В живых организмах?

Тема: Белки. Свойства белков.

Цели: изучить важнейший класс органических соединений - белки, и их свойства.

Задачи:

Образовательная: сформировать представление о белках, как природ­ных полимерах, мономерами для построения которых являются аминокисло­ты; ознакомить учащихся со структурами белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура), с функциями, составом и свойствами белков: физическими и химическими (денатурации и цветные ре­акции);

Развивающая: развить мировоззренческие взгляды учащихся через осознание ими значения белков в процессах жизнедеятельности и функцио­нирования биологических систем; продолжить развитие умений записи урав­нений химических реакций, характеризующих свойства белков;

Воспитательная: продолжить формирование исследовательских уме­ний учащихся и развитие коммуникативных способностей учащихся через вовлечение их в различные формы деятельности.

Материалы и оборудование: раствор куриного белка, концентриро­ванная азотная кислота (HNO3), раствор щелочи (NaOH), раствор соли двух­валентной меди (C11SO4), школьный нагреватель, штатив для пробирок, пус­тые пробирки, химические стаканчики, варианты тестовых заданий.

Ход урока:

I. Организационный момент (1-2 мин.).

Вхожу, здороваюсь, проверяю рабочее место, готовность учащихся и отмечаю отсутствующих.

II. Проверка домашнего задания.

1) Проверяю наличие выполненного домашнего задания в рабочих тет­
радях, заданного учителем.

2) Опрос по домашнему заданию.
Фронтальный опрос учеников:

1. Поясните значение термина «белки» с точки зрения органиче­ской химии и изобразите на доске механизм образования пептидной свя­зи?

Белки — это высокомолекулярные природные полимеры, построенные
из остатков а-аминокислот, соединенных пептидной связью.
H₂N- СН₂ - СООН + H₂N- СН- СООН
глицин СНз

О аланин

H₂N- CH₂-C-N-CH- СООН

глщилаланин

Сколько аминокислот входит в состав белков?

Практически все белки построены из 20 видов а-аминокислот, соеди­
ненных между собой пептидными связями. '

А сейчас давайте рассмотрим, какие функции выполняют белки

в живых организмах?

Структурная (пластическая) — белки входят в состав клеточ­ных мембран и органелл клетки, обеспечивая их прочность и эла­стичность. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, во­лосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущест­венно из белков (коллаген - сухожилия, кожа, хрящи; гистоны -организация укладки ДНК в хроматине; кератин шерсти и во­лос).

Каталитическая (ферментативная) — все химические превра­щения в живом организме протекают при участии катализато­ров. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе являются белками (оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы и т.д.).

Двигательная (сократительная) ~ некоторые белки способны изменять конформацию, уменьшая при этом длину молекулы, т.е. укорачиваться или сокращаться (актин, миозин). Транспортная — белки способны присоединять и переносить различные вещества. Молекулы белков, входящие в состав плаз­матической мембраны, принимают участие в транспорте ве­ществ в клетку (альбумины крови транспортируют жирные ки­слоты, глобулины — ионы металлов и гормоны, гемоглобин — ки­слород и углекислый газ).

Защитная — реализуется антителами, интерферонами и фиб­риногеном. Антитела - соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа — реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов. Антитела, соединя­ясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая ан­тиген безопасным для организма. Интерфероны - гликопротеи-ны, синтезирующиеся клеткой после проникновения в нее вируса. Они блокируют синтез вирусных белков. Фибриноген - раство­римый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин - нераствори­мый белок, образующий каркас тромба. Плазмин - белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Регуляторная — реализуется посредством регуляции обмена ве­ществ гормонами (инсулин, соматотропин - гормон роста, глю-кагон, аденокортикотропный гормон).

Энергетическая — 11 из 20 аминокислот, входящих в состав бел­ков, в организме человека "сгорают " с выделением энергии. Это -

заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы в клетке из продуктов расщепления углеводов и липидов. • Запасающая - в растениях содержатся запасные белки, являю­щиеся ценными пищевыми веществами; у животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости.

3. Химический состав белков?

По химическому составу белки не отличаются сложностью, в их со­став входит: С (50 - 55%), Н (6,5 - 7,5%), О (около24%), N (около 18%), S (2 — 2,5%) — главные элементы. Белки также могут содержать Р, Fe, I, Си.

4. Сколько уровней организации белковых молекул существует, и
чем они отличаются друг от друга?

Белки очень сложные органические образования. С помощью специаль­ных методов было установлено, что существует четыре уровня организа­ции белковых молекул. В органической химии их называют первичная, вто­ричная, третичная и четвертичная структура молекулы белка.

Каждый индивидуальный белок имеет свою строгую последователь­ность аминокислотных остатков. Последовательность аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи называют первичной структурой молекулы белка (аминокислотные остатки соединены между собой пеп­тидными связями). Такая структура определяет порядок повторения ами­нокислотных остатков, и она выражает химическое строение белков, на­пример:

H₂N- Gly-Ala-Phe-Clu-Cys-COOH

Понятие вторичная структура относится к устойчивому простран­ственному изомеру (конформации), образованному из полипептидной цепи. Несмотря на плоскую жесткую структуру пептидной связи, в полипептид­ной цепи имеются места, допускающие свободное вращение вокруг одинар­ных связей.

Благодаря этому полипептидная цепь может существовать в виде устойчивого пространственного изомера, напоминающего по форме спи­раль. Такая структура белка рассматривается как вторичная. Устойчи­вость поддерживается образованием водородных связей между группами -NH-u

- С, разделенных тремя аминокислотными остатками полипептидной цепи. \

В расшифровке вторичной структуры белков принимали участие мно­гие выдающиеся ученые, среди которых выделяется Л. Полинг, заслуги в хи­мии которого были отмечены Нобелевской премией в 1954 г.

Существование спиральной структуры подтверждено исследованиями белков мышц, волос и ногтей. Были предложены также и другие вторичные структуры белковых молекул.

В процессе закручивания полипептидной цепи в спираль функциональ­ные группы — SH, — ОН, — NH2, — СООН могут строго определенным спосо-

бом взаимодействовать между собой с образованием дисульфидных — S—S-, сложноэфирных и других мостиков. Кроме того, между карбонильными и аминогруппами, а также с участием обеих групп и молекул воды возникают водородные связи. В результате этого спираль как бы изгибается, происхо­дит стабилизация структуры, напоминающей по форме клубок. Такая структура называется третичной, именно она обусловливает специфиче­скую биологическую активность белковой молекулы.

Если в состав белка входит не одна полипептидная цепь, а несколько, то возникает четвертичная структура. Такая структура отражает спо­соб объединения и расположения в пространстве нескольких связанных ме­жду собой водородными связями полипептидных цепей (гемоглобин - ионное взаимодействие между группой гема и ионом железа).

5. На основании какого признака белки разделяют на простые и
сложные?

По химическому составу белки разделяют на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды). Сложные белковые образования могут включать ионы металлов, углеводы, липиды, гетероциклические соединения и другие неаминокислотные компо­ненты.

Сложные белки, содержащие ионы металлов, называются хромопро-теидами, углеводы - гликопротеидами, липиды - липопротеидами.

Поиск по сайту: