Мышечное движение

Мышечное сокращение является примером работы высокоспециализированной машины, превращающей энергию химических связей в механическую работу. Мышечная ткань своими сокращениями создают движение всего тела, конечностей, органов, тканей. По строению и выполнению функций мышечная ткань разделяется на гладкие, исчерченные (поперечно-полосатые) и сердечные мышцы. Рассмотрим структуру и механизм работы мышц на примере поперечно-полосатых мышц.

Мышцы состоят из специализированных клеток – мышечных волокон. Мышечное волокно представляет собой многоядерную клетку цилиндрической формы диаметром 20 – 80 мкм, длина может достигать до 100 см и более, например, у крупных млекопитающих. В мышечной ткани волокна объединены в пучки, по 20 – 50 штук в пучке. Пучки между собой разделены тонкой оболочкой из соединительной ткани, состоящей из коллагеновых и эластиновых волокон. Плазматическая мембрана мышечной клетки называют сарколеммой, цитоплазму – саркоплазмой. В саркоплазме мышеч­ной клетки находится несколько ядер, и другие органоиды (митохондрии, рибосомы). Кроме того, в саркоплазме располагаются специализированные сократительные структуры мышечной клетки – миофибриллы. Миофибриллы представлены белковыми нитями диаметром 1-2 мкм, расположенными параллель­но друг другу и тянущиеся от одного конца клетки до другого. В одной клетке их число может составлять до 2000 штук. Миофибрилла представляет из себя комплекс из толстых и тонких протофибрилл. Высокая упорядоченность расположения этих структур обуславливает поперечно-полосатую исчерченность мышц, наблюдаемых в электронный микроскоп. Структурно-функциональными еди­ницами миофибрилл являются саркомеры, которые располагаются вдоль мышечных волокон через каждые 2 - 3 мкм. Саркомер состоит из параллельных рядов толстых и тонких нитей. Взаимное расположение толстых и тонких нитей саркомера схематически показано на рис. 1, а. Вертикальные темные линии Z соответствуют специальным структурным белкам, разделяющим миофибриллы на саркомеры. Между ними видны горизонтальные нити сократительного аппарата. От Z -линий отходят тонкие нити, кото­рым на электронно-микроскопических снимках со­ответствуют светлые полосы I. В центральной части саркомера расположены толстые нити, которым со­ответствуют темные полосы А. В середине каждой А -полосы видна более светлая полоса Н. Наличие двух темных участков полосы А определяется тем, что в этих зонах толстые нити перекрываются с тонки­ми нитями. Соседние миофибриллы в мышечном волокне располагаются так, что Z -линии находятся на одном уровне. Более светлая полоса (Н -зона) соответствует участку саркомера, где толстыенити не перекрываются с тонкими нитями.

Толстые нити, имеющие диаметр 15 нм, состоят в основном из молекул миозина. Тонкие нити диаметром 9 нм содержат белковые молекулы трех основных типов: актин, тропомиозин и тропониновый комплекс. При рассмотрении поперечного срез саркомера в обла­сти, где соседствуют толстые и тонкие нити (темный участок полосы А), то можно увидеть, что каждая тонкая нить окружена тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить окружена шестью тонкими нитями (рис. 1, б)

миозин

Рис. 2. Схематическое изображение миофибрилл мышечного волокна:

а - продольный разрез, б - поперечный разрез в области пересе­чения толстых и тонких нитей, в - изменение дли­ны саркомера в результате движения толстых и тонких нитей

Толстые и тонкие нити взаимо­действуют друг с другом с помощью поперечных мостиков длиной около 13 нм, которые через регу­лярные промежутки выходят из толстых нитей и образуют связи между соседними толстыми и тонки­минитями.

При сокращении мышцы ее длина может уменьшаться на 40 %. В настоящее время доказано, что сокращение мышечного волокна достигается за счет движения толстых и тонких нитей относительно друг друга. Такой механизм мышечного сокращения («модель скользящих нитей») был предложен в 50-х годах 20 века(Эндрю Хью Хаксли, Р. Нидергерк и Ж. Хэнсон). В основе этой модели лежат сле­дующие факты:

• при сокращении мышцы длины толстых и тон­ких нитей миофибриллы не изменяются;

• происходит укорачивание саркомера счет перекрывания толстых и тонких нитей, которые скользят друг от­носительно друга во время сокращения мышцы. Это проявляется в том, что при сокращении мыш­цы полосы Н и I укорачиваются (рис. 1, в);

• сила, развиваемая мышцей, создается в про­цессе движения толстых и тонких нитей протофибриллы.

Скольжение толстых и тонких нитей друг относи­тельно друга совершается за счет энергии гидролиза АТФ. АТФ-азная активность мио­зина была открыта в 1939 году супругами В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой. Ими было также показано, что добавление АТР к белковому препарату, состоящему из нитей миозина, влияет на его механические свойства. Впоследствии было показано, в растворе актин и миозин образуют так называемый актомиозиновый комплекс. Интересно отметить, что свободный миозин слабо гидролизует АТФ, а в присутст­вии актина его АТФ-азная активность возраста­ет до 200 раз.

Миофибриллы мышечных клеток построены из молекул белков, которые составляют около 12 % сухой массы мышечной клетки. К настоящему времени в составе миофибрилл обнаружены несколько десятков сократительных белков. Большая часть белков представлена двумя основными белками: миозином (55 % массы всех белков) и актином (20 %). Другие белки в мышечной клетке представлены в меньших (минорных) количествах: тропомиозин (7 %), тропонин (2 %), актинин (10 %).

Рис. 3. Строение толстой (а) и тонкой нити (б) миофибриллы

Основным структурообразующим белком толстых нитей мышечного волокна является миозин. Эта молекула представляет собой димер, образованный из двух сплетенных друг с другом одинаковых мономеров миозина (рис. 2, а). Каждый из этих мономеров состоит из одной тяже­лой цепи (230 кДа) и двух лег­ких цепей с молекулярной массой около 20 кДа. На одном конце миозина полипептидные цепи свернуты в глобулы, и образуют своеобразную "головку" миозина (фрагмент S1). С помощью более тонкой шейки (фрагмент S2) головки миозина соединяется с длинным хвостом, который образован протяжен­ной полипептидной цепью, уложенной в виде вытя­нутой a-спирали.

Хвосты двух мономерных единиц миозина сплетены друг с другом и образуют вытя­нутый стержень длиной 170 нм и толщиной 2 нм. Таким образом, мио­зин скелетных мышц (миозин класса II) является крупным белком, состоящим из шести полипептидных цепей.

Моторный фрагмент миозина (S1) непосредст­венно взаимодействует с тонкой актиновой нитью. Фрагмент S1 включает в себя каталитический центр, с которым связывается молекула АТФ и где проис­ходит ее гидролиз. В ходе реакции гид­ролиза АТФ выделяется энергия, за счет которой работает миозин. Согласно данным Айвэна Рэймента с сотр. (1993), фрагмент S1 представ­ляет собой глобулу размером 16,5 х 6,5 х 4 нм. Вра­щательная подвижность головки миозина обеспе­чивается за счет шарниров, которые представляют собой гибкие участки полипептидной цепи. Один из них находится в месте соединения фрагментов S1 и S2, Другой расположен между фрагментом S2 и хвостом миозина (рис. 2, я). Наличие молекулярных шарниров дает возможность фрагменту S1 присое­диняться и отсоединяться от нити актина, а также изменять свою ориентацию в ходе сократительного цикла (рис. 3,4). Функционально важным звеном молекулы мио­зина является ее регуляторный участок, располо­женный в области шейки, соединяющей катали­тическую головку с хвостом молекулы миозина. Шейка образована α-спиралью полипептидной це­пи длиной 8—9 нм, которая окружена двумя легкими полипептидными цепями S2.

В саркомерах поперечнополосатых мышц каждая толстая нить состоит приблизительно из 300 сплетенных диме­ров миозина. С обоих концов толстой нити высту­пают многочисленные подвижные мостики (головки), кото­рые могут связываться с окружающими их тонкими нитями актина (рис. 1, б). Кроме мизина, в толстой протофибрилле обнаружены минорные белки с м.м. 140 кДа, 64 Кда, 50 кДа. В зоне М-полосы содержится кретикиназа (м.м. 80 кДа), М-белок (м.м. 165 кДа), миомезин (м.м. 185 кДа).

Тонкие нити мышечных волокон состоят из не­скольких белков (рис. 2, б). Основным белком тонкой протофибриллы является фибриллярный белок F-актин. F-актин представляет собой полимерный белок, состоящий из мономеров глобулярного белка (G-актин) с диаметром около 6 нм. Мономер G-актина состоит из 374 остатков аминокислот и имеет молекулярную массу 42 кДа. Полимеризация G-актина происходит с участием АТФ в присутствии ионов Mg²⁺. При этих условиях мономеры G-акгина, образуя вытянутые линейные поли­меры диаметром 6—7 нм, называемые микрофиламентами. Тонкая протофибрилла образована из двух нитей F-актина, скрученных между собой с периодом 73-74 нм. Тонкие протофибриллы, с которыми взаимодействуют миозиновые мостики, содержат еще один фибриллярный белок- тропомиозин (Тм) с м.м. 68 кД и три белка тропонинового комплекса (ТnС, ТnI и ТnТ). По своей массе они составляют приблизи­тельно треть от всей массы тонких нитей. Эти белки находятся в составе тонкой протофибриллы в определенном соотношении: на 7 молекул G-актина приходится по одной молекуле Тм, ТnС, ТnI и ТnТ. Молекула тропомиозина состоит из двух вытянутых a-спира­лей длиной около 38 нм. Эти молекулы располагаются в бороздках спирали актиновой нити и взаймодействуют между собой и белками тропомиозинового комплекса. Белок ТnТ непосредственно связан с с тропомиозином, а белок ТnI - с актином. Белок ТпС принад­лежит к классу регуляторных белков, называемых кальмодулинами. Этот белок активируется при его связывании с ионами с четырьмя ионами Са²⁺. Кроме этих основных белков, тонкая нить содержит еще минорные белковые компоненты. На концах тонких протофибрилл находится белок β- актинин (м.м. 180 кДа ), который блокирует дальнейшую полимеризацию F-актина. Из области Z- диска выделены белки α-актинин, филамин (м.м. 240 кДа), десмин (м.м. 50 кДа),. Эти белки образуют поперечные мостики между актиновыми нитями различных саркомеров и крепят их к Z- диску.

Поиск по сайту: