АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Четвертичная структура белка

Читайте также:
  1. APQC структура классификации процессов SM
  2. I. Общие критерии оценки рефератов и их структура
  3. I.2 Реформирование и современная структура банковской системы РФ.
  4. II. Структура Доклада
  5. II. Структура Переліку і порядок його застосування
  6. III. Диалектика: ее суть структура и альтернативы.
  7. III. Социальная структура и стратификация
  8. IV. Границы структурализма?
  9. IV.Структура, порядок изложения и оформления работы
  10. VI. Взаимодействие Церкви с государственными структурами и обществом в деятельности по реабилитации
  11. VII. СТРУКТУРА ЛИЧНОСТИ
  12. Административная структура ММЦ «Валко. Новая звезда»

Многие белки имеют в своем составе несколь­ко полипептидных цепей (рис.4). Такие белки называют олигомерными. а отдельные цепи — протомерами. Протомеры в олигомерном белке соединены мно­жеством слабых, нековалентных связей (гидрофоб­ных, ионных, водородных). Взаимодействие протомеров осуществляется благодаря комплементарности их контактирующих поверхностей. Количество протомеров в белках может сильно варьировать: фер­мент аспартаттранскарбамоилаза содержит 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протоме­ров, соединенных нековалентными связями. Гемоглобин (Hb) — сложный олигомерный белок, содержащийся в эритроцитах. Гемоглобин содержит 4 протомера, соединенных нековалентными связями. Каждый протомер гемоглобина в белке связан с небел­ковой частью — гемом и 3 другими протомерами. Следо­вательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень большую молекулярную массу.

 

 

 

Рис.4

Количество и порядок соединения протомеров в белке называется четвертичной структурой.

Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетрамеры, гексамеры и т. д.). В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные Протомеры, например гомодимеры — белки содержащие 2 одинаковых про­томера, гетеродимеры — белки, содержащие 2 раз­ных протомера. Различные по структуре протомеры могут свя­зывать разные лиганды. Взаимодействие одного протомера со специ­фическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явле­ние носит название кооперативных изменений конформации протомеров. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойст­во — способность к аллостерической регуляции их функций.

Формирование трехмерной стуктуры белков и сборка олигомерных белков осуществляется при участии семейства белков – шаперонов. Кроме того, в клетке шапероны участвуют в таких фундаментальных про­цессах, как:1) восстановление (ренативация) частично денатурированных белков; 2) узнавание денатурированных белков и транспорт их в лизосомы; 3) синтез белков; 4) транспорт белков через мембраны; 5) функционирование белковых комплексов.


1 | 2 | 3 |

Поиск по сайту:

Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.)