Важнейшим свойством белка является его способность к гидролизу. При этом разрушаются пептидные связи, разрушается первичная структура белка

1) белок → аминокислоты

Белки полностью распадаются на аминокислоты при нагревании в запаянной ампуле в кислой среде при температуре 110 градусов в течении 24 часов. Щелочной гидролиз практически не используется, потому что аминокислоты взаимодействуют со щелочами. В организме гидролиз происходит под действием пептидаз, которые работают достаточно избирательно. То есть, для осуществления полного гидролиза белка необходим набор ферментов (см. схему).

2) Сложная структура белка образована менее прочными связями (водородными, ионными и т.д.) и разорвать их легче, чем ковалентные пептидные связи. При нагревании, действии сильных кислот или щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворителей, облучения УФ, радиации и т.д. может происходить разрушение сложной структуры белка (т.е. третичной, и частично вторичной структуры). Этот процесс называют денатурацией. При этом, как правило, белок утрачивает свою биологическую активность. Полипептидная цепь (первичная структура) при этом сохраняется! Денатурация редко бывает обратимой, обычно это связано с выполнением белком его физиологической функции.

3) При сильном нагревании на воздухе происходит разрушение белковых молекул (и остатков аминокислот, которые туда входили), и выделяются летучие вещества, которые имеют запах жженых перьев. Эту реакцию можно использовать для обнаружения белка.

4) Под действием микроорганизмов белки могут разрушаться. При этом разрушение затрагивает не только сложную и первичную структуру, но и остатки аминокислот. При этом выделяются вещества с характерным запахом, например, сероводород, фенолы, гетероциклические соединения. Этот процесс называют гниением белка.

5) Как уже было сказано, конструкция полиамидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Т.е. во всех белках есть пептидные группы. Эту группу можно обнаружить с помощью биуретовой реакции. При добавлении свежеполученного гидроксида меди к раствору белка наблюдается сине-фиолетовое окрашивание. Часто наличие белка определяют очень чувствительной нингидринной реакцией. Продукт взаимодействия белка с нингидрином имеет сине-фиолетовый цвет.

Специфичность белка определяется двумя важнейшими характеристиками: аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью. Аминокислотный состав устанавливают, подвергая белки гидролизу и анализируя полученную смесь аминокислот. Но некоторые аминокислоты, даже находясь в составе белков, могут вступать в реакции.

Например:

Ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание раствора белка при добавлении концентрированной азотной кислоты. Используется для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот.

Все эти качественные реакции на пептидную группу и определенные аминокислоты принято называть «цветными реакциями» белка. Цветные реакции белков используются для определения содержания белка в биологических жидкостях, позволяют установить аминокислотный состав белка, следовательно, его питательную и лекарственную ценность.

6) Белки- высокомолекулярные вещества, они образуют коллоидные растворы. Растворимость белков в воде определяется его молекулярной массой и формой молекулы, наличием гидрофильных групп в аминокислотах, входящих в состав белка, а также наличием заряда на поверхности молекулы. Воздействия, влияющие на гидратацию, заряд или форму молекул, меняют растворимость белка. К числу таких воздействий относится, в частности, добавление в раствор солей. Различные белки осаждаются при разной концентрации соли, поэтому этот метод используют для разделения разных белков. Для высаливания чаще всего применяют сульфат аммония, отличающийся очень высокой растворимостью (75,4). Иногда удобно пользоваться NaCl или Na₂SO₄. Белок, осажденный высаливанием, можно отделить от других белков оставшихся в растворе центрифугированием или фильтрованием, и вновь растворить, добавив воду или буферный раствор.

Белки можно получить реакцией поликонденсации α-аминокислот. Но осуществить синтез белка, даже зная его состав очень сложно, ведь порядок чередования сотен кислотных остатков в полипептидной цепи проконтролировать вне организма – очень тонкая задача. Этот порядок чередования закодирован в геноме и осуществляется с помощью РНК. Но молекулярная биология добилась в последнее время немалых успехов. Многие медицинские препараты являются синтетическими белками или пептидами. Среди них окситоцин, вазопрессин, инсулин. Кроме того, синтетический белок используют в животноводстве (БВК) для откорма животных.

Представление об обмене белков в организме. Чтобы в клетках мог протекать синтез белка надо иметь определенный набор аминокислот. Частично эти аминокислоты могут синтезироваться в организме. Но почти половина из них относятся к незаменимым, т.е. они не могут синтезироваться и должны поступать извне. Источником аминокислот для организма являются белки пищи. В желудке под действием соляной кислоты происходит процесс денатурации белка, там же начинается и гидролиз белка под действием пепсина. Процесс гидролиза продолжается в тонком кишечнике за счет ферментов, которые выделяет поджелудочная железа. Образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь и поступают в распоряжение организма. К ним добавляются аминокислоты, которые получились при гидролизе собственных белков организма. Если аминокислоты нужна для создания новой белковой молекулы, то она поступает в распоряжение РНК. А если аминокислота не нужна, но ее можно превратить в другую, она вступает в реакцию замещения. Аминогруппа одной кислоты меняется на гидроксогруппу другой карбоновой кислоты, например. Такие реакции называют трансаминирование. Если кислоту нельзя превратить в ту, которая нужна организму, то ее утилизируют, предварительно отщепив аминогруппу (реакция дезаминирования). Образующийся при этом аммиак превращается в печени в мочевину и удаляется из крови через почки. Поэтому количество выделяющейся с мочой мочевины есть критерий скорости распада белков в организме. У взрослого здорового человека наблюдается «азотистый баланс», т.е. количество поступившего с белками азота должно быть равно количеству азота, выделенного в виде мочевины.

Поиск по сайту: