АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Для студентов 1 курса лечебного (дневного) и педиатрического факультетов

Читайте также:
  1. II. Основные принципы и правила поведения студентов ВСФ РАП.
  2. II. Стипендиальное обеспечение студентов, аспирантов и докторантов
  3. II. Тематика курса
  4. II. УЧАСТНИКИ КОНКУРСА
  5. II. Цели и задачи конкурса
  6. III. ПОРЯДОК ПРОВЕДЕНИЯ КОНКУРСА
  7. III. Распределение часов курса по темам и видам работ
  8. III. Участники Конкурса
  9. IV курса заносят в этот раздел жалобы, с которыми больной поступил в клинику (жалобы при поступлении)
  10. IV. Условия проведения Конкурса
  11. IV. Условия проведения Конкурса
  12. V. Подведение итогов Творческого конкурса

ЗАНЯТИЕ 24. ТЕМА «ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ»

ТЕСТ-КОНТРОЛЬ ПО ТЕМЕ «ХИМИЯ АМИНОКИСЛОТ, ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ»

Необходимый базовый уровень знаний:

  1. Строение и свойства аминокислот.
  2. Механизмы образования ковалентных, ионных, водородных, Ван-дер-Ваальсовых связей.
  3. Амфотерность. Кислотные свойства, основные свойства.

Вопросы для подготовки к занятию:

  1. Пептиды. Определение. Схема образования пептидной связи на примере трипептида.
  2. Белки. Определение. Классификация белков.
  3. Структуры белковых молекул. Определение, стабилизирующие связи, схема.
  4. Секвенирование. Определение первичной структуры пептидов и белков по методу Эдмана.
  5. Свойства белков:
  • Амфотерность: определение, причина амфотерности белков
  • изоэлектрическая точка и изоэлектрическое состояние: определение, примеры, причина различия изоэлектрических точек у разных белков. Заряды белков в разных средах раствора, перезарядка белковой молекулы.
  • Обратимое осаждение. Высаливание. Определение, соли, вызывающие обратимое осаждение. Медико-биологическое значение высаливания белков.
  • Необратимое осаждение. Денатурация. Определение, факторы, вызывающие денатурацию, структуры белка, повреждающиеся при денатурации. Медико-биологическое значение денатурации.
  • формы белковых молекул, примеры глобулярных и фибриллярных белков.
  1. Качественные реакции на белки: нингидриновая, биуретовая, ксантопротеиновая (на наличие ароматических аминокислот), реакция Фоля (на наличие серусодержащих аминокислот)..

Лабораторная работа:

1. Качественные реакции на белки.

Задание для самоподготовки (домашняя работа):

  1. Написать формулы 6 трипептидов, содержащих аланин, треонин, триптофан.
  2. Глутатион имеет название g-глутамилцистеилглицин. Напишите формулу глутатиона (с.351). Указать роль глутатиона в организме человека.
  3. Написать формулы дипептидов карнозина (b-аланил-гистидин) и ансерина (b-аланил-N-метил-гистидин), содержащихся в мышцах животных и человека (с.350).
  4. Написать формулы опиоидных пентапептидов лей-энкефалина (тир-гли-гли-фен-лей) и мет-энкефалина (тир-гли-гли-фен-мет).
  5. Написать реакции гидролиза для трипептидов: а) ала-про-гли; б) сер-глу-арг.
  6. Написать реакции определения аминокислотной последовательности по методу Эдмана для трипептидов Тир-Глу-Ала и Гис-Сер-Цис. Написать формулы фенилтиогидантоин (ФТГ)-производных a-аминокислот, полученных деградацией по методу Эдмана из этих трипептидов.
  7. Будут ли давать положительную пробу с Pb2+ пептиды: глутатион, вазопрессин, окситоцин, карнозин, ансерин. Объяснить.
  8. Будут ли давать положительную пробу с концентрированной азотной кислотой пептиды: а) глу-тир-ала-вал; б) гли-про-фен-гис; в) про-лиз-гли-лей? Объяснить
  9. Какой результат будут давать пентапептид ала-сер-гли-гис-асп при проведении нингидриновой и биуретовой реакции. Почему?
  10. Почему нингидриновая и биуретовая реакции универсальны для всех пептидов и белков? Объяснить.
  11. Куда (к аноду или к катоду) будут двигаться при рН=7,6 в электрическом поле трипептиды: а) глу-вал-асп и б) асп-глу-ала; в) лиз-арг-гис; г) лей-лиз-арг?

Литература:

1. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И Биоорганическая химия: Учебник. – 4 изд., Дрофа, 2005 - С.345-370.

2. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии. Под ред. Н.А. Тюкавкиной, 3-е изд., М.: Дрофа, 2003 г., - С. 316-317.

3. Руководство к практическим занятиям по биоорганической химии: Методические рекомендации к выполнению лабораторных работ/ Сост. А.П. Коровяков, П.В. Назаров, Г.Б. Замостьянова и др.- Ижевск, 2004.- С. 55-57.

5. Лекционные записи.


Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)