АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Строение сократительного аппарата мышечных волокон разных типов

Читайте также:
  1. I. Виды интрафузальных мышечных волокон
  2. I. Типовая учебная программа
  3. II. Построение характеристического графика часовой производительности.
  4. IV. ТИПОВОЙ ПРИМЕР РАСЧЕТОВ.
  5. IX. Проблема типов в биографике
  6. IX. Проблема типов в биографике.
  7. MathCad: построение, редактирование и форматирование графиков в декартовой системе координат.
  8. N исследовать то психическое состояние, которое является оптимальным при выполнении человеком самых разных деятельностей.
  9. RS-триггеры S, R и E-типов
  10. Toxoplasma gondii. Строение, цикл развития, пути заражения, меры.
  11. UTYPDISH (ПП. Типовые блюда)
  12. V. Построение одного тренировочного занятия

 

Сократительный аппарат скелетного и сердечного мышечных волокон представлен миофибриллами – довольно крупными нитями (диаметр – 1-2 мкм, а длина может варьировать в зависимости от длины волокна), состоящими из более мелких нитей – протофибрилл (миофиламентов) двух типов – тонких (актиновых) и толстых (миозиновых), которые определенным образом уложены в составе миофибриллы. Количество миофибрилл в каждом скелетном мышечном волокне составляет 1000-2000. Причем в составе одной миофибриллы насчитывается до 2500 протофибрилл.

Тонкие или актиновые филаменты (диаметр – 5-6 нм, длина – 1 мкм) состоят из трех типов белков (определенным образом уложенных друг относительно друга):

Ø G-актина (глобулярный белок), полимеризация молекул которого приводит к образованию фибриллярного (нитчатого) актина (F-актина), имеющего вид спирали с желобком (суперспираль – надмолекулярная структура). Причем в составе каждого актинового филамента имеются две суперспирали F-актина, в желобках которых, в свою очередь, последовательно уложены:

Ø молекулы фибриллярного тропомиозина (нитчатый белок), к концам которого примыкают

Ø молекулы тропонина (глобулярный белок).

Толстые или миозиновые филаменты (диаметр – 10 нм, длина – 1,6 мкм) образованы преимущественно молекулами белка миозина. Белок миозин, в свою очередь, является гексомером (состоит из 6 субъединиц). Причем 2 субъединицы образуют нитчатый хвост молекулы, а остальные четыре – две миозиновые головки. Таким образом, у каждого миозинового филамента имеется один хвост (нитчатый) и две головки (глобулярные).

 
 


Рис. 6. Схема строения тонкого (актинового) филамента

С функциональной точки зрения в миозиновой молекуле выделяют:

Ø головку (фрагмент S1), определенный участок которой обладает активностью фермента АТФгидролазы (АТФазы); причем в отсутствии взаимодействия миозиновой головки с актином ее АТФазная активность очень низкая,

Ø шейку (фрагмент S2, небольшой начальный участок нитчатых субъдиниц молекулы миозина, образующих хвост молекулы длиной 55 нм, который ассоциирован с субъединицами, образующими головки)

Ø и собственно хвост (концевая часть нитчатых субъединиц миозиновой молекулы длиной 100 нм).

 

 

Рис. 7. Схема строения толстого (миозинового) филамента

 

Головка миозиновой молекулы вместе с шейкой образуют т.н. тяжелый меромиозин, а собственно хвост – легкий меромиозин.

В области присоединения головки миозиновой молекулы к шейке и шейки – к хвосту имеются по шарнирному участку (всего в молекуле их получается два), позволяющих миозиновой молекуле изменять свою конформацию (пространственную структуру).

 
 

 

 


Рис. 8. Схема строения молекулы миозина

 

Таким образом, миозиновая нить состоит из большого количества миозиновых молекул, в каждой из которых выделяют один хвост и две глобулярные головки. Миозиновые молекулы уложены в составе миозинового миофиламента (протофибриллы) так, что их хвосты обращены к центру нити (миозиновые молекулы в составе миозиновой нити обращены друг к другу своими хвостами), а головки – находятся на обеих периферических концах нити.

 

Актиновые и миозиновые миофиламенты (протофибриллы) определенным образом уложены друг относительно друга в составе миофибриллы, так что образуются регулярно чередующиеся по ее длине темные (анизотропные, А-диски) и светлые (изотропные, I-диски) диски. I-диски состоят только из параллельно уложенных актиновых филаментов. Причем в центре каждого светлого диска проходит Z-мембрана – узкая темная полоска белковой природы, к которой крепятся одним своим концом актиновые нити; другой же конец актиновых филаментов является свободным и направлен в пространства между миозиновыми нитями. Темные (А) диски состоят из параллельно уложенных миозиновых филаментов, в пространства между которыми входят своими концами актиновые филаменты. В центре темных дисков находится М-линия (мезофрагма) белковой природы, которая объединяет центральные части миозиновых нитей друг с другом. Зона в темном диске, состоящая только из миозиновых нитей (лишенная актиновых), называется H-зоной; ее ширина может изменяться в зависимости от степени укорочения миофибриллы и волокна в целом.

 

Рис. 9. Схема строения миофибриллы

 

Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер – ее участок между двумя соседними Z-мембранами. Таким образом, саркомер включает половину одного диска I, диск А и половину следующего за диском А светлого I-диска (саркомер состоит из 1/2I-диска+ A-диск + 1/2I-диска).

Все миофибриллы в составе волокна уложены таким образом, что темные диски одной находятся строго под темными дисками другой Каждая миофибрилла окружена цистернами СР. Кроме того, цистерны СР располагаются и под плазмолеммой. Причем место контакта Т-трубочки с боковыми цистернами СР у млекопитающих животных и человека соответствует границе А- и I-дисков.

Сократительный аппарат гладкого мышечного волокна представлен актиновыми и миозиновыми протофибриллами, диффузно рассеянными в цитоплазме и не образующими миофибрилл. Причем актиновые филаменты через посредство плотных телец (белковой природы) фиксируются прямо к плазмолемме гладкомышечной клетки (т.е. здесь функциональным аналогом Z-мембраны миофибрилл выступают плотные тельца в комплексе с плазмолеммой волокна).

 


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)