Зависимость скорости ферменативных реакций

От температуры: повышение Т увеличивает скорость движения молекул, но для большинства ф оптимально 37-38°, при превышении происходит денатурация белковой молекулы. От рН: для каждого ф существует значение рН, при котором он максимально активен. При изменении рН происходит изменение ионизации функц гр молекулы белка.Кроме того, рН может влиять на степень ионизации и пространственную организацию субстрата. От кол-ва ф: единица активности ф – 1 катал(кат), что равно такому количеству катализатора, которое превращает 1 моль субстрата за 1 сек. От кол-ва субстрата: при увеличении кол-ва субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом, наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации не приводит к увеличению обр продукта.

№12 Обратимые ингибиторы связ с ферментом слабыми нековолентными связями и при опред усл легко отделяются от ф-тов. Бывают: конкурентными (обратимое снижение скорости ферментативной реккции,вызванное ингибитором,связываясь с активным центром и препятствывая образованию фермент-субстратного комплекса); неконкурентные (ингибитор взаимодействует с фер-том в участке, отличном от активного центра). Необратимое ингибирование наблюдается в случае образования ковалентных связей между молекулами ингибитора и ф-та. Модификации подвергается актив центр, и ф не вып кат ф-ий (ионы Ме: Hg, Ag). Многие лек препараты оказывают терапевтическое действие по мех конкурентного ингибирования..

№13 Большинство ф имеет внутриклет локализацию и распределены в орг нереавномерно. Все ф одного метаболитического пути находятся в одном отделе клетки. Особенно разделение метаболических путей важно для противоположно направленных катаболических и анаболических процессов (синтез жирных к-т происх в цитопл, а их распад в митохондриях). Энзимодиагностика. В норм условиях активность ф в сыв крови относит невелика. При поражении ряда орг и тканей происх увеличение актив ф. Количественно определяя нефункциональные ф плазмы, можно диагностировать заболевания (при заболеваниях костей пов актив щелочной фосфатазы, при заболеваниях печени – аланинаминотрансферразы). Энзимотерапия. Исп ф с терапевтической целью применяется давно. Более 25% всех ф для проявления полной каталитической активности нуждаются в ионах металла. Ионы Ме стабилизируют молекулы субстрата. Для нек ф субстратом служит комплекс превращаемого в-ва с ионом Ме (для большинства кеназ в кач одного из субстратов выст комплекс Mg-АТФ). Ионы Ме стабилизир актив центры фермента, служит мостиком между ф-том и субстратом (Mg, Mn, Zn). В отсутствии Ме нек ф активностью не обладают – метпаллоэнзими (пируваткиназа). Ионы Ме выст в роли регуляторных молекул (Ca служит активатором ф-та протеинкиназы-С).

№14 Коферментные ф-ции водораств витаминов Для проявления каталитической активности большинству ф необходимо наличие кофермента. Кф может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными (липоевая кислота) и нековалентными связями (тиаминдифосфат). Традиционно к коферментам относят производные витаминов, гемы входящие в состав цитохромов. Дегидрогеназы катализируют реакции отщепления водорода (пример: НАД и ФАД). Все ф этой группы обладают высокой субстратной специфичностью. Витамин В2. в основе его структуры лежит структура изоаллоксазина, соединенного со спиртом ребитолом. В слизистой оболочке кишечника после всасывания витамина происходит образование кофермента ФАД. Он входит в состав флавиновых ф, принимающих участие в окислит.-востанов. р-циях. Вит В6. Все его формы используются в организме для синтеза кф: перидоксальфосфата и передоксаминфосфата. Кф образуются путем фосфорилирования по гидроксиметильной группе в 5-ом положении пиримидинового кольца. Вит РР. Никотиновая кислота входит в организме в состав НАД, выполняющего функцию кофермента различных дегидрогеназ.

№15 Обмен веществ складывается из 3 этапов: поступление в-в в организм, межуточный обмен (тканевое превращение в-в), образование и выведение конечных продуктов. Пища чела содержит множество химических соединений, как органич, так и минеральных, они делятся на основные пищевые вещества (б, ж, ув) и минорные (витамины и минеральные соединения). Основные пищевые в-ва – полимеры в ЖКТ гидролизуются при участии ф до мономеров, которые проникают через клеточные мембраны кишечного эпителия. Полимеры практически не всасываются. С кровью мономеры транспортируются во все органы и ткани и используются клетками. Пищевые в-ва могут быть заменимыми и не заменимыми. К не заменимым относятся все минеральные соединения, витамины, некоторые аминок-ты (Валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, аргенин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин) и полиненасыщенные жирные к-ты (ленолевая, линоленовая). Метаболизм: выделяют 2 направления превращения в-в: катаболизм и анаболизм. При катаболизме органические вещества распадаются до СО2 и Н2О. Анаболизм – превращение простых в-в в более сложные. Многие р-ции анаболизма явл-ся эндэргоническими (поглощение энергии) источником которой служит процесс катаболизма.

№16 Основные пищевые вещества. Б: общая суточная потребность 80-100гр из них половина должна быть животного происхождения. Ув: био ценность имеют полисахариды (крахмал гликоген), дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза). Основная функция ув – энергетическая, но они выполняют структурные и др. функции. Суточная потребность 400-500 гр. из них 400 приходится на крахмал. Ж: суточная потребность 80-100 гр. из них 20-25 гр. растительные. С ж пищи поступают не заменимые для организма жирорастворимые витамины и витаминоподобные соединения. Вода относится к незаменимым компонентам пищи, хотя небольшие количества воды образуются из б, ж и ув при обмене их с тканями. Суточная потребность 1750-2200 гр. Пищевые в-ва могут быть заменимыми и не заменимыми. К не заменимым относятся все минеральные соединения, витамины, некоторые аминок-ты (Валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, аргенин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин) и олиненасыщенные жирные к-ты.

Поиск по сайту: