Молекулярная масса белков

Белковые вещества, как высокомолекулярные соединения.

Определение белков.

Образование белковой макромолекулы.

Молекулярная масса белков.

Структура белков.

Свойства белков.

Простые и сложные белки.

Определение белков.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры., Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. В большинстве белков используется всего 20 видов аминокислот. Однако, для цепочки всего из 5 аминокислот возможно более 3 миллионов разнообразных белковых структур, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10¹³⁰ вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

При взаимодействии двух молекул α-аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы - другой. Это приводит к образованию дипептида, например:

Из трех молекул α-аминокислот (глицин+аланин+глицин) можно получить трипептид:

H₂N-CH₂CO-NH-CH(CH₃)-CO-NH-CH₂COOH

глицилаланилглицин

Аналогично происходит образование тетра-, пента- и полипептидов.

· Количество изомерных пептидов резко возрастает с увеличением числа участвующих в их образовании неодинаковых α-аминокислот.

Молекулярная масса белков.

Молекулярные массы различных белков (полипептидов) составляют от 10 000 до нескольких миллионов. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах. Так, инсулин – первый из белков, строение которого удалось установить Ф. Сэнгеру в 1953 г., содержит около 60 аминокислотных звеньев, а его молекулярная масса составляет лишь 12 000. К настоящему времени идентифицировано несколько тысяч молекул белков, молекулярная масса некоторых из них достигает 10⁶ и более. Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Макромолекулы белков имеют стеререгулярное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.
Несмотря на многочисленность белков, в их состав входят остатки не более 22 α-аминокислот. Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Структура белков.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков.

Первичная структура - определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
	Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры - α-спираль. Другая модель - β-форма ("складчатый лист"), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи. Вторичная структура белков образуется при взаимодействии аминокислот с помощью водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Основными типами вторичной структуры являются · α-спираль, когда водородные связи возникают между аминокислотами в одной цепи, · β-листы (складчатые слои), когда водородные связи образуются между разными полипептидными цепями, идущими в разных направлениях (антипараллельно, · неупорядоченные участки Для предсказания вторичной структуры используются компьютерные программы.
Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. Белки, выполняющие сходные функции обычно имеют сходную третичную структуру. Третичная структура белков определяется с помощью рентгеноструктурного анализа. В стабилизации третичной структуры принимают участие: · ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики); · ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками); · водородные связи; · гидрофобные взаимодействия.
	Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Важный класс полимерных белков составляют фибриллярные белки, самый известный из которых коллаген.

Значение белков в живой природе трудно переоценить. Это строительный материал живых организмов, биокатализаторы – ферменты, обеспечивающие протекание реакций в клетках. Наши мышцы, волосы, кожа состоят из волокнистых белков.

Свойства белков.

Белки также являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ω-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH₂) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды рН, при которой молекула данного белка не несёт электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI. Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 считаются основными. По степени растворимости в воде белки бывают растворимыми (гидрофильные) и нерастворимыми (гидрофобные).

Поиск по сайту: