Структурні рівні білку

Окрім послідовності амінокислот (первинної структури), украй важлива тривимірна структура білка, яка формується в процесі фолдінгу – згортання. Показано, що не дивлячись на величезні розміри молекул, природні білки мають лише одну конформацію, а білки що втратили структуру втрачають свої властивості. Виділяють чотири рівні структури білка:

Первинна структура — послідовність амінокислотних залишків в поліпептидному ланцюзі.

Вторинна структура — локальне впорядковування фрагмента поліпептидного ланцюга, стабілізоване водневими зв’язками і гідрофобними взаємодіями. Найбільш звичайні елементів вторинної структури - а-спіраль і антипаралельний b-складчатий шар.

Третинна структура — просторова будова поліпептидного ланцюга - взаємне розташування елементів вторинної структури, стабілізоване взаємодією між бічними ланцюгами амінокислотних залишків. В стабілізації третинної структури беруть участь: ковалентні зв’язки (між двома цистеїнами – дисульфідні містки). Третинна структура білкової молекули підтримується слабкими взаємодіями, які поділяються на полярні і неполярні. До полярних взаємодій відносяться іонні і водневі зв'язки. Іонні взаємодії утворюються при контакті позитивно і негативно заряджених груп Акислот. Водневі зв'язки виникають між функціональними групами бічних радикалів АК залишків.

Неполярні (гідрофобні) або Ван-дер-Ваальсові взаємодії між вуглеводневими радикалами амінокислотних залишків сприяють формуванню гідрофобного ядра (жирної краплі) усередині білкової глобули, оскільки вуглеводневі радикали прагнуть уникнути зіткнення з водою. Чим більше у складі білка неполярних амінокислот, тим більшу роль у формуванні його третинної структури грають Ван-дер-Ваальсові зв'язки. Виділяють два загальні типи третинної структури: У фібрилярних білках (наприклад, колаген, еластин) третинна структура представлена або потрійний а-спіраллю (наприклад, в колагені), або в- складчастими структурами. Вони мають витягнуту форму, характеризуються високим відношенням довжини молекули до діаметра (декілька десятків одиниць). Молекули ниткоподібні і звичайно зібрані в пучки, які утворюють волокнисті структури. Фібрилярні білки є головними компонентами зовнішнього шару шкіри, утворюючи захисні покриви тіла людини. Вони також беруть участь в утворенні сполучної тканини, включаючи хрящі і сухожилля. В глобулярних білках, молекули яких мають форму кулі або еліпса (латинська назва: GLOBULA – куля), зустрічається поєднання всіх трьох типів структур: завжди є нерегулярні ділянки, є в-складчатые структури і а-спіралі. Переважна кількість природних білків відноситься до глобулярних. Для них характерний невелике відношення довжини до діаметра молекули. Маючи складнішу конформацію, ці білки виконують і більш різноманітні функції.

Четвертинна структура — субодинична структура белка. Взаємне розташування кількох поліпептидних ланцюгів у складі єдиного білкового комплексу., джо якого може входити небілковий компонент (гем гемоглобіну).

Основні функціії білків:

Будівельна. Основу кісткової і сполучної тканин, шерсті, рогових утворень складають структурні білки. Вони ж формують основу клітинних органел (мітохондрій, мембран і ін.).

Скоротлива. Розходження хромосом при поділі клітини, рух джгутиків, робота м'язів тварин і людини здійснюються по єдиному механізму при посередництві білків скоротливої системи (актина і міозину).

Регуляторна. Важливу групу складають регуляторні білки, контролюючі біосинтез білка і нуклеїнових кислот. До регуляторних білків відносяться також пептидно-білкові гормони, які секретуються ендокринними залозами.

Рецепторна. Інформація про стан зовнішнього середовища, різні регуляторні сигнали (у тому числі гормональні) сприймаються клітиною з допомогою спец. рецепторних білків, розташованих на зовнішній поверхні плазматичної мембрани. Ці білки грають важливу роль в передачі нервового збудження і в орієнтованому русі клітинии (хемотаксисі).

Транспортна. В активному транспорті іонів, ліпідів, цукрів і амінокислот через біологічні мембрани беруть участь транспортні білки, або білки-переносники. До останніх відносяться також гемоглобін і міоглобін, здійснюючі перенесення кисню.

Захисна. Захисні системи вищих організмів формуються захисними білками, до яких відносяться імуноглобуліни (відповідальні за імунітет), білки комплементу (відповідальні за лізис чужорідних кліток і активацію імунологічної функції), білки системи згортання крові (наприклад, тромбін, фібрин) і противірусний білок інтерферон.

Спеціальна. Перетворення і утилізація енергії, що поступає в організм з живленням, а також енергії сонячного випромінювання відбуваються за участю білків біоенергетичної системи (наприклад, родопсин, цитохроми).

Поживна. Велике значення мають харчові і запасні білки (наприклад, казеїн, проламіни), що грають важливу роль в розвитку і функціонуванні організмів.

Токсична: багато токсинів бактерій (дифтерійний токсин), рослин (ри- цин)

і тварин (отрута змій) є речовинами білкової природи.

Ферментативна. Обмін речовин (травлення, дихання і ін.), м'язове скорочення, нервова провідність і життя клітини в цілому нерозривно пов'язані з активністю ферментів - високоспецифічних каталізаторів біохімічних реакцій, що є білками.

Поиск по сайту: