ГЕОЛОГІЧНА ХАРАКТЕРИСТИКА ШАХТНОГО ПОЛЯ

Ферменти виявлено у всіх структурних компонентах клітини. Внутрішньоклітинна локалізація ферментів безпосередньо пов’язана з функцією, яку виконує дана структура і природою хімічних процесів, які в ній відбуваються.

Мітохондрії – протікають аеробні процеси, що забезпечують клітину енергією, тому знаходяться ферменти дихального ланцюга, ферменти циклу Кребса та β-окислення жирних кислот.

Ядро – відбувається синтез нуклеотидів та НК, містить ферменти, що відповідають за їх синтез (ДНК-полімераза).

Рибосоми – ферменти, що каталізують синтез білка.

Лізосоми – містять гідролази, оскільки там відбуваються процеси деструкції органічних сполук.

Цитоплазма – ферменти гліколізу, біосинтезу ліпідів, вуглеводів, амінокислот.

ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих реакции, в результате которых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные реакции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих реакциях не сопряжен с гидролизом или с окислительно-восстановительными превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является реакция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз; см. Лигазы).

Подклассы лиаз сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате реакции молекулы (СО₂, Н₂О или др.).

Углерод-углерод лиазы катализируют расщепление связи С—С. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих реакцию декарбоксилирования с элиминированием СО₂, напр. оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для многих карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в электроф. катализе декарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат (см. соотв. Тиамин и Витамин B₆). Карбокси-лиазы играют важную роль во многих превращениях в-в, напр. в процессах гниения. Альдегид-лиазы, или альдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей реакцию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Лиазы кетокислот (напр., изоцитрат-лиаза) катализируют главным образом синтез ди- и трикарбоновых кислот из двух и более фрагментов. Многие из них играют важную роль в цикле трикарбоновых кислот и в глиоксилатном цикле.

Углерод-кислород лиазы катализируют реакции, протекающие с расщеплением связи С—О. В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, напр. фумарат-гидратаза и энолаза, катализирующие соотв. обратимые реакции гидратации фумаровой к-ты с образованием яблочной к-ты и фосфоенолпировиноградной к-ты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. Ферменты этой группы с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом катализируют элиминирование a- и b-заместителей L-аминокислот и замещение b-заместителей. Так, L-сериндегидратаза катализирует превращение L-серина (с участием Н₂О) в пировиноградную кислоту, NH₃ и Н₂О; пиразолилаланин-синтаза - образование из L-серина и пиразола производного аланина, у которого атом Н в b-положении замещен на остаток 1-пиразолила. Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем реакции элиминирования, напр. альгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые кислоты с элиминированием остатков D^4,5-D-мануроновой к-ты.

Углерод-азот лиазы катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр. аспартат-аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасыщенных соединений. Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, которое осуществляется взаимодействие ненасыщенной кислоты с аминокислотой, напр. аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза).

Углерод-сера лиазы катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментов кофермент - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти лиазы (напр., цистатионин-g-лиаза) играют существенную роль в метаболизме серосодержащих аминокислот.

Фосфор-кислород лиазы катализируют отщепление пирофосфорной кислоты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы - аденилатциклаза и гуанилатциклаза.

Существует еще несколько подклассов лиаз, которые представлены небольшим количеством ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген лиазы (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекуле гема, и др.

ЛІАЗИ, клас ферментів, що каталізують реакції, в результаті яких відбувається розрив зв'язку С-С, С-О, С-N або ін., що супроводжується утворенням подвійних зв'язків, а також зворотні реакції - приєднання за місцем подвійних зв'язків. Розрив зв'язків у цих реакціях не пов'язаний з гідролізом або з окислювально-відновними перетвореннями. У тих випадках, коли переважає реакція приєднання, ферменти називають синтазами (на відміну від синтетаз; див. Лігази).

Підкласи ліаз сформовані за типом розщеплюваного зв'язку, підпідкласи - за природою елімінуємої в результаті реакції молекули (СО₂, Н₂О або ін.).

Вуглець-вуглець ліази каталізують розщеплювання зв'язку С-С. У цей підклас входить обширна група карбокси-ліаз, що каталізують реакцію декарбоксилювання з елімінуванням СО₂, напр. оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпіруват-карбоксикіназа. Для багатьох карбокси-ліаз кофактори, що беруть участь в електрофоретичному каталізі декарбоксилювання, - тіаміндифосфат і піридоксаль-5'-фосфат (див. відпов. Тіамін і Вітамін B6). Карбокси-ліази відіграють важливу роль в багатьох перетвореннях речовин, напр. в процесах гниття.

