|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
ФУНКЦІОНАЛЬНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВПід функціональними властивостями мають на увазі властивості, які визначають зміни білків при переробці у харчові продукти та забезпечують певну структуру, технологічні і споживчі властивості. До найбільш важливих характеристик білків належать: водо- і жирозв‘язуюча здатність, структуроутворююча (піноутворююча, драглеутворююча) здатність. Здатність білків зв'язувати на своїй контактній поверхні воду - одна із характерних фізико-хімічних властивостей, що відіграє важливу роль у технології харчових продуктів. З гідрофільністю пов'язані такі процеси, як набухання і розчинність білків, їх осадження і денатурація при дії жорстких фізико-хімічних факторів середовища. Гідрофільність являє собою наслідок дії електростатичних сил притягування, що розвиваються між йоногенними і полярними групами білкової глобули і диполями води. Набухання. Внаслідок великої різниці у швидкості дифузії молекул білків і низькомолекулярного розчинника (вода) на першій стадії процесу розчинення білка молекули розчинника проникають у простір між його полімерними ланцюгами. Відбувається збільшення об'єму молекули. Це явище називають набуханням, яке переходить у розчинення (необмежене набухання) у тому випадку, коли між поліпептидними ланцюгами відсутні поперечні хімічні зв'язки. Це явище характерне для глобулярних білків. У поліпептидах, що утворюють сітчасту структуру, розчинення неможливе, і процес закінчується набуханням (обмежене набухання). Такі перетворення характерні для деяких фібрилярних білків. Кількісною характеристикою обмеженого набухання є ступінь набухання αm який визначають гравіметричним способом: зважують зразок до і після набухання і розраховують за формулою: αm= т-т0/то т - маса набухлого зразка; т о - наважка вихідного зразка. Ступінь набухання також визначають об'ємним методом, вимірюючи об'єм зразка до і після набухання: αv =V-V0/ V0 V - об'єм набухлого зразка; V0 - об'єм вихідного зразка. Ступінь набухання залежить від різних факторів, у тому числі від природи розчинника. Розчинення білків - спонтанний процес. Таким чином, при постійному тиску і температурі він супроводжується зменшенням вільної енергії (енергії Гіббса): При обводненні системи на стадії набухання і розчинення білків зміни вільної енергії перевищують зміни вмісту тепла і ентропія системи починає зростати. Під дією електростатичних сил поверхня білкової глобули покривається гідратною оболонкою. Перший шар молекул води (мономолекулярний шар) досить міцно адсорбований на поверхні, наступні шари гідратної оболонки, по мірі того як електростатичні сили слабкішають, стають менш упорядкованими. Виникає ситуація, характерною ознакою якої є повільний перехід від твердої фази (білкової глобули) до дисперсійного середовища (вода); білкова глобула як би закріплена на "якорях", роль яких виконують диполі води. Оскільки дiелектрична проникність води висока, взаємозв'язок між білковою глобулою і водним середовищем досить стабільний. При контакті з водою сухий білок набухає, молекули води проникають у білкову масу і в результаті гідратації молекули білка роз'єднуються. Важливу роль тут відіграють не тільки електростатичні сили, але і сили осмосу. Набухлий білок можна вважати розчином води у білку: енергія набухання велика. Подальше поглинання води призводить до розчинення білка. Розчинення пов'язано з хімічною структурою білка. Оскільки амінокислотний склад білків різний, розчинність білків коливається у широких межах і буде визначатись співвідношенням гідрофільних (полярних) і гідрофобних (неполярних) груп,специфікою укладання їх у трьохвимірну структуру; чим більше гідрофільних груп на поверхні білкової молекули, тим вища її гідрофільність і тим вища розчинність білка; поверхневі гідрофобні групи зменшують розчинність. Глобулярні білки краще розчинні, ніж фібрилярні. Кількість зв'язаної води для різних білків складає біля 0,15-0,35 г на 1 г білка. Явище набухання широко розповсюджено у харчових технологіях: воно, наприклад, відіграє важливу роль в утворенні пшеничного тіста. Набухлі білки борошна гліадин і глютенін відомі під назвою клейковина, яка обумовлює пружність, розтяжність і еластичність тіста. Обмежено набухає колаген - основний компонент сировини і напівфабрикатів м'ясної промисловості. Частково деструктурований колаген називають желатином, який легко набухає у теплій воді. При набуханні об'єм і маса зразків збільшується у 10-15 разів. Якщо набухання переходить у розчинення (необмежене набухання) система переходить у стан геля (студня). На процес набухання впливає ряд факторів: 1. Додавання електролітів, які гальмують набухання; 2. Швидкість набухання зростає з підвищенням температури; 3. Швидкість і ступінь набухання зростають із збільшенням ступеня подрібненості полімеру, оскільки зростає поверхня контакту полімеру з розчинником і інтенсивність дифузії молекул. Ці фактори мають важливе значення у харчових технологіях. Вплив електростатичних сил на розчинність білків залежить від рН середовища. Білки є амфотерними електролітами, оскільки вони містять карбоксильні і амінні групи та можуть дисоціювати і як кислоти, і як луги. Але при рН, близьким до ізоелектричної точки, розчинність білків найменша. В ізоелектричній точці спостерігається також найменша в'язкість розчинів білків та найлегше білки осідають з розчинів. Але сам по собі білок не виділяється у вигляді осаду. Це можна зробити за допомогою нейтральних солей у високих концентраціях (сульфат амонію, фосфат натрію або калію) або органічних розчинників (спирту, ацетону). Процес вилучення білка з розчину під дією солей називається висолюванням. Насичення водного розчину спиртом або ацетоном призводить до зневоднення білків, оскільки спирт та ацетон є більш гідрофільними, порівняно з білками. Внаслідок цього білкові глобули злипаються у крупніші частинки і випадають в осад. Ця властивість використовується у технологіях виготовлення ізолятів та концентратів білків. Суть технології полягає у переведенні білків сировини (соєвих білків, соняшникових та інших) у розчин за допомогою кислот чи лугів, а потім — виділення цих білків з розчинів осадженням. Осадження білків краще відбувається при низьких температурах. Висолювання є зворотнім процесом. Розчини білків є колоїдними розчинами. Вологозв'язуюча здатність характеризується адсорбцією води за участю гідрофільних залишків амінокислот, Жирозв‘язуюча здатність характеризується адсорбцією жиру за рахунок гідрофобних залишків. При невисокій вологості гідрофільні групи, взаємодіючи з молекулами води, утворюють мономолекулярний шар, при високій вологості навколо глобул білка формується багатошарова структура з одночасним проникненням води у западини і виступи. Загальна кількість води і жиру на поверхні досягає 0,2 – 0,4 г на 1 г білків. Здатність білків утримувати жир і воду залежить не тільки від особливостей амінокислотного складу і структури, а й від фракційного складу, способу обробки, рН середовища, температури і присутності вуглеводів, ліпідів та інших білків. У пшеничному тісті при додаванні соєвого білка або пшеничної клейковини водопоглинаюча здатність позитивно корелює з кількістю нерозчинної фракції білків і негативно – з вмістом розчинної. Висока здатність білків утримувати воду в харчових продуктах (м'ясних, хлібобулочних і т.д.) підвищує вихід останніх, подовжує терміни зберігання і покращує текстуру. Денатуровані білки мають знижену вологозв'язуючу здатність, і їх застосування негативно позначається на якості хліба. Висока жироутримуюча здатність білків забезпечує ніжну і однорідну текстуру виробів, виключає відділення жиру, зморщування виробів, зменшує втрати при варінні і смаженні. Жироемульгуюча і піноутворююча здатності білків широко використовуються в практиці отримання жирових емульсій та пін. Присутність в одному білковому ланцюзі гідрофобних і гідрофільних угруповань забезпечує розподіл молекул певним чином на межі розділу фаз вода-олія і вода-газ. Орієнтація гідрофільних груп білка до води, а гідрофобних – до олії на межі розділу фаз у вигляді міцного адсорбційного шару знижує поверхневий натяг в дисперсних системах і робить їх агрегативно стійкими і одночасно в'язкими. Найбільш широко поширені харчові емульсії «олія у воді» (о/в) і «вода у олії» (в/о), які називаються, відповідно, прямими і зворотними. У виробництві нових форм білкової їжі велике значення набули і емульсії «вода у воді» (в/в). Всі види емульсій з білком отримують механічним диспергуванням однієї рідини в іншій за допомогою мішалок, гомогенізаторів, що забезпечують в полі сил зсуву деформацію дисперсійного середовища з утворенням дрібних частинок. Емульгуючі властивості білків оцінюють за емульгуючою здатністю, емульгуючою ємністю, стабільністю емульсій і т.д., опис яких можна знайти в спеціальній літературі. Піни (дисперсні системи з газоподібної фазою та рідким або твердим середовищем) отримують механічним розподілом повітря в розчині білка шляхом збивання або за рахунок скипання води, пониження тиску, забезпечення хімічних і мікробіологічних процесів у харчових системах, які містять білок. Так, білки клейковини утворюють піну в хлібному тісті під дією оксиду Карбону (ІУ) при бродінні, а в кондитерському – за рахунок хімічних розпушувачів при виділенні аміаку і оксиду Карбону (ІУ). Піноутворюючі властивості білків характеризуються піноутворюючою здатністю і стабільністю піни. Перший показник вимірюється обсягом піни, віднесеним до маси білка, другий – періодом її напіврозпаду, тобто часом, необхідним для руйнування половини обсягу піни. Обидва показники залежать від рН середовища, концентрації білка, солей, температури, присутності ліпідів, сахарози, харчових волокон, фракційного складу і будови білків. Для якості деяких харчових продуктів велике значення має розмір бульбашок пін, який також залежить від технологічних та інших факторів. Глютенін пшениці, наприклад, утворює бульбашки піни з більшим розміром, ніж гліадин. Після розщеплення дисульфідних зв'язків у гліадині і цілій клейковині розмір бульбашок не змінюється, в той час як у глютеніну він зменшується. На основі жироемульгуючих властивостей рослинні і тваринні білки застосовуються у виробництві хлібобулочних, борошняних кондитерських виробів, низькокалорійних маргаринів, майонезів, паст, м'ясних продуктів, а піноутворюючі властивості є основою виробництва кондитерських виробів, які треба збивати (бісквітів, десертів, кремів і т. д.). Здатність білкових суспензій до зчеплення з поверхнями металу, пластмас, картону, паперу (адгезія) важлива в процесах транспортування, обробки, формувань і упаковки тістових, сирних, цукеркових мас, м'ясних і рибних фаршів, текстуратів білка і нових форм білкової їжі (аналогів). Гелеутворюючі властивості білків характеризуються здатністю їх колоїдного розчину з вільно диспергованого стану переходити в зв‘язанодисперсійний (з утворенням систем, що мають властивості твердих тіл). Пружні властивості гелю, зумовлені утворенням просторової сітки взаємодіючих молекул білка, залежать від мінімальної його концентрації, при якій настає гелеутворення, від рН, від присутності інших білків, солей, полісахаридів. Білок як гелеутворювач повинен утворювати гелі в широкому діапазоні рН, йонної сили, при мінімальній концентрації і з необхідними фізико-хімічними властивостями. До останніх відносяться міцність, твердість, еластичність, тиксотропія (здатність зворотно переходити в текучий стан при механічній обробці і знову утворювати нетекучий гель після зняття навантаження), температура розм'якшення і плавлення, ступінь набухання, здатність до синерезису (відділення дисперсійного середовища з скороченням обсягу гелю), сорбція барвників і ароматичних речовин і т.д. До подібного роду «універсальних» гелеутворювачів відноситься желатин, що дозволяє в широких межах забезпечити регулювання хімічного складу і біологічну цінність харчових продуктів. Розрізняють наповнені, змішані, комплексні, анізотропні гелі та ксерогелі. Наповнені гелі містять інші білки в суспендованому або розчиненому вигляді, змішані складаються з просторових сіток з різними видами білків. У комплексних гелів роль гелеутворювача виконують комплекси білків з іншими сполуками. Відмінною особливістю анізотропних гелів є наявність в їх складі орієнтованих молекул білка, а ксерогелей (сухих гелів) - можливість зберігання їх протягом тривалого часу. В'язко-еластично-пружні властивості. Відмінною властивістю деяких харчових білків є низький рівень полярності функціональних груп. Молекули води, оточуючи частинки білків, відштовхуються, а молекули білків, навпаки, агрегуються з утворенням комплексів з притаманними їм реологічними властивостями (в'язкість, еластичність, пружність). Найбільш вираженим комплексом таких властивостей володіють білки пшеничної клейковини, що обумовлюють текстуру хліба і створюють безперервну фазу у виробах з наповнювачами (зерно, висівки, родзинки). За пружності та еластичності білків відповідальність несе глютеніновая фракція білків. З метою забезпечення стабільності технологічного процесу, поліпшення якості та розширення асортименту харчових виробів здійснюють регулювання функціональних властивостей. Функціональні властивості білків визначаються їх структурою. Наприклад, в'язкість і гелеутворюючі властивості співвідносяться з розміром і формою молекул, а вологозв'язуюча здатність, піноутворюючі та емульгуючі властивості корелюють із співвідношенням на поверхні полярних і гідрофобних груп. Всі фактори, які змінюють структуру білків, викликають і регулювання (модифікацію) їх властивостей. Регулювання функціональних властивостей білків досягається зміною умов їх виділення, сушки, фізичними, фізико-хімічними впливами, ферментативною та хімічною модифікацією. Параметри обробки можуть змінювати амінокислотний і фракційний склад білків, викликати денатурацію, агрегацію або взаємодію з іншими компонентами (ліпідами, вуглеводами). Найбільш широко використовують фізико-хімічні та ферментативні методи регулювання функціональних властивостей. До фізико-хімічних методів належать переведення білків перед сушінням в розчин кислот, лугів, основ – з метою зміни заряду або йонного складу, теплова денатурація і т.д. При цьому у білків поліпшуються функціональні властивості: підвищується розчинність, гелеутворююча, жироемульгуюча здатність, здатність до текстурування і прядіння. Функціональні властивості білків поліпшуються і за рахунок обробки їх речовинами ліпідної (лецитин, стеароїл-2-лактилат натрію або кальцію, моно- і діацилгліцерин), вуглеводної (пектини, альгінати, каррагінани, камеді) або іншої природи (полівалентні метали). Реакційні групи білків взаємодіють з різними типами сполук з утворенням при цьому композитних формул. Останні посилюють процеси водопоглинання, емульгування жиру, гелеутворення, структурування і тим самим покращують якість готових виробів. Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.004 сек.) |