Функції білків в організмі

Реферат на тему

«Білки.Їх структура»

Виконала Студентка групи 11-б

Зосименко Олександра

Полтава. 2011

Білки

Білки́ — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше використовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають складнішу структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їхнє комбінування уможливлює створення великого різномаїття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані комплекси (наприклад, фотосинтетичний комплекс).

Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що є важливим засобом підтримки форми клітин. Також білки грають важливу роль в сигнальних системах клітин, клітинній адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.

Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі травлення протелітичні ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.Білки були вперше описані шведським хіміком Єнсом Якобом Берцеліусом в 1838 році, який і дав їм назву протеїни, від грец. πρώτα — «першорядної важливості». Проте, їхня центральна роль в життєдіяльності всіх живих організмів була виявлена лише у 1926 році, коли Джеймс Самнер показав, що фермент уреаза також є білком^[1]. Секвенування першого білка — інсуліну, тобто визначення його амінокислотної послідовності, принесло Фредерику Сенгеру Нобелівську премію з хімії 1958 року. Перші тривимірні структури білків гемоглобіну і міоглобіну були отримані за допомогою рентгеноструктурного аналізу, за що автори методу, Макс Перуц і Джон Кендрю, отримали Нобелівську премію з хімії 1962 року

Будова

Склад

Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі). Для позначення амінокислот в науковій літературі використовуються одно- або трьохбуквені скорочення. Хоча на перший погляд може здатися, що використання «всього» 20 основних типів амінокислот обмежує різноманітність білкових структур, насправді кількість варіантів важко переоцінити: для ланцюжка всього з 5 амінокислот воно складає вже більше 3 мільйонів, а ланцюжок з 100 амінокислот (невеликий білок) може бути представлений більш ніж у 10¹³⁰ варіантах (для порівняння — кількість атомів у Всесвіті оцінюється приблизно у 10⁸⁰). Поліпептидні ланжюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами, при більшому ступені полімеризації — власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний.

При утворенні білка в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH₂) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH₂, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі, нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

Послідовність амінокислот у білку відповідає інформації, що міститься в гені даного білка. Ця інформація представлена у вигляді нуклеотидної послідовності, причому одній амінокислоті відповідає одна або декілька послідовностей з трьох нуклеотидів — так званих кодонів. Те, яка амінокислота відповідає даному кодону в ДНК та мРНК (проміжній ланці біосинтезу білків), визначається генетичним кодом, який може дещо відрізнятися у різних організмів.Гомологічні

Рівні структури білків

Рівні структури білків: 1- первинна, 2-вторинна, 3-третинна, 4- четвертна

Для функціонування білків украй важлива як його амінокислотна (пептидна) послідовність, так і тривимірна структура, яка формується в процесі згортання (англ. folding). Тривимірна структура білків за нормальними природними умовами називається нативним станом білка. Зазвичай структура білків поділяється на чотири рівні:

Первинна структура — послідовність амінокислот у пептидному ланцюжку.

Вторинна структура — регулярні під-структури (напрклад альфа-спіралі і бета-листи), які визначаються локально, таким чином що в одній молекулі білки зазвичає існує багато подібних структурних елементів (мотивів).

Третинна структура — тривимірна структура єдиної білкової молекули, просторове розташування вторинних структур.

Четвертинна структура — комплекс кількох молекул білка або поліпептидних ланцюжків, зазвичай називаємий білком у цьому контексті, які функціонують разом у складі білкового комплексу.

На додаток до цих рівнів структури, білок може змінюватися між кількома подібними структурами в процесі виконання своєї біологічної функції. У контексті цих функціональних перестановок, ці третинні або четвертні структури зазвичай називаються конформаціями, а переходи між ними — конформаційними змінами.

Первинна структура утримується за допомогою пептидних зв'язків типу ковалентних зв'язків, що утворюються в процесі стадії трансляції біосинтезу білків. Ці пептидні зв'язки забезпечують жорсткість білка. Два кінці амінокислотного ланцюжка називаються C-кінцем або карбоксильним кінцем і N-кінецем або аміно-кінцем, заснувуючись природі вільної групи на кожному кінці.

Різні види вторинної структури виникають локально між амінокислотами поліпептидного ланцюжка і стабілізуються водневими зв'язками. Проте, ці водневі зв'язки загалом недостатньо стійкі самостійно, тому що водневий зв'язок з молекулами води зазвичай сприятливіший, ніж водневий зв'язок між амідними групами. Тому вторинна структура стійка тільки коли локальна концентрація води достатньо низька, наприклад, в межах глобули або у повністю згорнутому білку.Так само як і вторинна структура, утворення глобул і третинної структури стабілізується переважно структурно неспецифічними взаємодіями, наприклад спорідненістю амінокислот і гідрофобними взаємодіями. Проте, третинна структура стабілізується тільки коли деякі частини білка закріплені структурно специфічними взаємодіями, наприклад іонними зв'язками (солевими містками), водневими зв'язками і стерічною упаковкою бічних ланцюжків. Третинна структура позаклітинних білків може також стабілізуватися дисульфідними зв'язками, які скорочують ентропію розгорненого стану. Дисульфідні зв'язки надзвичайно рідкі в цитоплазмених білках, тому що цитозоль зазвичай є відновлюючим оточенням.

Функції білків в організмі

Класифікація білків за функцією може бути як біохімічною, тобто за типом безпосередньої біохімічної функції, яку білок виконує в оргінізмі, так і заснованою на головних клітинних процесах, один з кроків яких виконує даний білок. В останньму випадку класифікація включає такі категорії^[27]:

• Обробка та збереження інформації (процеси реплікації, експресії генів та підтримки геному)
• Клітинні процеси та сигнали (контроль клітинного циклу, підтримка структури клітини та органів, транспорт, модифікації макромолекул, сигнальні системи)
• Метаболізм (отримання та перетворення енергії, синтез та транспорт ліпідів, амінокислот, цукрів, неорганічних молекул, вторинних метаболітів)

У кожному організмі є невелика кількість білків, які виконують дві чи більше операцій. Найчастіше ці операції належать до одного функціонального блоку. Наприклад, лізил-тРНК-синтетаза ссавців є інформаційним білком, що приєднує лізин до тРНК і також регулює реплікацію ДНК і транскрипцію кількох генів^[28]. Білок CtrA бактерії Caulobacter crescentus контролює клітинний цикл через регуляцію реплікації і транскрипції^[29]. Аналіз геномів показав, що у різних організмів існує велика різниця у кількості білків, що виконують ту чи іншу функцію. Особливо це стосується операційних білків від яких залежить адаптація організму до його екологічної ніши. Цікаво, що у людини та деяких інших організмів частина білків не повністю закодована в унаслідованому геномі. Так, велика різноманітність імуноглобулінів досягається за рахунок рекомбінації та мутацій відповідних генів, що триває на протягу усього життя в клітинах імуної системи. Також не треба забувати, що виявлення функцій білків ще не закінчилося: у будь якому організмі 20% чи більше білків виконують функції, про які ще нічого не відомо

Поиск по сайту: