Модуль 2. ІІ варіант

Описові питання (по 10 балів за кожне питання).

1. Загальна характеристика імунопротеасоми.

2. Механізм проведення внутрішньоклітиного сигналу через G-білки, асоційовані з рецепторами зору.

3. _______________

Терміни (по 2 бали за кожен термін).

Протеасоми.

Gi-білок.

СРБ як “дволикий Янус”.

Тестові завдання (по 1 балу за кожне тестове завдання).

1. Руйнування білків відбувається в лізосомах і протеасомах. Які білки руйнуються в протеасомах?

1) Позаклітинні білки.

2) Внутрішньоклітинні білки.

3) Мембранні білки.

4) Ядерні білки.

5) Білки, поглинути шляхом ендоцитозу.

2. Серед найважливіших субстратів специфічного протеолізу в протеасомах є наступні білки:

1) Регуляторні білки мітозу.

2) Білки-компоненти сигнальних шляхів.

3) Чужорідні антигени.

4) Білки, які піддалися неправильній посттрансляційній модифікації.

5) Білки мікроорганізмів.

3. При порушенні нормального функціонування системи протеасомного протеолізу можуть виникати різноманітні порушення, а саме:

1) Зміна метаболічних процесів.

2) Розвиток онкологічних захворювань.

4) Хвороба Паркінсона.

5) Підвищення імунного захисту організму.

4. Молекула убіквітину має молекулярну масу ≈ 8 кДа, складається із 76 амінокислотних залишків. Третинна структура цього білка містить:

1) Лише бета-структури.

2) Одну альфа-спіраль і чотири бета-структури.

3) Кілька альфа-спіральньних ділянок і одну бета-структуру.

4) Спіральну ділянку і кілька плоских стрічок.

5. Убіквітин — це поліпептид, приєднання якого до білка проходить у кілька етапів за участі ферментів:

1) Фермент Еn інактивує убіквітин, гідролізуючи АТФ. При цьому формується макроергічний зв'язок між С-кінцем убіквітину і ферментом Еn.

2) Фермент Еn активує убіквітин, гідролізуючи АТФ. При цьому формується ковалентний зв'язок між С-кінцем убіквітину і самим ферментом Еn.

3) Фермент Еn переносить активований убіквітин та приєднує його до свого залишку цистеїну, тобто сам себе убіквітинує.

4) Фермент Еn каталізує утворення пептидного зв'язку між С-кінцем убіквітинової одиниці і аміногрупою лізинового залишку субстрату.

6. Структурно неактивний G-білок складається із:

1) Бета - субодиниці.

2) Гамма – субодиниць.

3) Ковалентно приєднаних молекул ліпідів.

4) АDP.

5) Альфа - субодиниці.

7. Як довго рецептор, асоційованим із G-білом, залишається активним, і як наслідки та значення має така активація?

8. Інактивована alpha-субодиниця дисоціює від білка-мішені і реасоціює із _____________ __________, відновлюючи _________________________.

9. Заповніть пусті комірки схеми проведення сигналі від ліганду за участю фосфоліпазної системи.

10. С- реактивний білок в присутності іонів кальцію однією своєю стороною впізнає “воргів”, а іншої – привертає до них засоби для їх знищення, такі як:

1) Активовані компоненти комплементу.

2) Fc — рецептори.

3) Імуноглобіліни.

4) Фагоцити.

11. Яка основна роль білків гострої фази (СРБ, гаптоглобін, фібриноген, альбумін, трансферин та ін.)?

1) Обмежити місце запального процесу.

2) Активувати протизапальну діє речовин.

3) Видалити із ураженого місця пошкоджені еритроцити.

4) Відновити порушену функцію клітин у місці запалення.

12. Чому при розвитку тяжких інфекцій використовують моніторинг СРБ?

13. Яка функція HLA- молекул в організмі людини?

14. Які клітини розпізнають антигенні пептиди у комплексі з HLA- молекулами ІІ класу?

Поиск по сайту: