Биохимические основы технологии переработки растительного сырья

Биохимические процессы протекают при участии ферментов и имеют большое практическое значение, т.к. лежат в основе технологии получения хлеба и хлебобулочных изделий, вина, пива, чая, аминокислот, витаминов и других продуктов питания.

Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов, химической природы реагирующих веществ, концентраций самого фермента и субстрата, температуры и реакции среды, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических реакций зависит от природы субстрата и его атакуемости. Атакуемость – податливость действию фермента, которая зависит от структуры субстрата. Например, атакуемость амилазами крахмала, полученного из зерна различных культур, неодинакова. Она увеличивается с уменьшением размера крахмальных зерен, т.е. с увеличением их относительной поверхности, а также при механическом воздействии на структуру зерен крахмала, например при длительном помоле зерна. Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами. Количество в молекуле определенных химических групп, например сульфгидрильных, аминных и других, влияет на атакуемость белка. Если эти группы блокировать, то меняется атакуемость субстрата ферментами.

При невысоких концентрациях субстрата зависимость скорости реакции от концентрации участвующих в реакции веществ носит линейный характер, т.е. с увеличением концентрации субстрата она возрастает.

Однако по мере увеличения концентрации реагирующих веществ скорость реакции замедляется.

Наибольшее влияние на активность ферментов и скорость биохимических процессов оказывает температура и реакция среды. Оптимальная температура та, при которой фермент наиболее активен. Температурный оптимум для ферментов растительного происхождения составляет 40-50 ⁰С. При высоких температурах происходит денатурация белков. Полное прекращение деятельности фермента происходит при температурах, близких к 100 ⁰С, но это не относится к термофильным ферментам, которые выдерживают кратковременное нагревание при температуре выше 100 ⁰С.

Каждый фермент проявляет свое действие в узких пределах значений рH. Например, пепсин желудочного сока имеет оптимум рH = 2,0; солодовая - амилаза – при рH 4,7-5,2.

Ингибиторы ферментов подавляют их активность. Их действие основано на блокировании сульфгидрильных связей фермента и превращение их в дисульфидные группы. Ингибирование фермента может происходить под действием белковых осадителей – тяжелых солей металлов (свинца, ртути, вольфрама), трихлоруксусной кислоты.

Ферменты (энзимы) – органические катализаторы белковой природы, обладающие специфичностью к субстрату. Они обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

По строению ферменты делят на две группы:

- ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами – это однокомпонентные ферменты.

- Ферменты, состоящие из белковой части (апофермента) и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простетической группой. Это двухкомпонентные ферменты. Основная масса - двухкомпонентные ферменты.

Простетические группы – витамины и их производные (витамины PP,B₂,B₁,B₆,B₁₂ и т.д.).

В состав ферментов входят металлы, придающие им активность, их называют кофакторами. Например кофактором - амилазы является кальций, каталазы – железо.

Характерной особенностью ферментов является их высокая каталитическая активность, превосходящая активность химических катализаторов. Ферменты ускоряют химическую реакцию в 10⁸-10¹¹ раз. Механизм их действия в том, что они снижают энергию активации, направляя ее обходным путем через промежуточные реакции.

Второй особенностью ферментов является избирательность их действия. Третьим свойством ферментов является их большая лабильность – чувствительность к внешним воздействиям (температуре, рH среды, наличию активаторов и ингибиторов).

Достоинством ферментов перед химическими катализаторами является то, что они действуют при относительно низких температурах – от 20 до 70 ⁰С.

Биохимические процесс, протекающие при производстве пищевых продуктов и их хранении, связаны с действием собственных ферментов сырья или с действием ферментов, вырабатываемых микроорганизмами и используемые в виде ферментных препаратов.

В промышленных условиях ферментные препараты получают из таких растений как папайя, ананас и инжир, но наибольшее распространение получили ФП.

Источником получения биомассы микроорганизмов, используемых для выделения ферментов, являются культуры плесневых грибов, бактерий, дрожжей и т.д.

В специально созданных условиях микроорганизмы способны синтезировать огромное количество разнообразных ферментов. Микроорганизмы неприхотливы к составу питательной среды, легко переключаются с синтеза одного фермента на другой и имеют относительно короткий цикл роста (16-100ч.).

Ферментные препараты отличаются от ферментов тем, что помимо активного белка содержат также балластные вещества. Подавляющее большинство ФП являются комплексными, содержащими кроме основного компонента также много сопутствующих. Название ФП складывается из названия основного фермента, видового названия продуцента и суффикса «ин». Например амилолитический препарат, получаемый из культуры Bacillus subtilis, называется амилосубтилином. В названии препарата отражается также и способ культивирования: при глубинном способе после названия ставится буква Г, а при поверхностном буква П; далее следует обозначение 2х, 3х, 10х, 15х и 20х, отражающее степень очистки препарата от балластных веществ.

При использовании ФП часто фермент после однократного использования инактивируется, при этом обрабатываемый материал загрязняется, так как ферменты трудно отделить от продуктов реакции. В настоящее время выпускают ФП многократного использования, так называемые иммобилизованные. Иммобилизация фермента – это прикрепление фермента в активной форме к водонерастворимой основе или заключение его в полупроницаемую мембрану. Такие ФП называют еще связанными, сшитыми, прикрепленными и т.д.

Иммобилизованные ФП состоят из фермента, носителя и связующего звена. Иммобилизованные ФП характеризуются стабильностью фермента в более широкой зоне рН и температуры, устойчивостью к действию ингибиторов, что важно при их длительном использовании.

Большую роль во взаимосвязи растительного сырья с окружающей средой играет дыхание, под которым понимают окислительно-восстановительные процессы, регулируемые ферментами. Выделяющаяся энергия, накопленная в органических веществах растений при фотосинтезе, используется для поддержания жизненных процессов в растительной клетке.

Различают аэробное дыхание, происходящее в присутствии кислорода воздуха и анаэробное (интрамолекулярное), не требующее кислорода.

Суммарное уравнение аэробного дыхания:

C₆H₁₂O₆ + 6O₂ = 6CO₂ + 6H₂O + 2870 кДж;

гексоза

C₄H₆O₅ + 3O₂ = 4CO₂ + 3H₂O

яблочная

кислота

Анаэробное дыхание протекает по схеме:

C₆H₁₂O₆ = 2CO₂ + 2С₂H₅OH + 234 кДж.

В растительном сырье всегда происходят анаэробные процессы, однако отрицательное действие их сказывается лишь в том случае, если они преобладают. Чтобы ослабить анаэробные процессы сырье хранят в аэробных условиях?

Роль оксиредуктаз при производстве и хранении пищевых продуктов

Из класса оксиредуктаз большое практическое значение имеет фермент полифенолоксидаза, которая действует в присутствии кислорода воздуха на монофенолы, о-дифенолы, полифенолы, дубильные вещества с образованием темноокрашенных соединений – меланинов.

Полифенолоксидазу используют при производстве чая.

Процессы ферментации, связанные с окислением дубильных веществ ферментами, протекают при обработке какао-бобов, в результате которой содержание дубильных веществ снижается, что сопровождается смягчением горького и вяжущего вкуса какао-бобов и изменением их цвета.

Большое значение этот фермент играет в производстве ржаного хлеба. При выпечке его происходит ферментативный процесс образования меланинов за счет действия полифенолоксидазы на свободный тирозин.

В производстве пшеничного хлеба при использовании муки из зерна проросшего или морозобойного мука темнеет уже в процессе приготовления теста, но особенно интенсивно при выпечке хлеба и сушке макарон, чему способствует высокая температура. В результате макаронные изделия приобретают коричневую окраску, пшеничный хлеб имеет темный мякиш. Это явление связано с тем, что мука содержит свободный тирозин, на который действует фермент.

Действием полифенолоксидазы объясняется потемнение на воздухе срезов картофеля, яблок.

Липоксигеназа разрушает каротиноиды, содержащиеся в макаронной муке, которые придают ей желтый цвет. В результате макароны теряют желтую окраску и приобретают белый оттенок.

При слабом действии липоксигеназы в небольшом количестве образуются пероксиды, укрепляющие структурно-механические свойства клейковины.

Поиск по сайту: