Три - А.гидрофобный

Асп - Г.гидрофильный с анионной группой

Цис - В.гидрофильный незаряженный

Лей - Б.гидрофобный

Арг - Е.гидрофильный с катионной группой

Сер - Д.гидрофильный незаряженный

235. Выберите один правильный ответ. Нейтральной аминокислотой является:

1.аргинин

2.лизин

Аланин

4.аспарагиновая кислота

5.гистидин

236.Выберите один правильный ответ. Пептид, на N-конце которого находится диаминомонокарбоновая кислота:

1.тре-ала-лиз-про

2.лиз-сер-гис-глн

3.асн-вал-иле-арг

Глу-лей-тре-лиз

5.три-мет-гли-глн

237.Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определенными типами связей; подберите каждому типу связи ответ

1.Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот - А.Первичная структура

2.Связь между амино и карбоксильными группами аминокислот - Б.Третичная структура

3.Связь между радикала цистеина - В.Третичная структура

4.Водородные связи между пептидными группировками - Г.Третичная структура

5.Водородные связи между радикалами аминокислот - Д.Третичная структура

6.Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот - Е.Вторичная структура

238.Выберите один правильный ответ. В формировании третичной структуры белковой молекулы участвуют перечисленные ниже связи и взаимодействия за исключением

1.ионных связей

Координационных связей

3.водородных связей

4.ковалентных связей

5.гидрофобных взаимодействий

239.Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1.белки содержат атомы углерода, водорода, кислорода и азота

2.содержание азота в белках колеблется от 14 до 20%

При гидролизе белка образуется некоторое количество аммиака

Белки состоят главным образом из аминокислот

240. Белок содержит 0,58% триптофана. Чему равна минимальная молекулярная масса этого белка?

1)35172, 2)1668, 3)70354, 4)40523

241.Вычислите в нанометрах длину молекулы рибонуклеазы, содержащей 124 аминокислотных остатка, если доля спиральной конфигурации равна 17%

1)80,46; 2)40,23; 3) 20,10; 4) 25,40

242.Выберите наиболее полное и правильное определение четвертичной структуры белка

1.Способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

2.Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур.

Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.

4.Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

243.Выберите один правильный ответ. Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном белке?

1.Поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи.

Поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу. В результате геометрического и химического соответствия между двумя взаимодействующими поверхностями образуется большое количество слабых связей.

3.Поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счет которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей.

4.Фрагменты полипептидных цепей, уложенных в пространстве в виде бета –структур

244. Выберите одно наиболее полное утверждение. Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря наличию:

1.Гидрофобных радикалов в местах контакта.

2.Противоположно заряженных функциональных групп.

3.Ионов металлов.

Поиск по сайту: