Загальна характеристика та функції білків

Лекція № 2. БІЛКИ

1. Загальна характеристика та функції білків.

2. Амінокислоти.

3. Пептиди.

4. Класифікація білків.

4.1. Прості білки.

4.2. Складні білки.

5. Амінокислотний склад рослинних білків.

6. Проблема харчового білка та шляхи її вирішення.

7. Обмін амінокислот і білків.

7.1. Особливості азотного обміну рослин.

7.2. Загальні шляхи синтезу амінокислот.

7.3. Утворення амінокислот при фотосинтезі.

7.4. Механізми знешкодження аміаку.

7.5. Утворення і роль амідів у рослині.

7.6. Утворення сечовини.

7.7. Утворення амонійних солей.

7.8. Загальні шляхи розпаду амінокислот.

7.9. Утворення амінів.

7.10 Метилювання амінокислот.

7.11 Пул вільних амінокислот та їхня роль у рослині.

7.12. Біосинтез білка.

7.13. Розпад білків.

Загальна характеристика та функції білків

Білки є найважливішими природними сполуками живої клітини – як рослинної, так і тваринної.

Основні функції білків у рослинному організмі такі самі, як у тваринному.

1. Структурна функція. Білки беруть участь у побудові всіх клітинних органел.

2. Каталітична функція. Всі ферменти – білки.

3.Регуляторна функція. Наприклад, гістони і ряд негістонових білків регулюють транскрипцію.

4.Механо-хімічна функція. Білки беруть участь у здійсненні рухів цитоплазми й клітинних органел.

5.Транспортна функція. Білки-переносники транспортують різні речовини як через плазматичну мембрану, так і усередині клітини.

6.Захисна функція. Наприклад, гідролітичні ферменти лізосом і вакуолей розщеплюють шкідливі речовини, що потрапили в клітину. Крім того, глікопротеїни беруть участь у захисті рослин від патогенів.

7.Запасна функція. Ця функція характерна в основному для рослин. Запасні білки відкладаються в насінні та використовуються для живлення проростків у процесі проростання.

У наш час функції багатьох білків ще не з'ясовані. Крім того, відомо, що один білок може виконувати дві або більше функцій. Наприклад, деякі білки мембран можуть виконувати структурну і ферментативну функції.

Молекули рослинних білків, як і тваринних, містять С, Н, О, N, а також майже завжди S і деякі Р. У рослин, що ростуть на ґрунтах, багатих на селен, цей елемент може замінювати у білках сірку. При цьому ріст рослин відбувається нормально, проте страждають тварини, які їх поїдають. У них у першу чергу порушується синтез білків шерсті, рогів, копит.

Як правило, вміст білків у рослинах менше, ніж у тварин. У вегетативних органах кількість білка складає звичайно 5-15 % від сухої маси. Так, у листках тимофіївки міститься 7 % білка, а в листках конюшини і вики – 15 %. Більше білка в насінні: у злаків в середньому 10-20 %, у бобових і олійних – 25-35%.

Вміст білка в насінні (%):

Найбагатше на білок насіння сої – до 40 %, а іноді й більше.

У рослинних клітинах білки звичайно пов'язані з вуглеводами, ліпідами й іншими сполуками, а також із мембранами. Тому їх важко виділяти з рослин і одержувати чисті препарати, особливо з вегетативних органів. У зв'язку з цим у рослинах краще вивчені білки насіння, де їх більше і звідки їх легше виділити.

Рослинні білки за своїми властивостями, молекулярною масою та структурою молекул близькі до білків тваринного походження.

Амінокислоти

Як відомо, мономерами білків є амінокислоти. У складі білків як рослинних, так і тваринних знайдено 20 амінокислот:

Ці амінокислоти називають протеїногенними, тому що вони входять до складу білка. Крім того, вони можуть міститися в клітині й у вільному стані, створюючи пул вільних амінокислот.

У молекулах амінокислот, як і моносахаридів, присутні асиметричні атоми вуглецю, отже, вони оптично активні та мають стереоізомери. Важливою парою стереоізомерів є D- і L-ізомери. Стандартом для визначення приналежності амінокислот до D- або L-ряду є серин, що має тільки один асиметричний атом вуглецю й одну пару стереоізомерів.

Усі природні амінокислоти зазвичай належать до L-ряду. Однак в останні десятиліття в рослинах, грибах і бактеріях були виділені в дуже малій кількості D-амінокислоти. Вони містяться у вільному стані або входять до складу коротких пептидів. Наприклад, D-фенілаланін виявлений у складі антибіотика граміцидину, D-пролін – в алкалоїдах ріжків, декілька D-амінокислот знайдено у Bacillus mesantericus, D-аспарагінова кислота – у водорості Chondria armata. У вищих рослин D-аспарагін виділений і насіння вики, а D-триптофан – із насіння карагани. У наш час встановлено, що D-амінокислоти з'являються в рослинах за несприятливих умов.

У рослинах, крім 20 перерахованих вище, виявлена велика кількість амінокислот (понад 250), що не входять до складу білкових молекул, а перебувають у вільному стані або зустрічаються в складі коротких пептидів. Їх називають непротеїногенними. Ці амінокислоти присутні в рослинах у малих кількостях і звичайно характерні для невеликої групи рослин (родина, рід).

Величезна кількість непротеїногенних амінокислот вимагала упорядкування. їх класифікували за подібністю до протеїногенних, розділивши на три основні групи.

1. Подібність за ізомерією. Непротеїногенні амінокислоти є ізомерами деяких протеїногенних.

α-Аланін – протеїногенна амінокислота, β-аланін не входить до складу білка, а міститься в пулі вільних амінокислот.

Багато його, наприклад, у яблуках. β-Аланін входить до складу пантотенової кислоти і коензиму А. Він є також стимулятором росту дріжджів.

Гістидин входить до складу білка, а його ізомер β-піразол-1-ілаланін зустрічається тільки у вільному стані в рослин родини гарбузових.

2. Подібність за гомологією. Деякі непротеїногенні амінокислоти гомологічні протеїногенним.

Непротеїногенні амінокислоти мають у вуглецевому ланцюгу на один вуглецевий атом більше, ніж відповідні протеїногенні: серин і гомосерин, цистеїн і гомоцистеїн, аргінін і гомоаргінін.

3. Подібність за аналогією. Аналогія може бути двох типів: а) за заміщенням – у цьому разі в молекулі протеїногенної амінокислоти один атом водню заміщений будь-якою групою, в результаті чого утворюється непротеїногенна амінокислота: Цистеїн і S-метилцистеїн, фенілаланін і карбоксифенілаланін.

S-Метилцистеїн поширений у рослинах і може виступати донором метильних груп у реакціях метилювання. Карбоксифенілаланін знайдений в ірисах, резеді;

б) за подібністю у будові молекули:

Будова цих двох амінокислот схожа. α-Метиленциклопропілгліцин – непротеїногенна кислота, яка була виділена з насіння їстівних плодів лічі китайської.

Непротеїногенні амінокислоти виконують у рослинах цілу низку важливих функцій:

1. Деякі непротеїногенні амінокислоти беруть участь в утворенні протеїногенних. Наприклад, із гомосерину утворюються треонін і метіонін, а з непротеїногенної діамінопімелінової кислоти – лізин.

2. Непротеїногенні амінокислоти можуть бути запасною формою азоту і сірки. Амінокислоти, у молекулах яких міститься два і більше атомів азоту, можуть накопичуватися в насінні у вигляді його запасної форми, а при проростанні віддавати азот на утворення необхідних проростку амінокислот. Наприклад, орнітин, цитрулін, гомоаргінін, діаміномасляна кислота, β-піразол-1-ілаланін.

Як запасна сірка в насінні можуть відкладатися похідні цистеїну, наприклад S-метилцистеїн.

3. Ряд непротеїногенних амінокислот є транспортною формою азоту. Це, наприклад, похідні аспарагінової та глутамінової кислот та їхніх амідів.

Вони не накопичуються в насінні, але зустрічаються в провідних тканинах рослин. Такою транспортною формою є похідні g-глутамінової кислоти і глутаміну.

4. Захисна функція. Її непротеїногенні амінокислоти виконують по-різному:

а) орнітин і цитрулін беруть участь у знешкодженні аміаку в орнітиновому циклі;

б) за несприятливих умов утворюється ряд непротеїногенних амінокислот, що зв'язують аміак, який накопичується при розпаді білків (діаміномасляна кислота);

в) у несприятливих умовах накопичується «стресовий» фітогормон етилен. Вихідною сполукою для нього служить метіонін, а проміжним продуктом біосинтезу є непротеїногенна амінокислота аміноциклопропілкарбонова. Вона також є транспортною формою етилену.

Пептиди

Пептиди, або поліпептиди, – це ланцюги з декількох амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками. До складу пептидів можуть входити не тільки протеїногенні, але і непротеїногенні амінокислоти, часто пов'язані з глутаміновою кислотою.

Пептиди відіграють важливу роль проміжних продуктів в обміні речовин і деякі з них – фізіологічно дуже активні сполуки. Пептидами є деякі антибіотики (граміцидин, ліхеніформін), гормони (інсулін, окситацин, вазопресин), токсини (аманітини). Деякі пептиди являють собою замкнутий поліпептидний ланцюжок, тобто є циклопептидами, а деякі навіть мають біциклічну будову.

Відомий трипептид глутатіон складається із залишків глутамінової кислоти, цистеїну і гліцину. Маючи у своєму складі групу –SН, глутатіон може брати участь в окисно-відновних реакціях, активувати ряд ферментів, наприклад протеази.

Серед циклопептидів є дуже токсичні речовини. Наприклад, отруйний гриб бліда поганка (Amanita phalloïdes) містить принаймні 10 токсичних циклопептидів – аманітинів.

Усі вони мають молекулярну масу близько 1000. Найбільш отруйний з них α-аманітин інгібує процес транскрипції. Як інгібітор цього процесу він використовується в біохімічних дослідженнях.

Поиск по сайту: