Біофізика білків

Первинна і вторинна структура білків. Третинна структура білків. Методи вивчення структури білків: диференціальна скануюча мікрокалориметрія, дисперсія оптичного обертання і круговий дихроїзм, абсорбційна і диференціальна спектроскопія, флуоресцентна спектроскопія, ЯМР, ЕПР.

Тема 4. Структура білків. Класифікація і фізико-хіімічні властивості амінокислот. Первинна структура білка, структура пептидного зв’язку. Типи вторинної структури білка, третинна та четвертинна структура. Фізичні методи, що використовуються при дослідженні структури білків.

Тема 5. Структурні перетворення в білках. Конформаційні перетворення в білках. Проблема самозбирання білкової глобули. Перехід спіраль-клубок в поліпептидах. Термічний перехід глобула- «розплавлена» глобула. Фізичні дослідження конформаційної динаміки білків.

Тема 6. Біологічна роль білків. Різноманітність функцій білків. труктурні фібрілярні білки - колаген і кератин. М¢язові білки і проблема м’язового скорочення. Фізичні аспекти ферментативного каталізу. Приклади роботи «білкових машин».

Біологічні функції білків.

Усі найважливіші процеси в клітині і

організмі відбуваються за обов’язкової участі білків. Найкраще відома

роль білків в організмі – каталіз різних хімічних реакцій.

Ферменти – тип білків, що характеризується специфічними

каталітичними властивостями, тобто кожний фермент каталізує одну

або декілька реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплювання

(катаболізм) і синтезу (анаболізм) складних молекул, зокрема, синтез

та деградацію ДНК, РНК, білків, ліпідів та цукрів. Крім того, вони

каталізують синтез та деградацію малих молекул, хімічні модифікації

та ряд інших реакцій, необхідних для життєдіяльності. Відомо біля 4 тисяч

реакцій, що каталізуються ферментами, багато з них протікають поза

межами клітин, наприклад, фермент пепсин розщеплює білки в

процесі травлення. Прискорення реакції у результаті ферментативного

каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом

оротат-карбоксилазою протікає в 1017 разів швидше, ніж без каталізатора.

Хоча ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислот, тільки

невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість –

у середньому 3-4 амінокислоти в одній молекулі білка, часто розташовані

далеко одна від одної в первинній амінокислотній послідовності, –

безпосередньо беруть участь у каталізі. Частина ферменту, яка з’єднується

із субстратом і містить каталітичні амінокислоти, називається

активним центром ферменту.

Білки-ферменти каталізують усі біохімічні процеси в клітині, тому

каталітична (або ферментативна) функція білків є основною. Ферменти

є необхідними учасниками біосинтезу білків, запрограмованого на

генетичному рівні, і одночасно з цим білки виступають регуляторами

генетичних функцій нуклеїнових кислот.

У багатоклітинному організмі білки виконують специфічні функції.

Спеціалізовані білки – гаммаглобуліни – захищають організм від

чужорідних біополімерів, виконуючи тим самим імунологічну функцію.

Багато білків, що входять до складу крові, беруть участь у захисній

відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів.

Прикладами першої групи білків служать фібриногени і тромбіни, що

беруть участь у згортанні крові, а антитіла (імуноглобуліни), нейтралізують

бактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу

адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для

даного організму речовин, антигенів, і таким чином нейтралізують їх,

направляючи до місць знищення.

Захист клітин від токсинів, шкідливих хімічних речовин із

навколишнього середовища й продуктів власного метаболізму, а також

багатьох фармацевтичних препаратів може здійснюватися мембранними

білками-насосами. Різноманітність, специфічність і принцип дії таких

білків-насосів, що відкачують шкідливі речовини із клітин, сильно

варіює від організму до організму.

Механохімічна функція скоротливих білків лежить в основі

м’язового скорочення. Скоротливібілки – це ферменти, в результаті

каталітичної діяльності яких хімічна енергія перетворюється на

механічну роботу.

Існування клітини і цілісного організму вимагає просторового

розмежування мембранами, які характеризуються різною проникністю.

Деякі мембранні білки беруть участь у транспорті малих молекул через

біологічні мембрани, змінюючи їхню проникність для цих молекул.

Ліпідний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобний), що

запобігає дифузії полярних або заряджених молекул. Ці мембранні білки

містять внутрішні канали, які дозволяють таким молекулам переміщуватися

всередину або назовні, та мають можливість відкривати або закривати

їх за певними умовами. Багато іонних каналів спеціалізується на

транспорті тільки одного іона. Так, калійні і натрієві канали розрізняють

ці схожі йони і пропускають тільки один із них.

Спеціальні (фіблярні) білки входять до складу шкіри, кісток, волосся,

сухожиль і виконують опорну функцію, забезпечуючи не жорсткий,

але надійний взаємозв’язок органів, а також їхню механічну цілісність

і захист. Реакція організму на більшість зовнішніх дій будь-якої природи

зводиться до перекодування зовнішніх сигналів на білкові взаємодії.

Конформація поліпептидного ланцюга. Білки – це високомолекулярні

сполуки з певною хімічною будовою. Молекула білка складається з

одного або декількох поліпептидних ланцюгів, утворених у результаті

поліконденсації амінокислот. При об’єднанні амінокислот у білковий

ланцюг утворюються пептидні зв’язки (-NH-СO-), на одному кінці яких

знаходиться NH+3 група, на іншому COO- група.

Особливістю пептидного зв’язку є те, що 4 атоми N, H, C, O

розташовуються в одній площині. Білок можна розглядати як ланцюг

пов’язаних один з одним плоских пептидних ланок. Обертання цих

ланок можливе лише довкола одинарних зв’язків вуглецю та амінокислот

Поиск по сайту: