Пигменты крови

Пигментами называются вещества различной химической структуры, обладающие определенным цветом и окрашивающие среду, в которой они находятся. Цвет пигментов обусловлен наличием в их молекулах хромофорных групп, поглощающих свет определенной длины волны. Выполняемые пигментами физиологические функции разнообразны. Основные из них — перенос и депонирование 0₂ и СО₂, участие в тканевом дыхании, в окислительно—восстановительных реакциях. В процессе эволюции внутренней среды появилось несколько типов таких пигментов. Все они являются белками, содержащими металл.

Рис. 7.7 Молекула гемоглобина и формула гема

Гемоглобин, миоглобин, гемеритин, хлоркруорин содержат железо, гемоцианин — медь, гемованадин — ванадий. Важнейшими из пигментов являются хромопротеиды. Это белки, молекула которых состоит из белка и окрашенной простетической группы. В качестве простетической группы многие пигменты содержат металлопроизводные порфиринов.

Порфирины привлекают особое внимание. Это связано с тем, что они входят в основной пигмент крови — гемоглобин и в зеленый пигмент растений — хлорофилл. В плазме крови беспозвоночных животных обнаружены железопорфирин—дыхательные пигменты. В крови и лимфе многих беспозвоночных имеются голубые или зеленовато—голубые дыхательные пигменты, содержащие медь. В состав окрашенного белка цитокупреина включены медь и цинк.

Гемоглобин. Гемоглобин является наиболее распространенным кровяным пигментом. Он содержится в эритроцитах всех позвоночных и некоторых беспозвоночных животных (черви, моллюски, членистоногие, иглокожие), а также в корневых клубеньках некоторых бобовых растений. Многие свойства гемоглобина зависят от особенностей его химического строения. Молекулярная масса гемоглобина эритроцитов человека составляет 64,5 кДа.

В одном эритроците находится около 400 млн. молекул гемоглобина. В состав гемоглобина входят соединенные между собой гистидиновым мостиком простои белок глобин и пигментная группа гем (рис. 7.7) в соотношении 96 и 4 % от массы молекулы соответственно. Молекула гемоглобина содержит четыре одинаковые группы гема. Глобин представляет собой белок типа альбумина. У разных видов животных он отличается по своему аминокислотному составу что определяет различие в свойствах гемоглобина. Строение гема одинаково у всех видов животных. Он построен из пиррольных колец и содержит двухвалентное железо (рис. 7.7). Именно железо играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной пр ocmemuчecкoй группой. Одна из валентностей железа реализуется при связывании гема с глобином, ко второй присоединяется О₂ или другие лиганды — вода, С0₂, азиды. Белковая и простетическая части молекулы не только связаны, но и постоянно оказывают друг на друга сильное влияние. Глобин изменяет свойства гема определяя его способность к связыванию кислой рода. В свою очередь, гем обеспечивает устойчивость глобина к действию физических факторов, расщеплению ферментами и т. д.

Количество гемоглобина в крови подвержено индивидуальным колебаниям. Средней нормальной величиной у человека считают 140 г/л крови, что, например, для индивидуума массой 65 кг составляет более 600 г. Высчитано также что 1 г гемоглобина содержит 3,5 мг железа, и, таким образом, во всех эритроцитах организма его находится 2,1 г.

В процессе переноса кислорода гемоглобин превращается в оксигемоглобин (HbO₂). Для того чтобы специально подчеркнуть, что при этом соединении валентность железа не меняется, реакцию связывания кислорода с гемоглобином называют не окислением, а оксигенацией. Противоположный процесс именуют дезоксигенацией. В том случае, когда необходимо акцентировать внимание на том, что гемоглобин не связан с кислородом, широко употребляют термин дезоксигемоглобин.

Оксигемоглобин (НbО₂) имеет ярко—алый цвет, что и определяет цвет артериальной крови. Образование оксигемоглобина происходит в капиллярах легких, где напряжение 0₂ высоко. Количество гемоглобина в эритроцитах обусловливает кислородную емкость крови. Следовательно, кровь человека, содержащая около 600 г оксигемоглобина, будучи вся насыщена кислородом, может связать более 800 см³ O₂. Кислородную емкость выражают как количество кислорода, связываемое 1 см³ крови. Соответственно этому кислородная емкость нормальной крови, содержащей в каждом кубическом сантиметре 0,14 г гемоглобина, составляет около 0,190 см³ 0₂.

В отличие от капилляров легких, в капиллярах тканей кислорода меньше, его напряжение ниже и здесь оксигемоглобин распадается на гемоглобин и кислород. Гемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным, или редуцированным, гемоглобином (Нb). Именно он определяет вишневый цвет венозной крови. Следовательно, гемоглобин представляет собой своеобразное химическое вещество, вступающее в обратимое соединение с кислородом при любом его напряжении. Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород отражается кислородно—диссоциационной кривой. Эта кривая характеризует процент насыщения гемоглобина кислородом в зависимости от его напряжения (Ро₂).

По мере того как кровь проходит через ткани и отдает 0₂, она попутно вбирает в себя конечный продукт окислительных обменных процессов в клетках — СO₂. Реакция связывания гемоглобина с СО₂. сложнее, чем присоединение 0₂. Это объясняется прежде всего ролью СO₂ в создании кислотно—щелочного равновесия в организме. Механизмы, обеспечивающие транспорт газа, призваны также поддерживать и это равновесие. Гемоглобин, связанный с С0₂, называют карбогемоглобином.

Гемоглобин особенно легко соединяется с угарным газом — оксидом углерода — СО. Происходит образование карбоксигемоглобина (НЬСО), не способного к переносу 0₂. В этом случае закономерности его реакции те же, что и для кислорода, но химическое сродство СО к гемоглобину почти в 300 раз выше, чем к 0₂, Это означает, что достаточно в воздухе оказаться небольшому количеству СО, чтобы произошло образование значительного числа связанных молекул гемоглобина. Образовавшееся соединение — блокированный угарным газом гемоглобин — уже не может служить переносчиком кислорода. Так, при концентрации СО в воздухе, равной 0,1%, около 80% гемоглобина крови оказываются связанными не с кислородом, а с угарным газом. В результате в организме возникают тяжелые последствия кислородного голодания (рвота,

головная боль, потеря сознания).

Слабые отравления угарным газом являются процессом обратимым: СО постепенно отщепляется и выводится при дыхании свежим воздухом. Использование искусственного дыхания чистым кислородом ускоряет примерно в 20 раз эту реакцию. При концентрации СО, равной 1%, через несколько минут наступает гибель организма. В нормальных условиях на долю НЬСО приходится лишь 1% общего количества гемоглобина крови, у курильщиков его содержание достигает 3%, а после глубокой затяжки — 10%.

Гемоглобин, приведенный в соприкосновение с сильнодействующими окислителями (перманганат калия, бертолетова соль, нитробензол, анилин), образует соединение метгемоглобин (НЬОН), имеющее коричневый цвет. При этом происходит окисление железа и переход его в трехвалентную форму. В результате истинного окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и в итоге перестает быть его переносчиком. При наследственной метгемоглобинемии происходит нарушение равновесия между процессами окисления гемоглобина и метгемоглобина и восстановления гемоглобина. Проявляется на первом году жизни синюшным цветом кожи (цианоз) и повышением содержания в крови метгемоглобина

Миоглобин. В скелетных и сердечной мышцах животных различных классов и групп находится мышечный гемоглобин — миоглобин (табл. 7.3). Это дыхательный пигмент красного цвета. По своей биохимической характеристике миоглобин близок к гемоглобину крови. Сходство выражается в наличии одной и той же простетической группы, одинакового количества железа в способности вступать в обратимые соединения с О₂ и CO₂. Однако кислородо—связывающие свойства миоглобина значительно отличаются от таковых гемоглобина. В связи с меньшей, чем у гемоглобина, плотностью у него резко возрастает сродство к кислороду. Поэтому миоглобин исключительно приспособлен к депонированию О₂. Это имеет большое значение для снабжения кислородом мышц, особенно производящих ритмические сокращения в течение длительных периодов времени: мышц крыльев птиц, мышц конечностей теплокровных животных, жевательных мышц, сердечной мышцы. При деятельности всех этих мышц в фазе сокращения происходит пережатие капилляров, так что кровоток через ткань в эту фазу фактически прекращается. Именно в этот момент миоглобин служит важным источником кислорода, так как он «запасает» О₂ при расслаблении и отдает его во время сокращения мышц. Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им миоглобина происходит в обычных условиях быстрее чем за 0,1 с.

В сердце теплокровного животного содержится около 0,5% миоглобина. При падении напряжения O₂ с 40 до 5 мм рт. ст. это количество высвобождает 2 мл O₂ на каждый 1 г ткани сердечной мышцы. Такого объема газа оказывается достаточно, чтобы покрыть потребности сердца в кислороде во время систолы.

У животных содержание миоглобина зависит от видовой принадлежности условий существования, типа мышцы и степени ее активности. Определенное значение имеет и трофическая иннервация автономной нервной системой.

Особенно высокое содержание миоглобина характерно для водных животных, некоторых беспозвоночных (красные мышцы моллюсков), птиц (гладкая мускулатура мышечного желудка). В нормальных условиях в крови и моче миоглобин отсутствует.

Спектральный анализ гемоглобина и его производных. Использование спектрографических методов при рассмотрении раствора оксигемоглобина выявляет в желто—зеленой части спектра между фраунгоферовскими линиями D и Е две системные полосы поглощения, у восстановленного гемоглобина в той же части спектра имеется лишь одна широкая полоса. Различия в поглощении излучения гемоглобином и оксигемоглобином послужили основой для метода изучения степени насыщения крови кислородом — оксигемометрии.

Карбгемоглобин по своему спектру близок к оксигемоглобину, однако при добавлении восстанавливающего вещества у карбгемоглобина появляются две полосы поглощения. Спектр метгемоглобина характеризуется одной узкой полосой поглощения слева на границе красной и желтой части спектра, второй узкой полосой на границе желтой и зеленой зон, наконец, третьей широкой полосой в зеленой части спектра.

Поиск по сайту: