КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

1)Основанная на функциях (ферменты, гормоны, транспортные и так далее)

2) Основанная на различиях в форме белковой молекулы:

а) фибриллярные (в виде нити) – например коллаген.

б) глобулярные (сфера, элипс) – например, все ферменты.

3) Основана на составе белков:

а) простые (состоят только из аминокислот)

б) сложные (состоят из органической и неорганической группировки не пептидной природы, которая называется простетической группой, соединенных с пептидной цепью).

1) Простые белки (протеины):

1) Альбумины.

2) Глобулины.

3) Протамины

4) Гистоны.

5) Проламины.

6) Глютеллины.

7) Протеиноды.

2)Сложные белки (протеиды):

1) Хромопротеиды:

а) гемопротеиды,

б) флавопротеиды

2) Липопротеиды.

3) Гликопротеиды.

4) Нуклеопротеиды.

5) Фосфопротеиды.

6) Металлопротеиды.

ХАРАКТЕРИСТИКА ОСНОВНЫХ ГРУПП ПРОСТЫХ БЕЛКОВ.

1) Альбумины – молекулярная масса составляет 30000 – 40000 Дальтон. Изоэлектрическая точка равна пяти (Pi), так как содержит в составе много глютаминовой кислоты. Трудно осаждается (осаждаются только насыщенными растворами сульфата аммония). Широко распространены в тканях: плазме крови, печени, мышцах и так далее. Их содержание в плазме достигает 40 – 50 г/л. синтезируется в печени. Будучи высокогидрофильными белками, обеспечивают онкотическое давление крови.,осуществляет тарнспорт многих гормонов, витаминов, билирубина и других веществ. При длительном голодании могут играть роль белкового резерва. Участвует в связывании и последующей инактивации многих эндогенных веществ.

2) глобулины – молекулярная масса достигает нескольких сотен тысяч Дальтон. Изоэлектрическая точка Pi = 7.

Не растворимы в воде, но растворимы в слабых солевых растворах 5 – 10 Na%(K) Cl. Осаждается полунасыщенным раствором сульфата аммония. Их содержание в плазме крови составляет 20 – 30 г/л. Синтезируется в печени и некоторые виды – в лимфоцитах. Входят в состав иммунной системы организма, которая отвечает не только за иммунный ответ организма на внедрение антигенов (чужеродный белок, микроорганизмы и так далее), но и участвуют, в сочетании с другими белками, в белковом ответе на острые воспалительные процессы. Методом электрофареза глобулины сыворотки крови делят на фракции: альфа 1,

альфа 2, бэтта, гамма. В клинике часто определяют альбумино-глобулиновый коэффициент (то-есть отношение между альбуминами и глобулинами). В норме этот коэффициент составляет от 1,5 до 2.

3) Протамины – белки с небольшой молекулярной массой (около 5000 Дальтон), то-есть они, в принципе, занимают промежуточное положение между белками и пептидами. Их изоэлектрическая точка лежит в щелочной среде. Потамины обладают основными свойствами, что обусловлено особенностями их аминокислотного состава (в их составе высок процент основных аминокислот: аргинина (до 80 процентов) и лизина). Входит в состав простетической группы нуклеопротеидов. Являются антогонистом антикоагулянта гепарина.

4) Гистоны – молекуярная масса 10000 – 20000. Основные свойства у гистонов выражены слабее, чем у протаминов поскольку в состав гистонов входит около 20 – 30 процентов основных аминокислот (лизина и аргинина). Выделяют пять видов гистонов (Н1, Н2, Н3, Н4, Н5), которые отличаются друг от друга содержанием лизина и аргинина, (в одних больше аргинина -Н1, в других - лизина – Н2). Входят в состав нуклеопротеидов, участвуют в храненинии и передаче генетической информации. Способны влиять на активность различных генов.

5,6) Глютеллины и проламины – это белки растительного происхождения, много содержится в злаках. В их составе много гидрофобных аминокислотных остатков.

7)Протеиноиды – или, как их называют, белковоподобные вещества, имеют очень бедный аминокислотный состав, очень мало циклических аминокислот, но содержат большое количество гидрофобных аминокислот (аланин, валин, лейцин и другие), например, эластин содержит до 93 процентов таких аминокислот. Протенноиды почти не растворимы в воде и солевых растворах, водно-спиртовых смесях. Трудно расщепляются ферментами желудочно-кишечного тракта. Виды протеноидов: эластин, кератин, коллаген.

а) эластин –белок эластических волокон. Его много содержится в стенках больших кровеносных сосудов, в связках. Основная субъединица фибрилл эластина – тропоэластин имеет молекулярную массу 72000 Дальтон. Волокна эластина построены из относительно небольших, почти сферических молекул, соединенных в волокнистые тяжи с помощью жестких поперечных сшивок. Различают два вида сшивок: десмозин и изодесмозин, обе с участием четырех остатков лизина.

R

|

R__ __R

N +

|

R –

б) Кератин – различают альфа- и бэтта-кератин. Типичный пример бэтта-кератина – фиброин шелка и паутины. Полипетидная цепь у них вытянута вдоль одной оси. Соседние цепи сшиваются водородными связями, они антипараллельны. Альфа-кератины – это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, ногтей, рогов, шерсти и так далее. Полипептидные цепи альфа кератинов уложены в альфа-спирали, стабилизация которых осуществляется за счет водородных и дисульфидных связей.

в) Коллаген – наиболее изученный из фибриллярных белков, это основной компонент соединительной ткани, главный структурный белок всех животных клеток. Около 60 процентов массы всего белка и 6 процентов общей массы тела приходится на коллаген. Его количество в нашей биосфере оценивают в 1 миллиард тонн. Каждое макроволокно соединительной ткани представляет собой агрегат молекул коллагена. Длинна молекулы коллагена 300 нанометров, молярная масса 300000. Структура молекулы коллагена – перекрученная спираль (ее называют тропоколлаген) – это три одинаковые левовращающие цепи (содержат примерно 1000 аминокислотлных остатков) скручены вместе с образованием правовращающей тройной спирали. Каждая цепь имеет гораздо более вытянутую структуру, чем альфа-спираль. Структура тройной спирали обусловлены аминокислотным составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидных цепочках. Почти одну треть аинокислотных остатков составляет глицин, одна четвертая приходится на пролин и гидроксипролин, остальное – небольшое количество остальных аминокислот, включая гидроксилизин. Перекрученнная структура тройной спирали стабилизирована многочисленными межмолекулярными водородными, дисульфидными и другими связями. Важную роль играют ковалентные связи между цепями, содержащими лизин и гидроксилизин. Таким образом структура обладает жесткостью и почностью (нить коллагна толщиной один мм спосбна выдержать нагрузку сто ньютон (10 кг)). По мере старения организма, число поперечных связей увеличивается, что делает фибриллы коллагена более жесткими и хрупкими, а это приводит к изменению механических свойств хрящей и суставов, делает более ломкими кости, понижает прозрачность роговицы глаза. При кипячении в воде коллаген превращается в желатину – растворимую смесь пептидов.

ХАРАКТЕРИСТИКА ОСНОВНЫХ ГРУПП СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ.

1) Хромопротеиды – состоят из простого белка, соединенного с окрашенной простетической группой (отсюда и название: chroma - краска). Подразделяются на:

а) гемопротеиды – в качестве простетической группы – гем. К этим белкам относятся: гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы). Функции многообразны: участвуют в транспорте газов, окислительно-восстановительных реакциях и так далее.

б) флаворотеиды – простетическую группу составляют ФАД и ФМН (производные изоаллоксазина). Это некоторые фермнты (флавиновые дегидрогеназы), катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

2) Липопротеиды – состоят из простого белка, связанного с каким-либо липидом, представляющим простетическую группу. Это может быть нейтральный жир, свободная жирная кислота, фосфолипиды, холестерин. Липопротеиды входят в состав биомембран, миелиновых оболочек, присутствуют в свободном состоянии в плазме крови.

3) Гликопротеины – их простетическая группа представлена углеводами и их производными (глюкоза,галактоза, манноза,галактозамин, сиаловые кислоты, гликозаминогликаны). Гликопротеиды входя в состав слюны, хрящевой, костной ткани,биомембран, участвуют в иммунологических реакциях, ионном обмене и так далее.

4) Нуклеопротеиды – состоят из белков (которые, в основном, представлены протаминами и гистонами) и нуклеиновых кислот (простетическая группа). Их основная функция – хранение и передача наследственной информации.

5) Фосфопротеиды – в качестве простетической группы выступает фосфорная кислота. Большое количество этих белков содержится в ткани мозга. К фосфопротеидам относят казеин молока. Функции фосфопротеидов многообразны. Они являются донорами фосфатов в клетке, являются источниками пластического и энергетического материала.

6) Металлопротеиды – простетическая группа представлена металлами (цинк, железо, медь, кобальт и другие). К этой группе белков относятся ферритин (выполняет роль депо железа, содержится в печени, селезенке, костном мозге), трансферрин (переносчик железа), некоторые ферменты (алкогольдегидрогеназа, карбангидраза, СОД и другие).

Поиск по сайту: