Склад незамінних амінокислот насіння олійних культур (мг/1г білка)

У процесі гідротермічної обробки насіння при одержанні олії відбувається денатурація білків, що призводить до зниження кількості альбумінів, лізину, метіоніну у глютеліновій фракції. Білки у процесі переробки сировини при підвищенні температури взаємодіють з іншими компонентами, особливо поліфенольними сполуками. Наприклад, хлорогенова і кавова кислоти соняшника та госсіпол бавовника окиснюються в ортофеноли, полімеризуються з утворенням коричневих пігментів, взаємодіють з білками, у результаті чого біологічна цінність сировини знижується.

4. Білки овочів і плодів. Відносно низький вміст азотистих речовин у плодах і овочах (0,4-2%) свідчить про те, що вони не відіграють великої ролі в забезпеченні білком організму людини (табл.).

Таблиця

Вміст білка у плодах і овочах (у % на суху масу)

Виключення складає картопля, оскільки, вживаючи її близько 330г на день, людина одержує 6-8% добової потреби білка. Співвідношення білкового і небілкового азоту (вільних амінокислот, амінного і нітратного азоту) в овочах різне, у картоплі останнього 15-30%, білків до 70%, у капусті відповідно 60 і 40, у винограді – 90 і 7, у всіх плодах і овочах білкового азоту менше 50%.

Біологічна цінність білка картоплі 85% по відношенню до білка яйця і 70% - до ідеального. Лімітуючі амінокислоти: метіонін, цистеїн, лейцин. 30% білків картоплі складають альбуміни, 70% - глобуліни. Різниця складу фракцій білків, яка виявлена при електрофорезі є ознакою сорту і використовується при виведенні нових сортів картоплі з підвищеною урожайністю, стійкістю до хвороб і шкідників.

Серед овочевих культур великим вмістом білка відрізняються: зелений горошок (28-32% на суху речовину), цукрова кукурудза (10-15%). Це білки віцилін і легумін у горошку і спирторозчинний зеїн у кукурудзі. У молодих зернах більше легкорозчинних фракцій білків: альбумінів і глобулінів, у стиглих – збільшується відсоток інших фракцій. Значну кількість амінокислот у горошку складають лейцин та ізолейцин, аргінін, фенілаланін, валін, метіонін, треонін; у кукурудзі – теж лейцин, ізолейцин, аргінін, а також, глутамінова кислота, аланін, серин, гістидин.

Азотисті речовини картоплі, плодів і овочів мають суттєве значення при формуванні смаку, аромату й кольору у процесі дозрівання. Наприклад, вільні амінокислоти беруть участь в утворенні ароматичних сполук за реакцією Майяра (див. лекцію №6).

Ферменти відіграють велику роль при достиганні і зберіганні овочів. Створені умови зберігання спрямовані на пригнічення діяльності анаеробних дегідрогеназ, які каталізують дихальні процеси плодів і овочів, і як результат втрату кислот і цукрів у цьому процесі. Швидка інактивація ферментів при переробці сировини (консервуванні, сушінні, одержанні соків) і тепловій обробці напівфабрикатів сприяє високій якості, збереженню природного кольору, аромату і смаку одержаної продукції.

5. Білки м’яса більш збалансовані за амінокислотним складом на відміну від рослинних білків.

Харчова цінність м’яса (табл) залежить від співвідношення м’язової, з’єднувальної, жирової та ін. тканин, які входять до його складу. Білки м’язової тканини більш повноцінні і легше засвоюються організмом.

Таблиця

Харчова цінність м’яса різних тварин (у%)

Основними м’язовими білками є міозин (55% всіх білків) і актин (25%), функція їх полягає у забезпеченні механізму м’язового скорочення, що базується на їх фібрилярній природі. Міозин являє собою гексамер з молекулярною масою 460 кДа, який має фібрилярну частину – дві переплетені a–спіралі (200 кД), що закінчуються глобулярними «головками» і дві пари легких ланцюгів (15-27 кД). Актин – мономерний глобулярний білок (43 кДа).

У м’язових клітинах міститься глобулярний, водорозчинний хромопротеїд міоглобін (у крові-гемоглобін), який містить простетичну групу – гем – циклічний тетрапірол із йоном заліза у центрі кільця. Він надає м’ясу червоного кольру.

Гем

Біологічна функція міоглобіну – запасання кисню. Складається білок з одного ланцюга, 153 залишків амінокислот. Зміна кольору м'яса у процесі переробки пов’язана зі зміною міоглобіну. Поверхня свіжого м’яса (на межі з повітрям) яскраво – червоного кольору – характерного для окисненого міоглобіну - оксиміоглобіну (MbO₂),. Внутрішній шар – темно-червоного кольору, типовий для пігментів без кисню. Зміна забарвлення м’яса до коричневого, сірого, або зеленого обумовлена окисненням гемопротеїнів.

Окиснення Fe²⁺ Fe³⁺ утворює коричневі похідні гемпротеїну – метміоглобін (MetMb). Окиснення гемпротеїну у присутності сульфіду і кисню утворює сульфміоглобін зеленого кольору, який може бути переведений у міоглобін. При окисненні речовинами, які не містять сірки у присутності кисню утворюється холеміоглобін (не може перетворюватися в міоглобін). У холеміоглобіні окиснені порфіринові кільця. При подальшому окисненні вищезгадані речовини розпадаються на вільний глобін, Fe і порфірини, що приводить до появи коричневого, жовтого забарвлення, або знебарвлення.

При тепловій денатурації білка втрачається здатність міоглобіну зв’язувати кисень, колір м’яса стає непривабливим сірим. Для покращення товарних властивостей м’ясних виробів застосовують нітрити, які взаємодіючи з міоглобіном утворюють нітрозоміоглобін (NOMb), що забезпечує пігменту стійкий до температури рожевий колір.

При оцінюванні якості м’яса використовують спектрофотометричні методи аналізу, які базуються на визначенні різних спектрів похідних Mb.

За амінокислотним складом одні й ті ж м’язи різних тварин аналогічні. Помітно відрізняються різні частини м’яса, особливо ті, до яких входить багато з’єднувальної тканини. Це пояснюється амінокислотним складом її білків. Так, колаген містить більше гліцину, проліну і оксипроліну, у ньому відсутні триптофан, цистин, цистеїн і дуже мало тирозину і метіоніну. Колаген найбільш розповсюджений білок у тваринному світі – головна макромолекула шкіри, сухожиль, кровоносних судин, кісток, рогівки ока, хрящів. Він має трьохспіральну структуру. Три ліві трьохланцюгові спіралі закручені у праві суперспіралі, які об’єднуються у фібрили. Желатин є продуктом неповного гідролізу колагену.

Близький за властивостями до колагену у з’єднувальній тканині еластин. У його молекулі немає оксипроліну, мало аргініну і лізину, багато гліцину. Харчова цінність сполучної тканини нижча ще і тому, що протеази кишкового тракту гірше перетравлюють ці білки, ніж м’язові. М’ясо, яке містить багато сполучної тканини тверде, але при необхідності посилення моторики шлунково-кишкового тракту вживання таких продуктів бажане.

6. Білки молока. 81% всіх білків (2,3-2,9%) молока складає казеїн - головний біологічно повноцінний білок. Він є комплексом декількох фракцій, з яких основні α -,β-, γ- і ǽ – казеїн.

Казеїн відноситься до фосфопротеїдів, тобто містить залишки фосфорної кислоти, приєднані до амінокислот серину і треоніну моноефірним зв’язком.

45-55% всього казеїну складає a - казеїн, він містить у молекулі 8 залишків фосфатної кислоти; 25-35 % - β- казеїн має 4 фосфатні залишки; 8-15% - ǽ - казеїн - 1 залишок; 3-17% - γ-казеїн, який при зберіганні під дією ферментів перетворюється в β- казеїн.

Внаслідок наявності великої кількості залишків фосфату молекули α- і β-казеїну у присутності іонів Са²⁺ об’єднуються у комплекси (міцели) з утворенням кальцієвих містків.

Кількість вільних карбоксильних груп в казеїні більша ніж в інших білкових молекул, тому він має кислу реакцію. У молоці казеїн міститься у вигляді казеїнатів кальцію, з’єднаних також з неорганічним кальцій фосфатом. Іони Са²⁺ можуть приєднуватися до карбоксильних груп казеїну.

Але в першу чергу вони взаємодіють із залишками фосфатної кислоти казеїну.

У першому випадку кальцій має вільний зв’язок і може утворювати кальцієвий місток між розташованими один проти одного серинфосфатними групами двох молекул казеїну. Такий кальцій називається структуроутворюючим. Ці містки сприяють агрегації колоїдних частинок при сичужній і кальцієвій коагуляції молока.

Неорганічний фосфор колоїдного фосфату кальцію (Са₃(РО₄)₂)n або (Са₂НРО₄)n також може приєднуватись до серинфосфатних груп казеїнових молекул і може з’єднувати молекули казеїну між собою містком.

Отже, казеїн міститься у вигляді так званого казеїнат-кальцій-фосфатного комплексу (ККФК), куди входить незначна кількість лимонної кислоти, Mg, K, Na.

ǽ - казеїн є глікопротеїдом, вуглеводневий компонент його – трисахарид, який складається з галактозаміну, галактози і сіалової кислоти. Він має великі гідрофільні властивості, розташовуючись на поверхні казеїнових міцел, утворює гідратну захисну оболонку. Казеїнові частинки знаходяться у молоці в колоїдному стані.

Молоко – колоїдний розчин, в якому стійкість колоїдних частин казеїну обумовлена електричним зарядом груп NH₂⁺, COOH^- і гідрофільністю всіх складових (білків, жирів). Гідрофільні властивості казеїну не лише визначають стійкість білкових частин у молоці, але і впливають на хід технологічних процесів, наприклад на здатність згустку утримувати і виділяти вологу.

При виготовленні молочних продуктів коагуляцію казеїну здійснюють за допомогою кислот (кислотна), реніну (сичужна) і CaCl₂ (кальцієва коагуляція). Суть кислотної коагуляції – це нейтралізація негативних зарядів казеїну позитивно зарядженими іонами Н⁺ кислоти, кальцієвої коагуляції – іонами Са²⁺. Механізм дії сичужного ферменту – відщеплення від ǽ - казеїну негативно заряджених глікомакропептидів. Стійкість системи порушується при ослабленні сил відштовхування, молекули зближаються і коагулюють.

Для одержання казеїну у промисловості на обезжирене молоко діють солями Ca, Na, кислотами, молочною сироваткою, реніном та іншими ферментами, залежно від подальшого його використання.

Після осадження казеїну в сироватці залишається 0,6% білків які являються більш цінними за амінокислотним складом і виконують важливі фізіологічні функції. Їх виділяють з допомогою сушіння, осадження, гель – фільтрації, електродіалізу і використовують як білкові добавки до харчових продуктів.

Серед них – β-лактоглобулін – коагулює при t 85-100° С. При пастеризації разом з Са₃РО₄ утворює комплекси з ǽ - казеїном і випадає в осад у складі «молочного каменя» на стінках посуду.

α – лактоальбумін стійкий до температури, не звертається при сичужній ферментації і не коагулює в ізоелектричній точці. Це обумовлено наявністю в молекулі великої кількості S-S зв’язків. Виконує роль фермента – бере участь у синтезі лактози і галактози.

Імуноглобуліни – глікопротеїди, володіють властивостями антитіл. Виділено 3 групи: G, A M-антитіла, якими особливо багате жіноче молоко. Вони денатурують при температурі до 70° С.

Лактоферин (червоний протеїн) – глікопротеїд (містить Fe) має антибіотичну активність до кишкової палички. У жіночому молоці його в 10 разів більше ніж у коров’ячому (0,2 мг/мл)

Також молоко містить лізоцим – фермент, який визиває лізис бактеріальних оболонок та інші ферменти; ліпопротеїди оболонок жирових шариків, небілкові азотисті сполуки - амінокислоти, пептиди, сечовину, креатин, пуринові основи.

Поиск по сайту: