Применение аминокислот

1) одно из основных питательных веществ в составе белков;

2) в медицине как лекарство и для питания тяжелобольных;

3) для получения полимеров и синтетических волокон (капрон, энант).

Если функциональные группы находятся далеко друг от друга, то этим все и ограничивается. Но если группы расположены близко и влияют друг на друга, появляются специфические свойства. Например, при реакции поликонденсации образуется полипептидная цепь, которая имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся пептидных(СО-NН) и метиленовых (СН) групп. Причем, у всех белков эта основа пептидной цепи одна и та же.

Неподеленная пара электронов азота вступает в сопряжение с π–электронами двойной связи. В результате затрудняется вращение вокруг связи С-N. Пептидная группа приобретает жесткий характер, а полипептидная цепь в пространстве приобретает определенную форму.

3.Белки – органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из остатков природных -аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями. Вот эта цепь и называется первичной структурой белка. Т. е. в отличии от полимера капрона полипептидная цепь белка состоит из остатков разных аминокислот. Молекула белка может содержать и 3 разные кислоты и 15 кислот. Причем количество остатков этих кислот в молекуле тоже разное. Кроме того, порядок чередования этих аминокислот у каждого белка свой, он закодирован в ДНК. Замена хотя бы одной аминокислоты в полипептидной цепи в результате генетической мутации или по другой причине может привести к «молекулярному» заболеванию. Количество аминокислот в цепи может быть разным. От нескольких штук до сотен тысяч. Один конец цепи, на котором находится свободная аминогруппа называют N – концом, другой, на котором находится свободная COOH – С-концом. Пептидные цепи принято записывать начиная с N-конца. Каждую аминокислоту можно обозначить тремя или одной буквой и записать, например, в виде: G-C-S-G-G-C. У некоторых белков не одна, а несколько цепей разной длины и состава. В клетке синтез белка (образование полипептидной цепи из аминокислот) протекает при участии РНК. Вне организма проконтролировать определенное чередование аминокислот в цепи очень сложно, вероятность ошибок достаточно велика. Поэтому синтез белка на сегодняшний день хотя и возможен, но технически сложен и экономически обычно не выгоден. Чаще используют для получения белка микробиологический синтез.

Разрушение первичной структуры происходит при реакции, которая является обратной для реакции поликонденсации, т.е. при реакции гидролиза. Вне организма это происходит при нагревании в водном растворе в кислой среде. Пептидные связи рвутся, и в растворе опять появляются отдельные молекулы аминокислот. В организме человека этот процесс контролируется ферментами пептидазами.

Для белков наряду с первичной структурой характерны более высокие уровни организации молекулы, которые принято называть вторичной, третичной и четвертичной структурой или просто «сложной» структурой белковой молекулы. «Сложная» структура – это форма белковой молекулы в пространстве.

Полипептидные цепи белка сворачиваются в пространстве различным, но для каждого белка определенным образом. Мы уже говорили, что в результате взаимодействия двойной связи карбонильной группы и неподеленной пары азота пептидная цепь становиться «жесткой» и приобретает в пространстве определенную форму. Форма молекулы зависит очень сильно от наличия определенных радикалов в кислотных остатках и порядка их чередования в полипептидной цепи. Эту форму принято называть вторичной структурой белка. Вторичная структура закрепляется с помощью водородных связей между атомом кислорода одной пептидной группы и азотом другой. Основные виды вторичной структуры: -спираль и -структура (складчатая)

В α-спирали полипептидный остов формируют плотные витки чередующихся пептидных групп и углерода, соединенного с радикалом. Каждый виток длиной в 0,54 нм (3,6 аминокислотных остатка) вокруг оси молекулы, все боковые радикалы находятся на наружной стороне спирали. Водородные связи направлены почти параллельно оси спирали, они удерживают цепь в закрученном состоянии.

Если у аминокислот очень большие, или одноименно заряженные радикалы, то правильная спиралевидная структура молекулы нарушается. А β-структура образуется только тогда, когда в составе полипептидной цепи оказываются аминокислоты с небольшими боковыми радикалами, расположенными в определенной последовательности.

В молекуле белка могут встречаться участки с разными вторичными структурами, но обычно какая-то преобладает. Например, в белках шерсти преобладают спиральные участки, а в белках шелка – складчатая структура. Полипептидные цепи могут быть сплетены друг с другом и укреплены поперечными водородными связями (коллаген).

Полипептидная α-спираль может сворачиваться, и тогда в пространстве молекула приобретает вид еще более компактный вид - это называется «третичная структура». Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия между атомами. Это ионные, дисульфидные, сложноэфирные и др. «мостики», которые образуются между радикалами аминокислотных остатков.

Обычно третичную структуру называют «глобула» - клубочек. Белки, у которых вторичная структура представляет собой конечную ступень организации молекулы (т.н. фибриллярные белки), имеют нитевидную форму и нерастворимы в воде. Чаще всего это белки у которых преобладает складчатая первичная структура. Форма «клубочка» может быть разной. Свертывание полипептидных цепей в глобулу и образование петель происходит из-за наличия в цепях «неспиральных» участков, состоящих из аминокислот, не допускающих образования спирали, т.е. этот процесс тоже предопределен первичной структурой белка. При сворачивании в глобулу гидрофобные радикалы, как правило, оказываются внутри глобулы, а гидрофильные – снаружи. Это обеспечивает растворимость глобулярных белков в воде, даже при достаточно большой молекулярной массе. Фибриллярные белки растворяются гораздо хуже, или образуют очень вязкие растворы.

Четвертый уровень организации белковой молекулы встречается при образовании белковых комплексов из нескольких полипептидных цепей. При этом каждая цепь сохраняет свою третичную и вторичную структуру. Четвертичная структура закрепляется за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий между полипептидными цепями. Она характерна только для некоторых белков (гемоглобин- 4 субединицы, гексокиназа- 2 или 4, аспартаткарбомоилтрансфераза- из 12). Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура.

Биологическая активность белка определяется сложной структурой белка, т.е. четвертичной, третичной и частично вторичной структурой. Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Классификация белков.

- По составу: простые и сложные (протеины и протеиды). Простые содержат только остатки аминокислот, а сложные содержат кроме аминокислот различные простетические группы (гликопротеины содержат углеводы, липопротеины – жиры, липиды, нуклеопротеины – нуклеиновые кислоты, фосфопротеины – остатки фосфорной кислоты, гемоглобин – порфирин, металлопротеины – комплексные соединения металлов).

- По функциям: структурные, транспортные, защитные, регуляторные, ферментные, сократительные и двигательные, токсины, пищевые, запасные и т.д. Структурные белки образуют волокна, навитые друг на друга либо уложенные плоским слоем. Они выполняют опорную или защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Наиболее важными в этой группе являются фибриллярные белки коллагены, составляющие основу хрящей, сухожилий, кожи. Волосы и ногти состоят в основном из нерастворимого белка кератина, связки содержат белок эластин, способный растягиваться в двух направлениях. Сократительные белки дают возможность клеткам и организму способность сокращаться, изменять форму, передвигаться. Так актин и миозин составляют основу скелетных мышц, тубулин обеспечивает подвижность ресничек. Защитные белки (антитела) распознают проникшие в организм чужеродные белки (вирусы, микроорганизмы) и, образуя с ними комплекс, антиген-антитело нейтрализуют их. Тромбин и фибриноген – белки свертывающей системы крови защищают организм от кровопотери при повреждении сосудов. Транспортные белки образуют комплексы с определенными молекулами и ионами и переносят их по организму (гемоглобин- кислород, липопротеины- липиды, альбумины- микроэлементы, витамины, гормоны). В клеточных мембранах имеются специфические белки-переносчики, транспортирующие в клетку и обратно глюкозу. Более подробно функции белка изучаются в курсе биологии.

Среди веществ белковой природы сейчас принято выделять в особую группу пептиды. У них более низкая молекулярная масса (потому что число аминокислотных остатков в полипептидной цепи невелико) и более разнообразный аминокислотный состав. Некоторые пептиды проявляют антибактериальное действие и используются как лекарственные средства. Например: грамицидин S – циклический декапептид, оказывающий антибактериальное действие на стрептококки и пневмококки. Практически все пептиды выполняют в организме регуляторную функцию (глутатион, вазопрессин, окситоцин).

Физические свойства. Белки – твердые вещества (очень большая молекулярная масса), без цвета, запаха и вкуса. Не плавятся, при повышении температуры в отсутствии воздуха начинают разлагаться. Растворимость белков в воде зависит от молекулярной массы и молекулы белка.

Поиск по сайту: