 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Взаимодействие тонких и толстых нитей
Связывание Ca2+ тонкими нитями. В покое взаимодействие тонких и толстых нитей невозможно, т.к. миозинсвязывающие участки молекул актина заблокированы тропомиозином. При высокой концентрации Ca2+эти ионы связываются с TnC и вызывают конформационные изменения тропомиозина, приводящие к разблокированию миозинсвязывающих участков молекул актина (рис. 7-14).Головки миозина присоединяются к тонкой нити и изменяют свою конформацию, создавая тянущее усилие — тонкие нити начинают скользить между толстыми.
Рис. 7 - 14. Ca2+-зависимый механизм регуляции взаимодействия актина с миозином. В покое миозинсвязывающие участки тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Ca2+ связываются с TnC, а тропомиозин открывает миозинсвязывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити [17]
Модель скользящих нитей была предложена Хью Хаксли. Скольжение тонких нитей относительно толстых обеспечивает чередование рабочих циклов. Каждый цикл имеет несколько стадий (рис. 7-15).
Рис. 7-15. Цикл скольжения тонких нитей относительно толстых. Тяжёлый меромиозин выступает над поверхностью толстой нити (1). Благодаря шарнирному участку между тяжёлым и лёгким меромиозинами, головка миозина, несущая продукты гидролиза АТФ (АДФ и Pi), прикрепляется к миозин-связывающему участку актина (2), происходит наклон головки миозина с одновременным растягиванием эластического компонента S2 (3). Из головки освобождаются АДФ и Pi, а последующая ретракция эластического компонента S2 вызывает тянущее усилие (4). Затем к головке миозина присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки миозина от молекулы актина. Гидролиз АТФ возвращает молекулу миозина в исходное положение. [17]
Укорочение саркомера и сокращение мышечного волокна. Головка миозина совершает около пяти циклов в секунду. Когда одни головки миозина толстой нити производят тянущее усилие, другие в это время свободны и готовы вступить в очередной цикл. Следующие друг за другом гребковые движения стягивают тонкие нити к центру сaркомера. Скользящие тонкие нити тянут за собой Z-линии, вызывая укорочение сaркомера (рис. 7-16). Поскольку в процесс сокращения практически одномоментно вовлечены все саркомеры мышечного волокна, происходит его укорочение.
Рис. 7-16. Саркомер расслабленного (I) и сокращённого (II) мышечного волокна. При сокращении саркомера свободные концы тонких нитей приближаются к М-линии, уменьшая ширину Н-зоны. Поскольку противоположные концы тонких нитей прикреплены к Z-линиям, то при скольжении тонких нитей возникает тянущее усилие, Z-линии сближаются, что и приводит к уменьшению ширины I-диска. Длина А-диска, соответствующая расположению толстых нитей, не уменьшается, т.к. длина обоих типов нитей (тонких и толстых) при сокращении не изменяется (нити скользят относительно друг друга при постоянной их длине). [17]
Поиск по сайту: