Миозиновая регуляция

Миозиновая регуляция характерна для гладких мышц.

У гладких мышц нет тропониновой системы, а легкая цепь (р-цепь) миозина подавляет его АТФ-азную активность и препятствует присоединению миозина к F-актину.

В саркоплазме гладких мышц присутствует киназа легких цепей миозина, зависимая от Са²⁺. При повышении в саркоплазме Са²⁺, он присоединяется к кальмодулину. Комплекс кальмодулин-4Са²⁺ активирует киназу легких цепей миозина.

Активная киназа легких цепей миозина фосфорилирует легкую цепь р, которая при этом перестает ингибировать АТФ-азную активность миозина и препятствовать взаимодействию миозина с F-актином. В результате начинается со­кратительный цикл.

Кальциевая регуляция сокращения гладких мышц (по Р. Марри, 1993).

Расслабление гладких мышц происходит, когда 1) содержание ионов Са²⁺ в саркоплазме падает ни­же 10^-7 моль/л; 2) Са²⁺ отсоединяется от кальмодулина, который в свою очередь отделяется от киназы легкой цепи миозина, вызывая ее инактивацию; 3) нового фосфорилирования легкой цепи р не происхо­дит, и протеинфосфатаза легкой цепи, которая по­стоянно активна и не зависит от кальция, отщепляет от легкой цепи р ранее присоединившиеся к ней фо­сфаты; 4) дефосфорилированная легкая цепь р мио­зина ингибирует связывание миозиновых головок с F-актином и подавляет активность АТФ-азы; 5) миозиновые головки в присутствии ATФ отделяются от F-актина, а повторное их связывание произойти не может из-за присутствия в системе дефосфорилированной легкой цепи р.

Биохимические показатели крови и мочи отражающие функциональное состояние мышечной ткани

Аминотрансферазы

Наиболее часто активность АТ исследуют с целью дифференциальной диагностики патологии печени и мио­карда. При инфаркте миокарда активность АСТ в 95% случаев повы­шена.

Лактатдегидрогеназа

При инфаркте миокарда в плазме крови повышена активность ЛДГ₁, ЛДГ_2.

У больных прогрессирующей мышечной дистрофией (миопатией) в мышечной ткани происходит заметное снижение активности ЛДГ₄ и ЛДГ₅ и повышение активности ЛДГ₁, ЛДГ₂ и ЛДГ₃.

Креатинкиназа

КФК-ММ повышается в крови при патологии скелетных мышц, КФК-МВ – при инфаркте миокарда.

Альдолаза

Активность энзима сыворотки (плазмы) крови значительно увеличивается при глубоких дистрофических процессах в мы­шечной системе. Резкое повышение активности альдоазы наблюдается у больных с прогрессирующей мышечной дистро­фией.

Гиперальдолаземия отмечается у больных с инфарктом миокарда.

Тропонин Т

тропонин Т является высокоспецифичным лабораторным биохимическим маркером инфаркта миокарда в острой и подострой его фазе.

Миоглобин

Миоглобин является маркером деструктивных изменений в мышечной системе.

При инфаркте миокарда концен­трация миоглобина в сыворотке крови возрастает быстро — уже через 4—б ч от начала заболевания. Нормализация данного показателя проис­ходит в среднем через 22 ч с момента возникновения инфаркта миокарда.

Основные причины, обусловливающие миоглобинемию и миогаобинурию, могут быть разделены на следующие основные группы: физические; химические; инфекционные (воспалитель­ные); токсические (миоренальный синдром — раздавливание ги­пертрофированных мышц, отравление некоторыми сортами рыбы, алкогольная интоксикация — алкоголь чрезвычайно ток­сичен для мышц, вызывает их некроз); воздействие лекарств (снотворных, терпингидрата, нашатырного спирта); сосудистые — эмболии, тромбозы артерий, разрывы (перевязка); ишемические; электрическая травма, приводящая к судорогам; термические ожоги.

С-реактивный белок (СРБ)

Положительные результаты серологического определения СРБ обычно наблюдаются при бактериальной инфекции, инфар­кте миокарда, злокачественных опухолях, лимфогранулематозе, нефрите, а также при отдельных формах коллагенозов: ревматиз­ме, красной волчанке, инфекционном неспецифическом поли­артрите.

Креатин

Креатинурия появляется при патологических состояниях мышечной ткани: миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии.

При повреждениях мышц снижено содержание калия в крови, повышено содержание аминокислот в моче.

Поиск по сайту: