Метилювання амінокислот

Амінокислоти в рослинах можуть піддаватися метилюванню. При цьому метилюється азот аміногрупи, одночасно перетворюючись з три- в п'ятивалентний. Метильовані амінокислоти називають бетаїнами, тому що уперше вони були отримані з цукрового буряка (Beta vulgaris).

Бетаїни, накопичуючись в клітинному соку, створюють певну його концентрацію, що має важливе значення для осмотичних процесів.

Донором метальних груп при утворенні бетаїнів може бути насамперед S-аденозилметіонін (SAM). Він утворюється з амінокислоти метіоніну при її взаємодії з АТР. При цьому сірка переходить з двовалентної в чотиривалентну, до неї приєднується аденозил – залишок нуклеозиду, що складається з аденіну і рибози. Одна валентність сірки залишається вільною. При цьому виділяється неорганічний фосфат і неорганічний пірофосфат.

SAM – основний агент метилювання у рослин. Але донорами метальних груп можуть виступати й інші сполуки, наприклад ті ж бетаїни. Перенесення метильних груп від донорів до акцепторів здійснюють ферменти метилтрансферази.

SAM виконує в рослинах ще ряд функцій, наприклад, з нього утворюється фітогормон етилен.

Метилюванню можуть піддаватися не тільки амінокислоти, але й їхні аміни, які при цьому втрачають свою токсичність. У рослинах поширений метильований етаноламін – холін, який утворюється при декарбоксилюванні серину.

Холін відіграє важливу роль у метаболізмі рослинного організму:

1) входить до складу фосфоліпідів – холінфосфатидів (лецитинів);

2)може виступати донором метильних груп при метилюванні ряду сполук;

3)у деяких рослин, накопичуючись у клітинному соку, зумовлює певну його концентрацію, а відтак, і осмотичні властивості клітини.

Етаноламін (коламін) і серин також можуть входити до складу фосфоліпідів, зокрема етаноламін- і серинфосфатидів.

Пул вільних амінокислот та їхня роль у рослині

Пул вільних амінокислот у рослинах звичайно містить 20-30 амінокислот, склад і співвідношення яких дуже мінливі та залежать від віку рослин і умов навколишнього середовища. Він поповнюється амінокислотами в результаті синтезу їх de novo, а також розпаду вже «використаних» клітиною білків. Пул – джерело амінокислот, необхідних для синтезу різних азотистих сполук клітини. Звідси очевидно, що будь-яка зміна в метаболізмі клітини відразу відбивається на складі пулу вільних амінокислот.

Усе це вказує на надзвичайно важливу роль, яку відіграють вільні амінокислоти в обміні речовин рослинного організму. Функції вільних амінокислот у рослинній клітині численні та різноманітні.

1. Найголовнішою є побудова білкової молекули. її виконують 20 протеїногенних амінокислот.

2. Амінокислоти, протеїногенні й непротеїногенні, утворюють дуже активні пептиди (глутатіон, α-аманітин).

3. Ряд амінокислот (гліцин, аспарагінова кислота, глутамін) беруть участь в утворенні пуринів і піримідинів нуклеотидів, які входять до складу нуклеїнових кислот та макроергічних сполук.

4. Амінокислоти беруть участь у механізмах знешкодження аміаку. Аспарагінова і глутамінова кислоти утворюють аміди, а орнітин, цитрулін і аргінін знешкоджують аміак у вигляді сечовини в орнітиновому циклі.

5. Деякі амінокислоти є вихідними сполуками для синтезу вітамінів і утворення коферментів. З аспарагінової кислоти синтезується нікотинова кислота, аміди якої входять у NAD і NADP. β-Аланін є в складі пантотенової кислоти, що входить до коензиму А.

6.Глутамінова кислота – джерело утворення хлорофілу.

7.Ряд амінокислот є вихідними сполуками для синтезу фітогормонів та інших біологічно активних речовин. Так, фітогормон ауксин утворюється з триптофану, етилен – з метіоніну. β-Аланін є чинником росту дріжджів.

8.Головний метилюючий агент рослин SАМ утворюється з амінокислоти метіоніну.

9.Бетаїни – це метильовані амінокислоти. Вони містяться в клітинному соку та підтримують певну його концентрацію. Крім того, бетаїни можуть також виступати донорами метильних груп.

10.В утворенні аміноцукрів (глюкозамін та ін.) джерелом аміногруп виступає глутамін.

11.Деякі амінокислоти (серин) та їхні похідні (етаноламін, холін) є компонентами ліпідів (фосфоліпідів), які входять до складу ліпопротеїдів.

12.Деякі глікозиди утворюються з амінокислот, наприклад ціаногенні глікозиди (амігдалін).

13.Усі алкалоїди, як правило, утворюються з амінокислот (нікотин, атропін, кокаїн та ін.).

14.З амінокислот синтезуються не тільки азотисті, але і деякі безазотисті сполуки. Так, при декарбоксилюванні фенілаланіну і тирозину утворюються корична й гідроксикорична кислоти, які є необхідними для синтезу багатьох фенольних сполук (кумарини, флавоноїди, меланіни, лігнін та ін.).

15.Велика роль амінокислот у захисних реакціях рослин за несприятливих умов. При стресі накопичуються пролін, аланін, аміномасляна кислота і навіть можуть з'являтися D-амінокислоти.

16.З огляду на те, що амінокислоти утворюються з вуглеводів при фотосинтезі і диханні, та враховуючи їхні численні функції, цілком правомірно зробити висновок, що вони зв'язують у рослині основні шляхи обміну – обмін вуглеводів, білків, ліпідів, нуклеїнових кислот, а також обмін вітамінів, пігментів і речовин вторинного походження.

Біосинтез білка

Біосинтез білка в рослинах відбувається так само, як і у тварин: на рибосомах за участю матричної і транспортної РНК.

Однак у рослин існує додатковий шлях синтезу білка, а саме різноманітних запасних білків – за допомогою транспептидаз. Він полягає в тому, що ферменти переносять пептиди від однієї білкової молекули до іншої. При цьому виникають нові білки, але послідовність амінокислот у них зберігається такою ж, як у молекул-донорів, що синтезувалися на рибосомах. Це означає, що просто відбувається перекомбінація ділянок різних білкових молекул із заданою амінокислотною послідовністю. В результаті нові білки утворюються без великих витрат енергії і матеріалу (рибосом, РНК).

Розпад білків

Розпад білків у рослин, як і у тварин, відбувається гідролітичним шляхом за допомогою протеолітичних ферментів – комплексу, що містить протеїнази і пептидази.

Протеїнази рослин дезагрегують молекули білка, розщеплюючи їх на великі фрагменти. Ці ферменти діють у кислому середовищі, активуються відновниками та інгібуються окислювачами. Це враховують у процесі готування тіста, коли необхідно інгібувати протеїнази, тому що дезагрегація білків клейковини погіршує піднімання тіста і якість хліба, що випікається.

Пептидази гідролітично розщеплюють фрагменти білкових молекул до амінокислот.

Контрольні питання і завдання:

1. Які функції виконують білки в рослинному організмі? Яким є їхній вміст?

2. Порівняйте амінокислоти рослинних і тваринних організмів. Чим відрізняються протеїногенні від непротеїногенних амінокислот? Як їх класифікують? Наведіть приклади.

3. Що вам відомо про пептиди рослин?

4. На чому ґрунтується класифікація білків? Розкажіть про основні групи простих та складних рослинних білків.

5. Що ви знаєте про амінокислотний склад рослинних білків? Що таке повноцінні та неповноцінні білки?

6. В чому полягає проблема харчового білка? Які шляхи її вирішення?

7.Які особливості азотного обміну у рослин?

8. Розкажіть про загальні шляхи утворення амінокислот у рослинах. Як утворюються амінокислоти у процесі фотосинтезу?

9. Які механізми знешкодження аміаку існують у рослин? Розкажіть про утворення і роль амідів у них.

10. Назвіть шляхи розпаду амінокислот у рослинах. Які відмінності у механізмах дезамінування амінокислот мають рослини в порівнянні з тваринами? Розкажіть про декарбоксилювання амінокислот у рослин і шляхи перетворення амінів.

11. Що вам відомо про метилювання амінокислот?

12. Визначте роль амінокислот у метаболізмі рослин.

Література:

1. Кретович В. Л. Биохимия растений. – М.: Высш. шк., 1980. –503 с.

2. Плешков Б. П. Биохимия сельскохозяйственных растений. – М.: Колос, 1980. – 495 с.

3. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений: В 2 т. – М.: Мир, 1986.

4. Брей С. Азотный обмен в растениях. – М.: Наука, 1986. – 240 с.

5. Растительные белки и их биосинтез / Под ред. В. Л. Кретовича. – М.: Наука, 1975. – 335 с.

6. Михайлов В. Г. Селекція сої в Україні // Вісник аграрної науки. – 2000. – №2 – С. 33-35.

7. Ніжко В. П. Проблема рослинного білка і деякі шляхи її вирішення // Физиология и биохимия культурных растений. – 1997. –Т. 29, № 1. – С. 15-23.

8. Пири Н. У. Белки из листьев зеленых растений. – М.: Колос, 1980. – 192 с.

9. Источники пищевого белка. – М.: Колос, 1979. – 300 с.

10. Полякова Л. Л., Ковальчук М. И., Нижко В. Ф. Выделение и характеристика белковых концентратов из сока зеленых растений // Физиология и биохимия культурных растений. – 1988. – Т.20.,№ 1. –С. 79-82.

11. Новіков Ю. Ф., Коганов М. М., Ніжко В. П., Любач Г. О. Виробництво харчового білка з зелених рослин // Вісник АН УРСР- 1987.– №9. – С. 59-66.

12. Стаценко А. П. О криозащитной роли аминокислот в растениях // Физиология и биохимия культурных растений. – 1992. – Т. 24, №6. – С. 560-571.

Поиск по сайту: