Гемоглобин –главный белок цитозоля эритроцитов

Глюкоза в эритроцитах используется в основном в гликолизе и ПФП.

Глюкоза основной источник энергии в эритроцитах. После поступления в клетку и фосфорилирования в глюкозу –6-фосфат при помощи гексокиназы около 5-10% глюкозы идет на образование НАДФН* Н+ в ПФП и 90-95% окисляется по гликолитическому пути с образованием АТФ. Особенностью обмена в эритроцитах является боковой путь, ответвляющийся на уровне 1.3-дифосфоглицерата.

Большинство белков мембраны являются гликопротеинами и являются интегральными белками мембраны.Что касается белков без углеводной части, то они находятся на внутренней поверхности: к ним относятся ферменты, дегидрогеназа 3 ФГА, структурные белки (спектрин или актин) и гемоглобин. Так как актиновые филаменты взаимодействуют с несколькими молекулами спектрина, образуются разветвления спектрина и формируется единая молекулярная сеть в мембране эритроцита.

Соединение мембранного скелета с бислоем липидов обеспечивает анкирин, который в районе головки спектрина связывается с цитозольном концом белка полосы 3. Анкирин чувствителен к протеолизу.

Гемоглобин –главный белок цитозоля эритроцитов

Одну треть клеточной массы эритроцитов составляет гемоглобин. Он же придает и красный цвет эритроциту и крови и выполняет следующие функции:

-Транспорт кислорода по крови

-Участие в транспорте диоксида углерода

-Участие в создании буферной системы, поддерживающей концентрацию ионов водорода во внеклеточном пространстве.

Содержание гемоглобина в одном эритроците можно рассчитать, зная общее содержание гемоглобина и количество эритроцитов При концентрации гемоглобина в 160 г/л крови, которая содержит 5000 млрд эритроцитов содержание Hb в одном эритроците 32 пиког (в норме 27-54).

Спектрин главный белок цитоскелета является димером из двух длинных (100 нм в длину) полипептидных цепей (спектрин 1 и спектрин 2), которые уложены антипараллельно и формируют суперспираль. Своими головными концами спектриновые димеры путем самоассоциации образуют тетра- и олигомеры. Помимо домена используемого в образовании тетрамеров у спектрина есть участки связывания с анкирином, актином, и белком 4.1.

При переносе кислорода возможно образование метгемоглобина -гемоглобина с окисленным Fe ^3+. За сутки в метгемоглобин окисляется около 3% всего гемоглобина. Восстановление железа метгемоглобина обеспечивается НАДН-цитохром b ₅ метгемоглобин редуктазой. НАДН для этой реакции поставляется гликолизом., но образование метгемоглобина сопровождается образованием супероксидного аниона О ² -, являющегося представителем активных форм кислорода, к которым относятся перекись водорода (H2O2), пероксильные радикалы (ROO-), и гидроксильные радикалы (ОН').

Последние - особенно активны и могут вступать в реакции с белками, нуклеиновыми кислотами, липидами, и другими молекулами, изменяя их структуру, что в конечном итоге приводит к нарушению функции клетки. Супероксидный анионный радикал может спонтанно дисмутировать с образованием H2O2 и O2; однако, скорость этой реакции значительно увеличивается под влиянием супероксид дисмутазы (СОД).

Ферменты АОЗ в Эритроцитах

- Это глютатионредуктаза,

- метгемоглобин редуктаза

- глутатионпероксидаза.

GluSH защищает ферменты Э от окисления по цистеиновым группам:

Glus-sulG-----à2GluSH (Se- зависимая)

Hb(Fe++) + O 2 -----à MetHb(Fe+++) + O 2 -

O 2 - + 2H+ ----------àH 2 O 2

Аналогично работают каталаза и СОД

Перекись водорода, образующаяся в этих реакциях, может разрушаться разными путями. В эритроцитах эту функцию выполняют фермент к аталаза, превращая перекись в H2O и O2, и, содержащий селен фермент глютатионпероксидаза, которыйкатализирует распад пероксида водорода, с образованием воды, окисляя глутатион. В присутствии Fe2+, пероксид водорода без участия ферментов распадается с образованием гидроксильных радикалов. Эти процессы могут значительно усиливаться при поступлении больших количеств железа.

ПФП окисления глюкозы в эритроцитах выполняет важную роль в поставке восстановительных эквивалентов системам, разрушающим активные формы кислорода. Врожденная недостаточность дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата одно из наиболее распространенных и известных причин гемолитической анемии.

Описано свыше 300 генетических вариантов этого фермента и свыше 100 млн людей страдают от этого заболевания. Поступление в организм таких людей веществ, способствующих образованию пероксида водорода или супероксидного аниона кислорода вызывает активное потребление восстановленного глутатиона в глутатионпероксидазной реакции, а недостаточность дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата не позволяет регенерировать глутатион и клетка подвергается окислительному стрессу, который завершается нарушением структуры липидов мембран и гемолизом.

В Э есть рудименты ЦТК- ферменты- изоцитрат ДГ, малат ДГ, а также АсАТ, АлАТ, Mg++ и Na-K-АТФ-азы. В Э есть восстановленный GluSH, необходимый для АОЗ.

В Э наблюдается биосинтез ЖК.

ХС в Э не синтезируется, но происходит быстрый обмен с ХС-содержащими фракциями ЛП крови.

Э может использовать уже готовые пурины.

Только в Э работает шунт Раппопорта,

образование 2,3 ДФГК- является своеобразным депо

Шунт Раппопорта конкурентно вытесняет О 2 из HbO 2 при состоянии гипоксии в ткани, а 2,3 ДФГ сдвигает кривую насыщения Hb кислородом вправо.

Гем – небелковая

Поиск по сайту: