Короткі теоретичні відомості. Під словом "м'ясо" розуміють сукупність всіх компонентів організму тварин, які використовують як сировину для виробництва м'ясних продуктів

Під словом "м'ясо" розуміють сукупність всіх компонентів організму тварин, які використовують як сировину для виробництва м'ясних продуктів. М'ясні продукти відрізняються від продуктів рослинного походження повним складом амінокислот, вмістом жирів і інших компонентів, які обумовлюють їх харчову цінність. В м'ясі є всі незамінні амінокислоти, в тому числі дефіцитні — лізин, метіонін, триптофан, яких дуже мало або зовсім немає в рослинах. М'ясо містить також багато вітамінів, які накопичуються в організмі тварин при споживанні рослинного корму.

М'ясо різних тварин відрізняється за хімічним складом. Це залежить від віку, фізіологічного стану та умов утримання тварин.

Якість м'яса оцінюється насамперед за вмістом основних компонентів — білків, жирів, а також загальної кількості сухих речовин та мінеральних сполук. В табл.1.1наведено дані про вміст цих компонентів в м'ясі різного походження.

За вмістом сухих речовин взагалі великої різниці не спостерігається, вміст вологи, в середньому, наближається до 70 %, за виключенням жирної свинини, де вологість дорівнює 47,5 %. Вміст білків коливається в більшості випадків у межах 16-20 %, за виключенням жирної свинини, де вміст білків знижується за рахунок великої кількості жирів. Щодо жирів, то найбільший їх вміст, природно, в м'ясі свинини. В останньому випадку це залежить від категорії м'яса та віку тварин.

Таблиця 1.1 – Хімічний склад м'яса різних тварин (середні дані)

Харчова цінність продуктів будь-якого походження залежить від вмісту білків, а цінність білків зумовлює їх амінокислотний склад, а саме кількість незамінних амінокислот. Ці амінокислоти є в достатній кількості в м'ясі різних тварин, їх вміст не є постійним, але можна навести дані про середню кількість амінокислот в білках тваринного походження у відсотках до загальної кількості білку.

Повноцінність білків залежить від вмісту дефіцитних амінокислот, особливо триптофану. Повноцінність м'яса знижує наявність білків сполучної тканини, яка зовсім не містить триптофану, хоча ця тканина теж є важливим компонентом м'яса. Для білків сполучної тканини характерна наявність амінокислоти оксипроліну, якої немає в інших білках. Тому про повноцінність м'яса різного походження можна судити по відношенню кількості триптофану і оксипроліну. Це відношення найбільш високе у м'ясі свинини (дорівнює 7,2), порівняно низьке у м'ясі баранини (біля 5,2), у м'ясі яловичини і курятини ця величина коливається в межах 6,4-6,7.

Дані про склад різних білків, наведені в табл. 1.2

Таблиця 1.2 – Склад незамінних амінокислот білків різного походження

Складові частини м'яса, які використовують у виробництві, звичайно мають назву тваринних тканин, а саме: м'язова, сполучна а, кісткова, жирова, покривна, кров.

Відносна кількість тканин у м'ясі приблизно становить (в %):

- м'язова тканина 40—60,

- жирова тканина 3—20,

- кісткова тканина 15—22,

- сполучна тканина 9—14.

Кожна тканина виконує особливу функцію в життєдіяльності тварин. В певній мірі це пов'язано з технологічним значенням тваринних тканин. Наприклад, в організмі м'язова тканина виконує механічну функцію, тобто обумовлює рух (скелетна поперечно-смугаста м'язова тканина), а також органів дихання, травлення, виведення продуктів обміну, тощо (гладка м'язова тканина). Робота м'язів супроводжується зміною складу речовин — вмістом глікогену, АТФ, співвідношенням білків міофібрил, накопиченням молочної кислоти тощо. Для уявлення про це необхідне знання механізму скорочення м'язів.

Різноманітну роль в життєдіяльності тварин відіграє сполучна тканина. Хімічний склад, фізіологічний стан і фізична структура цієї тканини пов'язана з її функцією. В той же час це має значення і для технології. Вихід м'яса та якість м'ясних продуктів залежить від кількості і форми сполучної тканини, а це, в свою чергу, залежить від фізіологічного стану тварини.

Жирова тканина в організмі тварин виконує головним чином роль резервного енергетичного матеріалу, а також сировини для синтезу біологічно активних речовин. В технології має значення хімічний склад цієї тканини і особливо хімічні зміни в жирах при зберіганні.

Головну роль в технології виробництва м'ясних продуктів, безумовно, виконують білкові речовини тваринних тканин. Це стосується м'язової, сполучної, покривної тканин і навіть крові. Тому м'ясні продукти і є джерелом тваринного білка для людини. Жирова тканина містить ліпіди, головним чином жири (тригліцериди) і невелику кількість білків, проте для підвищення якості м'ясних продуктів необхідна певна кількість жирів.

В технології м'яса велике значення мають і небілкові речовини. В першу чергу це біологічно активні речовини, які знаходяться в м'язах в розчиненому вигляді. В технології їх називають екстрактивними речовинами м'язів. Кількість їх порівняно мала, тому що вони не є конструктивними речовинами організму. Роль цих речовин в фізіології і технології зовсім не співпадає: в організмі вони регулюють процеси обміну речовин, в технології — це найважливіші компоненти смаку продуктів.

В технології м'яса має значення велика кількість низькомолекулярних речовин, які частково є в тканинах живого організму тварин, але головним чином накопичуються в процесі підготовки м'яса і при виготовленні м'ясних продуктів. До цих речовин відносяться карбонільні, карбоксильні сполуки, спирти, ефіри, тіосполуки, меркаптани, продукти розкладу амінокислот — аміни, а також вільні амінокислоти. Серед цих речовин багато продуктів мікробного або автолітичного псування м'яса але всі вони в невеликій кількості є необхідними компонентами смаку та аромату м'яса. В більшій кількості — це отруйні речовини.

2.2.1 Будова м’язової тканини.

М’язові тканини поділяють на поперечно-смугасті, гладкі і серцеві.

Поперечно-смугасті - це тканини скелетних м’язів. Їх основним структурним елементом є м’язове волокно (довжина від 2 до 150 мм і діаметр від 10 до 150 мкм). М’язове волокно складається з тонких орієнтованих ниток міофібрил (60-65% об’єму клітини), які в свою чергу складаються з тонших сполучень – протофібрил. Міофібрили розміщені в саркоплазмі - напіврідкому утворенні білкової природи, який являє собою складну колоїдну систему.

На периферії саркоплазми під оболонкою розміщені багаточисленні ядра. Крім ядер в саркоплазмі містяться інші органели: мітохондрії, рибосоми, лізосоми та інші.

Саркоплазма поділяється на цитоплазму, яка прилягає до ядер і міофібрилярну плазму, в якій розміщуються міофібрили.

Зверху м’язове волокно покрите двошаровою прозорою оболонкою - сарколемою, стійкою при кип’ятіння, дії кислот і лугів.

Всі структури м'язового волокна складаються з білків і мають технологічне значення. До 50 % білків м'язової тканини містять міофібрили і до 40 % білків — в саркоплазмі. Розподіл основних білків в структурних елементах м'язової тканини можна уявити у вигляді такої схеми (рис. 1).

Рис.1 Уявлення про структуру м’язового волокна

На гістологічних зрізах волокон м’язової тканини видно поперечну окресленість, в результаті чого ця тканина одержала назву поперечно-смугастої.

Поздовжня окресленість волокна викликана наявністю довгих і тонких фібрил, розміщених паралельно одна одній. Поперечна – наявністю вздовж кожного міофібрилу чергуючих темних (анізотропних) і світлих (ізотропних) ділянок чи дисків.

В склад м’язевого волокна входять в основному механоактивні білки: актин, міозин і актоміозиновий комплекс.

М’язові волокна об’єднані в м’язові пучки I порядку з допомогою сполучного прошарку - ендомізію. Пучки I порядку об’єднані в пучки II порядку сполучнотканинною оболонкою – перемізієм. Ці пучки сполучаючись утворюють мускул, який покритий оболонкою – епімізією чи фасцією.

В сполучнотканинних прошарках м’язової тканини (ендомізій, перемізій) проходять кровоносні капіляри, нерви, знаходяться жирові клітини.

Гладка м’язова тканина утворює тканини внутрішніх органів. Вона складається із довгих клітин веретеноподібної форми, які є скорочувальними елементами гладкої м’язової тканини. В цитоплазмі клітини розміщені ядро і скорочувальні нитки - міофібрили. В харчовому відношенні тканина є малоцінна, так як в її склад входять малоцінні білки.

Сполучна тканина складається із колагенових, еластинових і ретикулинових волокон, основної міжклітинної речовини і клітини.

Колагенові волокна складаються із фібрил, основу яких складає білок - колаген. Ці волокна обумовлюють міцність сполучної тканини. При тепловій обробці колаген набухає і переходить в розчинний стан - глютин.

Еластинові волокна стійкі до температурної дії, кислот і лугів, добре розтягуються, але не міцні при розриві. Ці волокна обумовлюють пружність тканини.

Ретикулинові волокна за своїми фізико-хімічними і механічними властивостями займають проміжне положення між колагеновими і еластиновими волокнами.

В залежності від співвідношення колагенових і еластинових волокон і інших елементів сполучну тканину поділяють на рихлу, щільну і еластичну.

Жирова тканина являє собою різновидність рихлої сполучної тканини. Вона складається із клітин, в центральній частині яких знаходиться крапля жиру, а протоплазма і ядро розміщені у їх периферії. Розміри клітин - від 70 до 120 мкм. Скупчення жирових клітин розміщується між сполучними волокнами. Жирова тканина виконує роль резервного харчування і механічну роль.

2.2.2 Зміни мікроструктури м’язової тканини при термічній обробці

В технологічних схемах м’ясопродуктів із м’яса тварин застосовують варку (бланшування), обжарювання, копчення, пропікання і інші процеси теплової обробки.

Будь-який із методів теплової обробки застосовують для того, щоб за рахунок теплової коагуляції білків, часткового видалення вологи, а також утворення нових смакових речовин покращити смак, зовнішній вигляд і підвищити харчову цінність готових м'ясопродуктів.

При бланшуванні в результаті гідролізу колагену і переходу його у глютин проходить розм’якшення тканин м’яса. М’ясо стає м’яким, ніжним, легко пережовується. При поглибленні процесу наступає відділення волокон один від одного, м’язи втрачають зв’язок з кістками.

Денатурація міоглобіну і гемоглобіну при тепловій обробці супроводжується відщепленням гему і взаємодією його з азотистими речовинами (амінокислотами і ін.) з утворенням гемохромогенів, в результаті чого м’ясо набуває сірого забарвлення. Бланшування м’яса вважають закінченим, коли м’ясо по всьому об’єму набуває рівномірний сіруватий колір і з нього перестає витікати м’ясний сік.

Білки м’язової тканини коагулюють і денатурують з виділенням вільної і частково мобілізованої вологи. В результаті коагуляції білків і порушення цілісності клітин в процесі варки із м’яса виділяється жир і бульйон, який містить водорозчинні азотисті речовини, солі і водорозчинні вітаміни. Величина втрат знаходиться в прямій залежності від температури і тривалості варіння і в зворотній - від вмісту жиру в м’ясі. При бланшуванні часково інактивуються тканинні ферменти і знищуються вегетативні форми мікроорганізмів. При варці проходить часткове руйнування (30-50%) нікотинової кислоти, вміст тіаміну і рибофлавіну не змінюється. При бланшуванні втрати маси складають 40 - 42%, а об’єму – 30 - 35%.

Обжарювання м’яса супроводжується глибокими змінами хімічного складу і властивостей м’яса, в результаті чого зменшується маса м’яса, а м’ясо набуває нових смакових якостей і стає їстивним.

Обжарювання м’яса здійснюють в свинному, кістковому чи рослинному жирах при 130-160⁰С. Жир забезпечує рівномірне обжарювання м’яса завдяки невеликій теплопровідності і захищає від сильного перегрівання. Просочуючись в продукт, жир підвищує його харчову цінність. Консистенція м’яса стає щільною, але воно легко розжовується.

Після обжарювання м’ясо набуває злегка підсушеної поверхні – золотистої шкірочки, яка утворюється з продуктів термічного розкладу білкових речовин, що надають м’ясу своєрідний аромат і смак.

По мірі прогріву шматків м’яса посилюються фізико-хімічні зміни білків. При 80 - 85⁰С коагуляція білків досягає максимуму. При цьому проходить дегідратація м’яса і виділення соку. При 65 - 70⁰С проходить гідроліз білків сполучної тканини. Колаген переходить у розчинний глютин. Гідроліз білків веде до накопичення екстрактивного азоту, що супроводжується покращенням смакових якостей м’яса. Тепловий гідроліз супроводжується збільшенням вмісту в м’ясі азоту, летких основ, сірководню. В результаті розкладу вуглеводів проходить утворення карамелану, карамелену, карамеліну.

При обжарюванні неминучі втрати деяких вітамінів, які порівняно невеликі при короткій тривалості процесу. При тривалому обжарюванні втрати вітамінів групи В доходять до 30 - 50%, значні втрати пантатенової і фолієвої кислот. Найбільш стійкі вітаміни Д, Е, К.

Теплова дія при обжарюванні приводить до повного руйнування тканинних ферментів і загибелі мікроорганізмів. При температурі вище 105⁰С починаються помітні зміни білків у поверхневих шарах м’яса, при температурі вище 130⁰С з’являються продукти розкладу білків, при температурі вище 180⁰С м’ясо обвуглюється.

При обжарюванні м’ясо втрачає в масі 50 - 55%, а об’єм його зменшується на 45 - 50%.

Гістологічними дослідженнями було встановлено, що після теплової обробки м’яса, яка застосовується в процесі технологічної обробки мають місце значні структурні зміни.

Так, після варіння м’язові волокна ущільнюються, лежать розрізнено, діаметр їх зменшується, поперечна і поздовжня окресленість добре виражена чи ослаблена. Ядра м’язових волокон і сполучнотканинних прошарків гомогенні. Сарколема виглядає набухлою, гомогенною. Після варіння м’яса між волокнами, а також під відшарованою сарколемою з’являється мілкозерниста білкова маса.

Колагенові волокна сполучної тканини при тепловій обробці різко деформуються і розрихлюються. На початку нагрівання зменшується їх завитість і збільшується товщина.

При температурі 65⁰С колагенові пучки скорочуються, гомогенізуються. Їх структура стає однорідною. При подальшому варінні колагенові пучки розщеплюються, а місцями руйнуються. В ділянках руйнувань з’являється глютин у вигляді гомогенної аморфної маси. Ступінь руйнування структур сполучної тканини при варінні залежить від її властивостей, температури і тривалості варіння. Чим крупніші сполучнотканинні утворення, тим вони більш стійкіші до нагрівання. Еластичні волокна при варінні практично не змінюються.

При обжарюванні м’яса зміни мікроструктури поперечно-смугастої м’язової тканини стають більш вираженими. М’язові волокна різко зменшуються в об’ємі, щільно прилягають один до одного. Поперечна і поздовжня окресленість відсутня. Ядра не виявляються. Більш виражені зміни в структурі колагенових волокон при обжарюванні. Вони характеризуються багатьма руйнуваннями структури колагенових волокон з утворенням гомогенної маси.

Найсуттєвішими змінами м’яса при тепловій обробці є денатурація і коагуляція білків. При нагріванні у зв’язку з розривом водневих, сольових і десульфідних зв’язків поліпептидні ланцюжки м’язових білків змінюють просторову конфігурацію (денатурують) - розтягуються, розкручуються, розпадаються. Між зміненими пептидними ланцюгами різноманітних білкових молекул і всередині виникають випадкові вторинні сольові і водневі зв’язки. Ланцюжки білкових молекул, розташованих одна біля одної, переплітаються і утворюють агрегати - білок коагулює. Основні денатураційні зміни в м’язовій тканині закінчуються при досягненні температури 70⁰С.

Дослідження показали, що при варінні м’яса спостерігається спочатку екстрагування – вихід розчинних білків із сарколеми в м’язовий простір, а потім денатурація білків м’язової тканини. При обжарюванні проходить швидша денатурація і агрегація м’язових білків. Екстрагування білків зведене до мінімуму в зв’язку з дією вищих температур.

Заморожування м’яса є одним з найдосконаліших способів його зберігання в натуральному вигляді. Але, в результаті часткового перерозподілу вологи при льодоутворенні, травмування м’язових волокон кристаликами льоду, часткової денатурації білків зворотність властивостей м’яса при розморожуванні неповна на відміну від його охолодження.

Гістологічні зміни м'яса при заморожуванні виражаються порушенням м’язових волокон і міжволоконної структури.

Чим вища швидкість заморожування, тим менші розміри кристалів льоду і менш помітні руйнування природної структури тканини, колоїдної структури м’яса. Це зумовлює велику зворотність процесу, менше витікає соку при розморожуванні.

Поиск по сайту: