АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Структура коллагенов

Читайте также:
  1. APQC структура классификации процессов SM
  2. I. Общие критерии оценки рефератов и их структура
  3. I.2 Реформирование и современная структура банковской системы РФ.
  4. II. Структура Доклада
  5. II. Структура Переліку і порядок його застосування
  6. III. Диалектика: ее суть структура и альтернативы.
  7. III. Социальная структура и стратификация
  8. IV. Границы структурализма?
  9. IV.Структура, порядок изложения и оформления работы
  10. VI. Взаимодействие Церкви с государственными структурами и обществом в деятельности по реабилитации
  11. VII. СТРУКТУРА ЛИЧНОСТИ
  12. Административная структура ММЦ «Валко. Новая звезда»

Коллагены — наиболее распространенные белки в организме животных. Они составляют 25% от общего количества белка. Коллагены образуют нерастворимые нити (фибриллы), которые входят в состав межклеточного матрикса и соединительных тканей. Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий ее прочность. Продуктом денатурации коллагена является желатин.

Типичная молекула коллагена состоит из трех полипептидных целей разных типов (α-спиралей), скрученных в виде правой тройной спирали. В свою очередь полипептидные цепи построены из часто повторяющихся фрагментов, имеющих характерную последовательность -Gly-X-Y-. Каждым третьим аминокислотным остатком является глицин.Присутствие в полипептидной цепи остатков гидроксиаминокислот является характерной особенностью коллагена. Остатки пролина и лизина гидроксилируются посттрансляционно, т. е. после включения в полипептидную цепь. На одном из концов молекула коллагена сшита поперечными связями, образованными боковыми цепями остатков лизина. Известно по крайней мере 12 вариантов коллагена, характеризующихся различным сочетанием полипептидных α-цепей. Это длинная нитевидная молекула с молекулярной массой 285 кДа.

Молекулы коллагенов обладают свойством спонтанно агрегировать с образованием более сложных структур, микрофибрилл и фибрилл. Большинство коллагенов образуют фибриллы цилиндрической формы (диаметром 20- 500 нм) с характерными поперечными полосами, повторяющимися через каждые 64-67 нм.

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Молекулярная масса коллагена около 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[1].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путем агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зеленый при различных треххромных окрасках.

 

 


1 | 2 |

Поиск по сайту:

Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)