|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространствоК ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины. В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей. Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи. Они составляют гидрофобное ядро белка. Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка. За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде. Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи. В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные. Супервторичная структура белка Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке. Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка. В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия. Примеры: "α-спираль – поворот – α-спираль"; "лейциновая застежка молния", "цинковые пальцы", "β-бочонок" и др. Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t°. Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность. Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей. Эта способность помогает белкам функционировать. Функции белков: 1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов; 2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O2, трансферрин – транспорт Fe; 3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме; 4. Сократительная: актин, миозин; 5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков; Защитная: белки-иммуноглобулины Энергетическая Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр. Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности. 1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом. Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.) |