АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Угнетение избытком субстрата

Читайте также:
  1. Content
  2. CXLVIII
  3. DEFORME EST DE SE IPSUM PRAEDICARE - некрасиво хвалить самого себя (Цицерон)
  4. Ex machine
  5. GENERAL MEDICAL TERMINOLOGY
  6. I. Введение
  7. I. ГНЕЗДО
  8. II. Богословская система
  9. III. Сотворение нового мира
  10. INTRODUCTION
  11. IV. Земельная собственность или земельная рента
  12. IV. С ОСТРОВА НА ОСТРОВ 12 страница

При рассмотрении идеальной молекулы фермента предполагают, что все активные центры обладают одинаковым сродством к молекулам “натурального” субстрата и это может означать, что каждый центр взаимодействует с одной молекулой субстрата. В ряде случаев, очевидно, действует более сложный механизм, поскольку обнаруживается, что скорость реакции возрастает до максимальной при определенном соотношении субстрата и фермента, а затем резко падает при дальнейшем повышении концентрации субстрата. Существует несколько объяснений этого эффекта насыщения. Одно из них заключается в том, что поскольку каждый участок может легко связываться с одной молекулой субстрата и образовывать активный комплекс, то при более высоких концентрациях субстрата он может взаимодействовать с двумя и большим количеством молекул, экранируя функциональные группы фермента, которые необходимы для проявления высокой активности.

Эффект угнетения можно проиллюстрировать путем сопоставления графиков угнетаемой и неугнетаемой реакций, катализируемых одним и тем же ферментом. Метод, предложенный Лайнуивером и Бэрком, дает возможность полупить зависимость для неконкурентного типа угнетения, показанную на рис. 7, где видно, что обе кривые пересекают ось абсцисс в точке, которая соответствует обратной величине константы Михаэлиса.

Рис. 7 График, составленный по методу Лайнуивера – Бэрка для сравнения ингибируемых и неингибируемых ферментативных реакций.

Конкурентное и неконкурентное ингибирование продуктом реакции выражается соотношениями:

V = V max · S/ (K s +S + P/ Kp) (конкурентное); (8)

V = V max · S/ (K s +S) · (1 + P/ Kp) (неконкурентное), (9)

где K s – константа Михаэлиса по субстрату,

Kp – константа ингибирования по продукту.

Подобно кинетике микробиологических процессов в ферментативной кинетике учитывается влияние температуры и величины рН на скорость реакции. [11]

 


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)