Аминокислотный состав белков. Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация»

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация»

Петрозаводск

Издательство ПетрГУ

Рассмотрены и утверждены к печати на заседании редакционной комиссии по отрасли науки и техники «биология» 15 мая 2008 г.

Печатаются по решению

редакционно-издательского совета

Петрозаводского государственного университета

Составители

В. В. Осташкова, канд. биол. наук.

Н.Н. Немова, доктор биол. наук,

Н.С. Зыкина, канд. биол. наук.

Предисловие

Указания содержатметодические материалы к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» по темам:

· «Строение, классификация и биологическая роль аминокислот»,

· «Номенклатура отдельных ферментов»,

· «Строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот»,

· «Гормоны».

Контрольные работы, как одна из форм контроля самостоятельной работы и оценки знаний студентов, проводятся в шестом и седьмом семестрах на 3 и 4 курсах специальности «Фармация» заочной формы обучения. Выполнение контрольных работ способствует более глубокому усвоению теоретического материала.

Также представлен теоретический материал по теме «Витамины», необходимый студентам для самостоятельной подготовки к устному опросу.

ТЕМА 1. Строение, классификация

И биологическая роль аминокислот

Задание:

1. Выучить предложенный теоретический материал.

2. Ознакомиться с вариантами контрольной работы по теме.

3. Выполнение контрольной работы по этой теме проводится на первом лабораторном занятии в 6 семестре (летняя сессия).

Аминокислотный состав белков

Историческая справка. Первая аминокислота – глицин была выделена в 1820 г. методом кислотного гидролиза желатины,полностью расшифрован аминокислотный состав белков в 1938 г., когда была идентифицирована последняя аминокислота – треонин (Имеются данные, что первым был выделен аспарагин из аспарагуса в 1806 г.).

Функции аминокислот. В настоящее время известно более 300 аминокислот, они могут выполнять разные функции:

• входят в состав всех белков – их 20, и такие аминокислоты называют стандартными, или протеиногенными,

• входят в состав только редких, или определенных, белков (например, оксипролин, 5-оксилизин входят в состав коллагена; десмозин – в состав эластина),
• входят в состав других соединений (например, b-аланин входит в состав витамина В₃, который необходим для синтеза КоА-SH),
• являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин, цитруллин),
• необходимы для синтеза биологически активных соединений, например, биогенных аминов, нейромедиаторов,
• необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и НК),
• углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:

а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных),

б) липидов – кетогенными (вал, лей, иле, фен, тир),

• аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин), одноугле-родных фрагментов (метионин, глицин и серин), амино-группы (глутамин, аспарат).

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты – производные карбоно-вых кислот, в молекуле которых атом водорода у С, стоящего в a-положении, замещен аминогруппой. Общая формула L-изомеров аминокислот:

Отличаются аминокислоты между собой функциональными группами в боковой цепи (R). Каждая аминокислота имеет тривиальное, рациональное и сокращенное трех- или однобуквенное обозначение, например, глицин, аминоуксусная, гли.

Тривиальное название чаще всего связано с источником выделения или свойствами аминокислоты:

• серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serius – шелко-вистый),

· тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros – сыр),

• глутамин выделен из клейковины злаковых (от лат. gluten – клей),
• цистин – из камней мочевого пузыря (от греч. kystis – пузырь),
• аспарагиновая кислота – ростков спаржи (от лат. asparagus – спаржа),

· глицин от греч. glykos – сладкий.

Рациональное название складывается исходя из того, что каждая аминокислота является производной соответствующей карбоновой кислоты.

Сокращенное обозначение используют для написания аминокислотного состава и последовательности аминокислот в цепи. В биохимии чаще всего применяют тривиальное и сокращенное обозначение.

Классификация аминокислот.

Существует несколько классификаций:

1) по химической природе боковой цепи (R),

2) рациональная классификация (по степени полярности радикала, по Ленинджеру),

3) по способности синтезироваться в организме.

По химической природе боковой цепи (R) все аминокислоты делятся на:

1. Ациклические (алифатические):

• моноаминомонокарбоновые (содержат 1 NH₂- и 1 СООН-группы);
• моноаминодикарбоновые

(содержат 1 NH₂– и 2 СООН–группы);

• диаминомонокарбоновые

(содержат 2 NH₂– и 1 СООН–группы);

• диаминодикарбоновые

(содержат 2 NH₂– и 2 СООН–группы).

2. Циклические:

А) гомоциклические (фен, тир);

Б) гетероциклические:

• аминокислоты (гис, три);
• иминокислоты (про).

По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:

• неполярные, незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;
• полярные, незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли;
• отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу;
• положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.

По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:

· заменимыми, которые могут синтезироваться в организме;

· незаменимыми, которые не могут синтезироваться в орга-низме и должны поступать с пищей.

Понятие «незаменимые» относительно для каждого вида – у человека и свиней их 10 (вал, лей, иле, тре, мет, фен, три, арг, гис, лиз), у животных с четырехкамерным желудком – 2 серосодержащие (цис, мет), у птиц – 1 (гли).

Физико-химические свойства:

1. Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты, затем гидрофиль-ные, хуже – гидрофобные).
2. Имеют высокую точку плавления (обусловлено тем, что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов).
3. Обладают оптической активностью, которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода(за исключением гли). В связи с этим аминокислоты:

· существуют в виде L- и D-стереоизомеров, но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количестваасимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2ⁿ, где n – кол-во асимметрических атомов С;

· способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30^о.

4. Амфотерные свойства (аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7.

1. Химические свойства:

· кислотные свойства, обусловленные наличием карбок-сильной группы,

· основные свойства, обусловленные наличием амино-группы,

· свойства, обусловленные взаимодействием аминогруппы и карбоксильной между собой,

· свойства, обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи.

Поиск по сайту: