменением интенсивности поглощения световых и ультрафиолетовых волн, используются методы: А. фотоколориметрические; Б. спектрофотометрические; В. титрометрические; Г. гравиметрические; Д. манометрические
Установите соответствие:
28.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Альбумины | А. участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК |
| 2. Глобулины | Б. неспецифическая система транспорта веществ в крови |
| В. способны к специфическому связыванию веществ в крови | |
| Г. белковый компонент нуклеопротеинов | |
| Д. относятся к фибриллярным белкам |
29.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Альбумины | А. белки с изоэлектрической точкой 9,5-12,0 |
| 2. Глобулины | Б. представляют собой белковый компонент нуклеопротеинов |
| В. хорошо растворимы в дистиллированной воде | |
| Г. относятся к фибриллярным белкам | |
| Д. слабокислые или нейтральные белки |
30.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Глобулины | А. содержат много остатков пролина и глицина |
| 2. Гистоны | Б. хорошо растворимы в 60-70% этаноле |
| В. белковый компонент нуклеопротеинов | |
| Г. осаждаются при 50%-ном насыщении раствора (NH4)2SO4 | |
| Д. относятся к фибриллярным белкам |
31.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Альбумины | А. осаждаются при 50%-ном насыщении раствора (NH4)2SO4 |
| 2. Гистоны | Б. осаждаются при 100%-ном насыщении раствора (NH4)2SO4 |
| В. белки с изоэлектрической точкой 9,5-12,0 | |
| Г. хорошо растворяются в 60-70%-ном этаноле | |
| Д. обладают молекулярной массой свыше 100 000 Да |
32.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Гистоны | А. богаты лизином и аргинином |
| 2. Глобулины | Б. неспецифическая система транспорта веществ в крови |
| В. обладают молекулярной массой свыше 100 000 Да | |
| Г. хорошо растворимы в 60-70%-ном этаноле | |
| Д. относятся к фибриллярным белкам |
33.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Гемоглобин | А. выполняет функцию депо железа в организме |
| 2. Миоглобин | Б. содержит одну полипептидную цепь |
| В. обладает аллостерическими свойствами | |
| Г. железопротеин плазмы крови | |
| Д. выполняет сократительную функцию |
34.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Коллаген | А. содержит фосфат, соединенный сложноэфирной связью с остатком серина |
| 2. Казеиноген | Б. железопротеин плазмы крови |
| В. фибриллярный белок, компонент соединительной ткани | |
| Г. выполняет сократительную функцию | |
| Д. содержит гем в качестве простетической группы |
35.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Коллаген | А. содержит фосфат, соединенный сложноэфирной связью с остатком серина |
| 2. Кератин | Б. белок, участвующий в регуляции углеводного обмена |
| В. содержит большое количество остатков цистеина | |
| Г. связывая воду, набухает, но не растворяется | |
| Д. содержит гем в качестве простетической группы |
36.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Ферритин | А. выполняет сократительную функцию |
| 2. Трансферрин | Б. железопротеин плазмы крови |
| В. содержит фосфат, соединенный сложноэфирной связью с остатком серина | |
| Г. выполняет функцию депо железа в организме | |
| Д. содержит гем в качестве простетической группы |
37.
| БЕЛКИ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Каталаза | А. белок, участвующий в регуляции углеводного обмена |
| 2. Инсулин | Б. содержит гем в качестве простетической группы |
| В. фибриллярный белок, компонент соединительной ткани | |
| Г. железопротеин плазмы крови | |
| Д. содержит фосфат, соединенный сложноэфирной связью с остатком серина |
38.
| ТИП КАТАЛИЗАТОРОВ: | СВОЙСТВА: |
| 1. Ферменты | А. обладают высокой специфичностью действия |
| 2. Неорганические катализаторы | Б. действуют при высокой температуре |
| В. повышают энергетический барьер реакции | |
| Г. в процессе реакции расходуются | |
| Д. сдвигают равновесие химической реакции |
39.
| ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ: | СВОЙСТВА: |
| 1. как белков | А. действуют в узком интервале температур |
| 2. как катализаторов | Б. увеличивают скорость химической реакции |
| В. в процессе реакции расходуются | |
| Г. сдвигают равновесие химической реакции | |
| Д. увеличивают энергию активации химических веществ |
40.
| ВЕЩЕСТВА: | СВОЙСТВА: |
| 1. Ферменты | А. обладают высокой специфичностью действия |
| 2. Проферменты | Б. не содержат активного центра |
| В. не подвергаются гидролизу | |
| Г. имеют молекулярную массу от 50 до 200 Да | |
| Д. состоят из мононуклеотидов |
41.
| ВЕЩЕСТВА: | СВОЙСТВА: |
| 1. Изоферменты | А. катализируют одну и ту же реакцию |
| 2. Мультиферменты | Б. катализируют последовательность реакций |
| В. представляют собой комплекс фермента с носителем | |
| Г. являются неактивными предшественниками ферментов | |
| Д. катализируют реакции взаимопревращения изомеров |
42.
| ВЕЩЕСТВА: | СВОЙСТВА: |
| 1. Проферменты | А. катализируют одну и ту же реакцию |
| 2. Иммобилизованные | Б. представляют собой комплекс фермента с носителем |
| ферменты | В. не содержат активного цента |
| Г. имеют молекулярную массу от 50 до 200 Да | |
| Д. состоят из мононуклеотидов |
43.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. ФАД | А. является производным витамина В1 |
| 2. ТГФК | Б. участвует в реакциях переноса е— и Н+ |
| В. содержит реакционноспособную альдегидную группу | |
| Г. является невитаминным коферментом | |
| Д. служит коферментом метилтрансфераз |
44.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. НАДФ+ | А. является производным витамина В1 |
| 2. Тиаминдифосфат | Б. участвует в реакциях переноса е— и Н+ |
| В. участвует в реакциях изомеризации | |
| Г. содержит реакционноспособную SH-группу | |
| Д. является коферментом гидролаз |
45.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. АТФ | А. содержит реакционноспособную SH-группу |
| 2. Тиаминдифосфат | Б. является донором фосфатных групп |
| В. является производным фолиевой кислоты | |
| Г. содержит реакционноспособную альдегидную группу | |
| Д. входит в состав декарбоксилаз a-кетокислот |
46.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. Глутатион | А. является производным витамина В1 |
| 2. Пиридоксальфосфат | Б. содержит реакционноспособную SH-группу |
| В. участвует в реакциях переноса остатков жирных кислот | |
| Г. служит коферментом аминотрансфераз | |
| Д. входит в состав гидролаз |
47.
| КОФЕРМЕНТ: | СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ: |
| 1. НАД+ | А. содержит реакционноспособную SH-группу |
| 2. Пиридоксальфосфат | Б. участвует в реакциях переноса аминогрупп |
| В. содержит изоаллоксазиновое кольцо | |
| Г. является производным витамина РР | |
| Д. состоит из трех аминокислотных остатков |
Поиск по сайту: