АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Дополнительные белки тонких нитей

Читайте также:
  1. Б) дополнительные
  2. Б) Дополнительные риски.
  3. Базовая ставка и дополнительные выплаты
  4. Белки молока
  5. Белки плазмы
  6. Белки плазмы крови и их функциональное значение
  7. БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ ОБРАЗУЮТ КЛЕТКИ
  8. Белки, Биологическая ценность, суточная потребность, значение в питании населения. Основные продукты – источники полноценных белков.
  9. Белки.Ферменты
  10. Белки: структура, свойства, функции
  11. ВНИМАНИЕ: если не получены дополнительные рекомендации, то обновление необходимо установить сразу после получения.
  12. Вопрос 32. Электронные таблицы: назначение, основные и дополнительные функции (MS Excel).

Рис. 17.10. Схематическое изображение расположения белков в тонких нитях саркомера

 

Главными дополнительными белками в составе тонких нитей являются тропомиозин и тропонин. Тропомиозин - это палочкоподобный, закрученный в виде спирали гетеродимер (состоит из a- и b-субъединиц), длина которого распространяется на 7 молекул G-актина. Поэтому вдоль тонкой нити каждые 7 пар остатков G-актина ассоциированы с двумя молекулами тропомиозина (рис.17.10), то есть одна молекула тропомиозина располагается в каждой из бороздок спирализованного F-актина.

В состоянии мышечного расслабления каждая молекула тропомиозина прикрывает центры связывания для миозина на 7 остатках G-актина. Тем самым поддерживается релаксация, поскольку актин не может взаимодействовать с миозином. В акт сокращения вовлечена активация тропонина, второго дополнительного белка тонких нитей. Тропонин тоже является гетеродимером. Он прикреплен к концу каждой молекулы тропомиозина и к актину. Тем самым посредством тропонина актин физически связан с тропомиозином (рис.17.10).

Конформационные изменения связующей молекулы, тропонина, обеспечивают закрытие и открытие места связывания миозина с актином и, таким образом, регуляцию мышечного сокращения. Одна из субъединиц тропонина, тропонин-С, является кальций-связывающим белком. Когда он связывает кальций, молекула тропонина подвергается такой конформационной перестройке, благодаря которой присоединенный тропомиозин отходит от места присоединения головки миозина к актину. В результате головка получает возможность присоединиться к актину и происходит сокращение.

Попробуем ещё раз суммировать те события, которые происходят на тонкой нити. До появления ионов Са2+ в саркоплазме тропомиозин прикрывает миозин-связующий центр на актине. Как только Са2+ появляется в саркоплазме, он связывается с тропонином-С. В результате происходят конформационные изменения в тропонине, которые обеспечивают перемещение прикрепленной молекулы тропомиозина глубже в бороздку спирали F-актина. Тогда открываются места связывания миозина на субъединицах G-актина, куда теперь могут прикрепляться головные части миозина. Удаление кальция из саркоплазмы приводит к восстановлению исходной конформации тропонина и тропомиозина. При этом взаимодействие между актином и миозином прерывается, и возникает состояние расслабления.


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |

Поиск по сайту:

Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)