ЛЕКЦИЯ 6. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

(101)1.3.2.1.(1) ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ БЕЛКА ЛИГАНДОМ - ЭТО…

а) совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры

б) фрагмент пептидного остова

в) простетическую небелковую группу

г) участок белка, комплементарный лиганду

(Эталон: г)

(102)1.3.2.2.(1) КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКА – ЭТО…

а) аминокислотная последовательность полипептидной цепи

б) число полипептидных цепей в олигомерном белке

в) количество α-спиралей и β-складчатых структур в полипептидной цепи

г) пространственное взаиморасположение атомов в белковой молекуле

(Эталон: г)

(103)1.3.2.3.(1) ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – ЭТО…

а) аминокислотный состав белковой цепи

б) линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот

в) порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке

г) структура полипептидной цепи, стабилизированная водороднымисвязями между атомами пептидного остова

(Эталон: в)

(104)1.3.2.4.(1) КОНТАКТНЫЕ ПОВЕРХНОСТИ ПРОТОМЕРОВ В ОЛИГОМЕРНОМ БЕЛКЕ – ЭТО…

а) поверхностные участки протомеров, между аминокислотными участками которых образуются преимущественно ковалентные связи

б) поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, между которыми образуется большое количество слабых связей

в) поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счет которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей

г) фрагменты полипептидных цепей, уложенных в пространстве в виде β-структур

(Эталон: б)

(105)1.3.2.5.(2) СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА, ЭТО –:

а) водородных связей

б) гидрофобного взаимодействия

в) ван-дер-ваальсова взаимодействия

г) пептидных связей

д) дисульфидных связей

(Эталон: б; в; д)

(106)1.3.2.6.(2) ПРИРОДНЫЕ ПЕПТИДЫ:

а) карнозин

б) цитохром

в) глутатион

г) миоглобин

д) энкефалин

(Эталон: а; в; д)

(107)1.3.2.8.(2) КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬЮ МОЛЕКУЛ ОБУСЛОВЛЕНО ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ:

а) белка с лигандом

б) протомеров с олигомерным белком

в) белка с диполями воды в растворе

г) функционально связанных ферментов при формировании полиферментных комплексов

д) различных белков в процессе самосборки клеточных органелл

е) радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белков

(Эталон: 1; 2; 4; 5)

(108)1.3.2.8.(2) УЧЕНЫЙ, ОТКРЫВШИЙ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ:

а) Фишер

б) Данилевский

в) Полинг

г) Уотсон

д) Крик

(Эталон: б)

(109)1.3.2.9.(3) ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ УКЛАДКИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ:

а) протомер

б) полипептидный остов

в) олигомер

г) α-спираль

(Эталон: б; г; а; в)

(110)1.3.2.10.(3) ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ОБРАЗОВАНИЯ СВЯЗЕЙ ПРИ ФОРМИРОВАНИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ:

а) водородные

б) дисульфидные

в) пептидные

(Эталон: в; а; б)

(111)1.3.2.11.(3) ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ПЕПТИДОВ ПО КОЛИЧЕСТВУ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ:

а) окситоцин

б) карнозин

в) энкефалин

г) грамицидин

д) глутатион

(Эталон: б; д; в; а; г)

(112)1.3.2.12.(4) СООТВЕТСТВИЕ ТИПА СВЯЗИ И КОНФОРМАЦИИ БЕЛКА:

1. связь между карбоксильными а) первичная

и аминогруппами радикалов б) вторичная

аминокислот в) третичная

2. связь между α-аминогруппами

и α-карбоксильными группами аминокислот

3. связи между радикалами цистеина

4. водородные связи между пептидными группировками

5. водородные связи между радикалами аминокислот

6. гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот

(Эталон: 1в; 2б; 3в; 4б; 5в; 6в)

(113)1.3.2.13.(4) СООТВЕТСТВИЕ КОНФОРМАЦИИ БЕЛКА И ПОНЯТИЯ:

1. первичная а) конформация пептидного остова, в

2. вторичная формировании которой участвуют

3. третичная водородные связи между пептидными

4. четвертичная группировками

б) порядок чередования аминокислот в

белках

в) пространственное расположение и

характер взаимодействия пептидных

цепей в олигомерном белке

г) конформация полипептидной цепи,

стабилизированная межрадикальными

связями

(Эталон: 1б; 2а; 3г; 4в)

(114)1.3.2.14.(4) СООТВЕТСТВИЕ АМИНОКИСЛОТЫ И ЕЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ:

1. β-аланин а) аминокислота, содержащая гуанидиновую

2. метионин группировку

3. аргинин б) содержится в природных пептидах –

4. треонин карнозине и ансерине

5. тирозин в) серусодержащая аминокислота

г) оксиаминокислота

д) α-амино-β-параоксифенилпропионовая

кислота

(Эталон: 1б; 2в; 3а; 4г; 5д)

(115)1.3.2.15.(4) СООТВЕТСТВИЕ СВЯЗИ И ЕЕ НАЗНАЧЕНИЯ:

1. ковалентные а) осуществляют связь между белковой и

2. ионные и гидрофобное небелковой частями в липопротеинах

взаимодействие б) используются при соединении

3.внутримолекулярные аминокислот в белковой молекуле

водородные связи в) принимают участие в поддержание

4. межмолекулярные складчатой β-структуры

водородные связи г) поддерживают α-спиральную

конфигурацию

(Эталон: 1б; 2а; 3г; 4в)

(116)1.3.2.16.(5) α-СПИРАЛЬ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА СТАБИЛИЗИРОВАНА _________ СВЯЗЯМИ.

(Эталон: водородными, водородные)

(117)1.3.2.17.(5) БЕЛКИ – ЭТО ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ВЕЩЕСТВА, СОСТОЯЩИЕ ИЗ АМИНОКИСЛОТ, СОЕДИНЕННЫХ __________СВЯЗЬЮ.

(Эталон: пептидной, пептидная)

(118)1.3.2.18.(5) МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ КОНЦЕВОЙ N-АМИНОКИСЛОТЫ ПРЕДЛОЖЕН __________, КОТОРЫЙ ПОЛУЧИЛ ЗА ЭТО НОБЕЛЕВСКУЮ ПРЕМИЮ.

(Эталон: Сэнгером, Сэнгер, Сэнджером, Сэннджер)

(119)1.3.2.19.(5) КАРНОЗИН БЫЛ ОТКРЫТ __________ В 1900 ГОДУ.

(Эталон: Гулевичем, Гулевич)

(120)1.3.2.20.(5) КОМПАКТНАЯ ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУТУРНАЯ ЕДИНИЦА ВНУТРИ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ НАЗЫВАЕТСЯ __________.

(Эталон: доменом, домен)

Поиск по сайту: