 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Структура та рівні організації молекули білка
Білки – біологічні полімери
Серед клітинних макромолекул за функціональним значенням і в кількісному відношенні провідна роль належить білкам.
У тваринній клітині вони становлять 40-50% її сухої маси,
в рослинній - 20-35%.
Білки містять вуглець, кисень, азот, водень, сірку. До складу білків можуть входити фосфор, залізо та деякі інші хімічні елементи.
Білки - це високомолекулярні полімери, мономером яких є залишки амінокислот. В оргаюзмі людини зустрічається понад 5 млн типів білкових молекул. Така різноманітність забезпечується комбінаціями лише 20 амінокислот. Кожний конкретний білок характеризується постійним складом амінокислот та їхньою певною послідовністю.
Кожна амінокислота, крім назви, яка відображає її хімічну будову, має і традиційну, що походить від субстрату, з якого її вперше виділено, або від її певної властивості.
Наприклад:
- аспарагін вперше виявлено в аспарагусі (холодок),
- глутамінову кислоту - у клейковині пшениці (від англ. глутен - клейковина),
- гліцин названо завдяки солодкому присмаку (від грец. глікос - солодкий).
Усіамінокислоти мають таку будову:
1. аміногрупу (-NH2 ), для якої характерні лужні властивості,
2. карбоксильну групу (-СООН)з кислотними властивостями, зв'язані з одним і тим самим атомом вуглецю.
3. Вони відрізняються одна від одної бічними ланцюгами – радикалами (-R), які у різних амінокислот неоднакові за хімічною структурою, електричним зарядом, розчинністю у воді.
Двадцять амінокислот, які входять до складу білків, називають основними, для того, щоб відрізнити їх від інших амінокислот, також присутніх в організмах, але не в складі білків. Основні амінокислоти умовно позначають трьома літерами для скороченого запису їхньої послідовності в поліпептидних ланцюгах.
Скорочені позначення амінокислот, їхня замінність (з) або незамінність (н) для людини
| Назва амінокислоти | замінність (з) чи незамінність (н) (н)Скорочена назва | Скорочена назва |
| Аланін | з | Ала |
| Аргінін | н | Арг |
| Аспарагін | з | Асн |
| Аспарагінова кислота | н | Асп |
| Валін | н | Вал |
| Гістидин | н | Гіс |
| Гліцин | з | Глі |
| Глутамін | з | Глн |
| Глутамінова кислота | з | Глу |
| Ізолейцин | н | Іле |
| Лейцин | н | Лей |
| Лізин | н | Ліз |
| Метіонін | н | Мет |
| Пролін | з | Про |
| Серин | з | Сер |
| Тирозин | з | Тир |
| Треонін | н | Тре |
| Триптофан | н | Три |
| Фенілаланін | н | Фен |
| Цистеїн | з | Цис |
Існує класифікація амінокислот відповідно до можливості їхнього синтезу в організмах - замінні та незамінні.
Замінні - синтезуються в організмі людини та тварин.
Незамінні - потрапляють до них лише з харчовими продуктами.
Крім 20 основних амінокислот, які зустрічаються майже в усіх білках, існують і додаткові, що є компонентами тільки деяких типів білків. Кожна з них - похідна однієї з 20 основних амінокислот.
Наприклад, колаген, який входить до складу сполучної тканини, містить похідну амінокислоти проліну.
Білки, що містять усі незамінні амінокислоти – повноцінні;
Білки, до складу яких входять ті чи інші амінокислоти – неповноцінні.
Структура та рівні організації молекули білка
Амінокислотні залишки в молекулі білка сполучаються між собою міцними ковалентним зв`язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої. Такий тип зв`язку - пептидний.
Структури, які складаються з великої кількості амінокислотних залишків – поліпептиди.
Поліпептиди з високою молекулярною масою – білки.
Вони складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, які можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.
Відомо чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний, четвертинний.
Первинна структура білків визначається якісним і кількісним складом амінокислот, а також їхньою послідовністю. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки.
Наприклад, білок інсулін складається з двох поліпептидних ланцюгів. За допомогою різноманітних фізико-хімічних методів досліджень розшифровано первинну структуру значної кількості білків.
Вторинна структура характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали (R-групи) залишаються при цьому ззовні спіралі. У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв'язки, які виникають між атомами водню NН-групи одного завитка спіралі та кисню СО-групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.
Третинна структура відбиває здатність поліпептидної спіралі укладатись, закручуючись певним чином, утворюючи глобулу.
Наприклад, білок міоглобін. Для кожного білка ця структура постійна і своєрідна. Вона визначається розміром, формою та полярністю R-груп, а також послідовністю амінокислотних залишків. Формування третинної структури приводить до виникнення конфігурації під назвою глобули і спричинюється різними типами нековалентних взаємодій (гідрофобних, іонних, водневих зв'язків). Важлива роль у стабілізації третинної структури належить дисульфідним зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.
Четвертинна структура виникає внаслідок об'єднання окремих поліпептидних ланцюгів (глобул), які у сукупності становлять функціональну одиницю. Наприклад, четвертинна структура гемоглобіну, молекула якого складається з чотирьох фрагментів білка міоглобіну.
Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними взаємодіями (білок при цьому скручується так, що його гідрофобні бічні ланцюги занурені всередину молекули, тобто захищають її від взаємодії з водою, а бічні гідрофільні - розташовані назовні), а також електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв'язками. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення субодиниць, інші білки об'єднуються в спіральні структури.
Поиск по сайту: