|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Иммуноглобулины
Это белки из суперсемейства иммуноглобулиноподобных молекул, которые выполняют роль рецепторов и эффекторов гуморальных ответов(антител), а также участвуют в неспецифической резистентности. Специфическая функция – распознавание и связывание антигенов. Каталитические антитела – одновременно и антитела, и ферменты – абзайны(enzyme). Неспецифические функции антител: 1. опсонизация объектов фагоцитоза 2. активация комплемента 3. фиксация на клетках 4. прохождение через плаценту IgG Свойства антител: · специфичность · валентность(2- 10) · авидность – прочность связи с антигеном на основе поливалентности · аффинность – прочность связи с антигеном на основе соотношения специфичности · растворимость · термостабильность у большинства · цитофильность у меньшинства Все иммуноглобулины – гликопротеины, содержат до 5 – 15 % углеводов(сиаловая кислота). ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ИММУНОГЛОБУЛИНОВ. Последовательность сотен аминокислотных остатков, которые частично определяют специфичность. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА. Укладка полипептидных цепей, поддерживаемая водородными и сульфидными связями. Альфа тип укладки. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА. Пространственная конформация отдельных участков цепи с образованием доменов за счет дисульфидных, водородных, ионных и гидрофобных связей. Эта структура придает антителу растворимость. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА. Окончательная конформация всей молекулы, которая приобретает свойства биологически активного комплекса со всеми свойствами. Структура антитела. Ее расшифровали Pober and Edelman. Щелочь и меркаптоэтанол позволяют расщепить молекулу иммуноглобулина на 4 полипептидные цепи: · две тяжелых идентичных цепи – Н(heavy) · две идентичных легких цепи – L – цепи 5 классов Н – цепей: μ, γ, α, ζ, δ. Гены кодируются в 14 хромосоме. L – цепи делятся на 2 типа: λ(22 хромосома), χ(2 хромосома). Папаин позволил расщепить молекулу иммуноглобулина на 3 фрагмента: · 2 идентичных Fab – фрагмента, содержащих сайты для антигена · 1 Fc – фрагмент то есть по шарнирным областям. Каждый из доменов выполняет определенную функцию. Вариабельные домены содержат сайты для связывания антигенов. Пространство между сайтом антитела и молекулой антигена называется иммунологическим синапсом, он поддерживает 4 типа связей и является комплементарным: · электростатические · гидрофобные взаимодействия для поверхностей · Ван – дер – Ваальсовы взаимодействия · Водородные связи Многообразие иммуноглобулинов. ИЗОТИПИЛ – видовая гетерологичность. Присуща каждому виду в связи с отличиями в строении вариабельных(V) и константных(С) доменов. По изотипии наши иммуноглобулины делят на 5 классов: IgM, IgG, IgE, IgA, IgD – зависит от варианта тяжелой цепи. АЛЛОТИПИЛ – это индивидуальная гетерологичность в строении тяжелых цепей и легких за счет наследственных аллельных вариантов(у γ – цепей много аллотипов). ИДИОТИПИЛ – клональная гетерологичность. Многообразие специфичности за счет отличающихся сайтов(для каждого антигена). Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.) |