Альдегід-ліази, або альдолази, каталізують альдольну конденсацію і зворотну до неї реакцію. Ці ферменти відіграють важливу роль в обміні вуглеводів.

Ліази кетокислот (напр., ізоцитрат-ліаза) каталізують головним чином синтез ди- і трикарбонових кислот з двох і більше фрагментів. Багато з них відіграє важливу роль в циклі трикарбонових кислот і в гліоксилатному циклі.

Вуглець-кисень ліази каталізують реакції, що протікають з розщепленням зв'язку С-О. У цей підклас входить група гідро-ліаз, напр. фумарат-гідратаза і енолаза, які, відповідно, каталізують оборотні реакції гідратації фумарової к-ти з утворенням яблучної к-ти і фосфоенолпіровіноградної кислоти з утворенням 2-фосфо-D-гліцерину.

Ферменти цієї групи з кофактором піридоксаль-5'-фосфатом каталізують елімінування a- і b-замісників L-амінокислот і заміщення b-замісників. Так, L-сериндегідратаза каталізує перетворення L-серину (за участю Н₂О) на піровиноградну кислоту, NH₃ і Н₂О; піразолілаланін-синтаза - утворення з L-серину і піразолу похідного аланіну, у якого атом Н в b-положенні заміщений на залишок 1-піразолилу.

Ферменти цієї групи каталізують також розпад полісахаридів шляхом реакції елімінування, напр. альгінат-ліаза деполімеризує альгінові кислоти з елімінуванням залишків D^4,5-D-мануронової кислоти.

Вуглець-азот ліази каталізують розщеплювання зв'язку С-N. Амміак-ліази, напр. аспартат-аммиак-ліаза, здійснюють дезамінування амінокислот, що веде до утворення ненасичених сполук. Амідін-ліази, навпаки, каталізують амінування, яке здійснює взаємодію ненасиченої кислоти з амінокислотою, напр. аргініну з фумаровою (фермент - аргініносукцинат-ліаза).

Вуглець-сірка ліази каталізують розщеплення зв'язку С-S. У більшості ферментів кофермент - піридоксаль-5'-фосфат. Ці ліази (напр., цистін-g-ліаза) відіграють важливу роль в метаболізмі сірковмісних амінокислот.

Фосфор-кисень ліази каталізують відщеплення пірофосфорної кислоти від нуклеозидтрифосфатів. Сюди входять нуклеотиділ-циклази - аденілатциклаза і гуанілатциклаза.

Існує ще декілька підкласів ліаз, які представлені невеликою кількістю ферментів. Сюди можна віднести вуглець-галоген ліази (напр., ДДТ-дихлоргідраза), феррохелатазу, що каталізує приєднання іонів Fe до молекули гему, і ін.

Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S) и разрушение этого комплекса с образованием продуктов реакции (P):

Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии k ₂ << k _-1) с учетом уравнения материального баланса [E] = [E]₀ - [ES] (индекс "0" обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата:

,

где K_S = k _-1 / k ₁ = [E]. [S] / [ES] - субстратная константа. При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к предельному значению: w _max = k _2. [E]₀. Скорость реакции связана с максимальной скоростью соотношением:

. (7.1)

Обычно в эксперименте измеряют зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата: w ₀ = f ([S]₀). Проведение таких измерений для ряда начальных концентраций позволяет определить параметры уравнения (7.1) - K_S и w _max.

Чаще всего для анализа кинетических схем ферментативного катализа используют метод стационарных концентраций (k ₂ >> k ₁). Применение этого метода к простейшей схеме катализа дает уравнение Михаэлиса-Ментен:

, (7.2)

где w _max = k ₂^. [E]₀ - максимальная скорость реакции (при бесконечно большой концентрации субстрата),

- константа Михаэлиса. Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости. Типичные значения K_M - от 10^-6 до 10^-1 моль/л. Константу скорости k ₂ иногда называют числом оборотов фермента. Она может изменяться в пределах от 10 до 10⁸ мин^-1.

Уравнение (7.2) можно записать в других координатах, более удобных для обработки экспериментальных данных:

(7.2а)

(координаты Лайнуивера-Берка) или

. (7.2б)

Для определения параметров K_M и w _max по уравнениям (7.2а) и (7.2б) проводят серию измерений начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и представляют экспериментальные данные в координатах 1/ w ₀ ё 1/[S]₀ или w ₀ ё w ₀/[S]₀.

Спрощена схема ферментативного каталізу включає оборотне утворення проміжного комплексу ферменту (E) з реагуючою речовиною (субстратом, S) і руйнування цього комплексу з утворенням продуктів реакції (P):

Застосування квазірівноважного наближення до цієї схеми (за умови k2 << k-1) з врахуванням рівняння матеріального балансу [E] = [E]0 - [ES] (індекс "0" позначає початкову концентрацію) дозволяє виразити швидкість утворення продукту через початкову концентрацію ферменту і поточну концентрацію субстрата:

,

де KS = k-1 / k1 = [E]. [S] / [ES] - субстратная константа. При збільшенні концентрації субстрата швидкість реакції прагне до граничного значення: wmax = k2. [E]0. Швидкість реакції зв'язана з максимальною швидкістю співвідношенням:

. (7.1)

Зазвичай в експерименті вимірюють залежність початкової швидкості ферментативної реакції від початкової концентрації субстрата: w0 = f([S]0). Проведення таких вимірів для ряду початкових концентрацій дозволяє визначити параметри рівняння (7.1) - KS і wmax.

Найчастіше для аналізу кінетичних схем ферментативного каталізу використовують метод стаціонарних концентрацій (k2 >> k1). Застосування цього методу до простої схеми каталізу дає рівняння Михаэлиса-ментен:

, (7.2)

де wmax = k2. [E]0 - максимальна швидкість реакції (при нескінченно великій концентрації субстрата)

- константа Міхаеліса. Ця константа дорівнює концентрації субстрата, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної швидкості. Типові значення KM - від 10-6 до 10-1 моль/л. Константу швидкості k2 інколи називають числом зворотів ферменту. Вона може змінюватися в межах від 10 до 108 мін-1.

Рівняння (7.2) можна записати в інших координатах, зручніших для обробки експериментальних даних:

(7.2а)

(координати Лайнуївера-берка) або

. (7.2б)

Для визначення параметрів KM і wmax по рівняннях (7.2а) і (7.2б) проводять серію вимірів початкової швидкості реакції від початкової концентрації субстрата і представляють експериментальні дані в координатах 1/w0 е 1/[S]0 або w0 е w0/[S]0.

ГЕОЛОГІЧНА ХАРАКТЕРИСТИКА ШАХТНОГО ПОЛЯ

1.1. Загальні відомості про шахту

Шахта «Межирічанська» розташована на території Сокальського району, Львівської області. Найближчі населені пункти: м. Червоноград (відстань 3,7 км), смт. Гірник (1,0 км), с. Межиріччя (0,5 км). Площа шахтного поля становить 11,8 км². Шляхи сполучення - автомобільні дороги, залізнична магістраль на шахту.

Поле шахти «Межирічанська» межує на півночі з діючою шахтою «Червоноградська» та закритою шахтою № 1 «Червоноградська», на сході з діючою шахтою «Великомостівська» та закритою шахтою № 5 «Великомостівська», на півдні з закритою шахтою «Візейська» та на заході з діючими шахтами «Зарічна» та «Відродження».

Географічні координати шахтного поля: 50º 20΄ ÷ 50º 23΄ Північної широти та 24º 08΄ ÷ 24º 12΄ Західної довготи. В геоморфологічному відношенні рельєф поверхні поля шахти рівнинний, з абсолютними відмітками (+190,80) - (+198,06) м.

В геоструктурному плані поле шахти «Межирічанська» розташоване в центральній частині Львівсько-Волинського кам’яновугільного басейну, який захоплює південну частину Львівсько-Брестської впадини, і є крайовим прогином Східноєвропейської платформи.

Львівсько-Брестська впадина крупним широтним розломом - Північним скидом, відноситься до початку прояву герцинського орогенезу, розчленована на дві геоструктури: північну – припідняту, отримавши назву Волинсько-Брестське підняття і опущену Львівсько-Волинську впадину, яка дістала назву Львівсько-Волинського кам’яновугільного басейну.

В геологічній будові площі, яка розглядається, приймають участь осадові відклади, кам’яновугільної, юрської, верхньокрейдяної і четвертинної систем.

Промислова вугленосність на площі шахти «Межирічанська» приурочена до відкладів намюрського (серпуховського) ярусу.

Поиск по сайту: