|
|||||||||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Строение активного центра Mb и Hb(схема из малинового учебника): Кривые диссоциации O2 для Mb и Hb: 1) Mb имеет очень большое сродство к O2. При ПД O2 – 40 мм рт. ст. в венозной крови Mb полностью насыщен O2. И даже при низком ПД O2 – (10-20 мм рт. ст.) Mb почти полностью насыщен O2. Только при тяжелой физической работе ПД O2 может снизиться до 5 мм рт. ст., и Mb способен легко отдавать O2. 2) Hb – насыщается в легких O2 на 100%, а в тканях отдает его в зависимости от ПД. В отдыхающих мышцах ПД O2 – 40-50 мм рт. ст. При этом Hb отдает тканям ~ 20% O2. В работающей мышце ПД O2 падает до 10 мм рт. ст. и Hb резко отдачу O2. Вывод: отдача O2 в ткани – регулируемая функция Hb. Это происходит благодаря кооперативным изменениям конформации протомеров. Кооперативные взаимодействия между протомерами характерны для всех олигомерных белков. Это проявляется в том, что изменение конформации одной из субъединиц олигомерного белка приводит к изменению конформации всех субъединиц, т.е. конформации всего белка. В легких: присоединение 1-й молекулы O2 к протомеру Hb меняет конформацию всего олигомерного белка и облегчает присоединение следующих молекул O2 к другим протомерам. Последняя молекула O2 присоединяется к Hb в 300 раз легче, чем первая. В тканях: отрыв 1-й молекулы O2 облегчает отщепление от Hb всех последующих молекул O2. Типы гемоглобина: Все типы гемоглобина являются тетрамерами и содержат 2a-цепи. 1) Гемоглобин A – 2a- и 2b-цепи. Составляет ~ 98% гемоглобина эритроцитов взрослого человека; 2) Гемоглобин A2 – 2a- и 2d-цепи. Составляет ~ 2% гемоглобина взрослого человека; 3) Гемоглобин эмбриональный – 2a- и 2e-цепи. Обнаруживается на ранних этапах развития плода; 4) Гемоглобин F – 2a- и 2g-цепи. Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития; На способность Hb отдавать O2 в тканях сильно влияет наличие регуляторов, к которым относятся H+, CO2 и 2,3-бифосфоглицерат (2,3-БФГ). Эффект Бора Основные функции гемоглобина: 1) транспорт O2 из легких в ткани; 2) транспорт CO2 и избытка H+ из тканей обратно в легкие. Эффект Бора – увеличение освобождения кислорода гемоглобином в зависимости от концентрации протонов. Влияние 2,3-БФГ на сродство Hb к O2. Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.004 сек.) |