Тема: « Строение, свойства и функции белков. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Коферментные функции витаминов»

( Модуль I: итоговое занятие)

Мотивация: знания химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и дальнейшего изучения свойств ферментов;

знания химической структуры и функций витаминов необходимо для понимания их участия в метаболических процессах и для понимания механизмов нарушения обмена веществ при их недостатке

Цель обучения, воспитания и развития: закрепить представления о химической природе ферментов, особенностях ферментативного катализа, специфичности ферментов, принципе обнаружения ферментов; о различии ферментного состава органов и тканей, органоспецифических ферментов, значении определения активности ферментов для диагностики заболеваний; первичных и вторичных энзимопатиях и актуальных вопросах энзимотерапии; закрепить знания о строении и биологической роли витаминов как компонентов коферментов

Задачи, обучения, воспитания и развития: студент должен

1. Уметь писать формулы: коферментов НАД, ФМН,ПФ, витаминов В₂, В₆, РР, С.

2. Знать пределы физиологических колебаний биохимических показа­телей:суточную потребность человека в витаминах группы В, С; уровень экскреции витамина С

3.Знать и уметь объяснять значения терминов: энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, гипоферментемия, ингибитор, органо­­специфические ферменты, аллостерические ферменты, изоферменты, коферменты,

гипервитаминоз, гиповитаминоз, авитаминоз, провитамины, антивитамины

Этапы проведения занятия:

1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: коллоквиум
3. Заключительная часть занятия

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ:

1. Аминокислоты как структурный элемент белковых молекул. Строение и классификация аминокислот, используемых при биосинтезе белков.

2. Важнейшие физико-химические свойства аминокислот: растворимость в воде и способность к ионизации. Изоэлектрическая точка. Сочетание в молекулах аминокислот противоположных свойств (положительные и отрицательные заряды гидрофильные и гидрофобные фрагменты) как основа многообразия физико-химических свойств каждого белка и его способности обратимо реагировать даже на слабые вариации условий среды.

3. Типы связей между аминокислотами в молекуле белка: ковалентные (пептидная, дисульфидная) и нековалентные. Краткая характеристика водородной и ионной связей, гидрофобных взаимодействий. Высокая чувствительность слабых связей к физико-химическим параметрам среды (рН, ионная сила, присутствие амфифильных веществ).

4. Уровни пространственной организации белка. Первичная структура как последовательность аминокислот, связанных пептидной связью. Остов полипептидной цепи, его идентичность у всех белков. Особенности аминокислотного состава и первичной структуры коллагена и эластина.

5. Вторичная структура белка, ее главнейшие варианты: α-спираль, коллагеновая спираль, β-складчатая структура, неупорядоченная цепь. Роль водородных связей в поддержании вторичной структуры белка.

6. Третичная структура белка как индивидуальный характер пространственного взаиморасположения спирализованных, β-складчатых и нерегулярных фрагментов полипептидной цепи. Роль слабых типов связей и дисульфидных мостиков в фиксации третичной структуры.

7. Белки глобулярные и фибриллярные. Понятие о доменной организации белковых молекул. Черты структурно-функциональной близости отдельных групп белков: современные представления о семействах и суперсемействах.

8. Четвертичная структура как объединение двух и более полипептидных цепей (субъединиц), значение типов связей в ее фиксации.

9. Структурно-функциональные особенности миоглобина и гемоглобина. Смена типов гемоглобина в онтогенезе. Изофункциональные белки. Конформация как определенное пространственное взаиморасположение отдельных частей белковой молекулы.

10. Нативность белка. Факторы денатурации; ее механизмы. Ренативация белка. Роль шаперонов.

11. Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса и размеры молекул. Факторы стабилизации в коллоидном состоянии. Обратимое и необратимое осаждение белков, их разделение по физико-химическим свойствам. Методы фракционирования и очистки белков. Диализ и его применение в медицине. Изменение белкового состава организма при болезнях.

12 Краткая характеристика альбуминов и глобулинов, протаминов и гистонов. Сложные белки: строение, функции. Простетическая группа белков.

13. Мозаичность физико-химических свойств внешнего рельефа белка. Его значение в реализации генеральной функции белковой молекулы – функции распознавания определенного лиганда. Избирательность фермента к субстрату, антитела к антигену, рецептора к медиатору или гормону, самосборка надмолекулярных структур.

14. История открытия и изучения ферментов. Роль ферментов в процессах жизнедеятельности. Изменение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях.

15. Механизм действия ферментов. Энергетический барьер реакции. Особенности фермента­тивного ка­та­лиза. Снижение энергии активации реакций в процессе катализа.

16. Строение ферментов. Активный центр. Кофакторы и коферменты ферментов. Специ­фичность действия ферментов, связь со строением активного центра.

17. Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов. Классификация ферментов по их локализации в органах и клетках.

18. Понятие об изоферментах.

19. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концен­трации фермента и субстрата. Значение разработки этих вопросов для практической медицины.

20. Ингибиторы ферментов: неспецифические и специфические; необратимые и обратимые; конкурентные и неконкурентные (аллостерические).

21. Применение ингибиторов в медицине и быту. Обратимое угнетение фермента как механизм действия большинства лекарств.

22. Активация ферментов. Активация как превращение неактивного предшественника в активный фермент (специфический протеолиз профермента; фосфорилирование - дефосфорилирование, восстановление сульфгидрильных групп тиоловых ферментов; освобождение активного фермента из комплекса с ингибитором).

23. Различия ферментного спектра органов и тканей. Тканеспецифичные ферменты.

24. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий.

25. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.

26. Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени и др.

27. Витамины как незаменимые пищевые факторы. История развития витаминологии. Классификация витаминов по химическому строению и свойствам. Провитамины. Механизмы образования активных форм витаминов в организме.

28. Гипо- и авитаминозы. Экзо- и эндогенные причины нарушения баланса витаминов в организме, последствия, распространенность и подходы к профилактике гиповитаминозов. Антивитамины

29. Гипервитаминозы. Причины и следствия передозировки витаминов А и Д.

30. Коферментные функции витаминов. Характеристика и биохимические функции витаминов В₁, В₂, РР, В₆, В₉, В₁₂, пантотеновой кислоты, С.

31. Жирорастворимые витамины (А, Д, Е, К). Характеристика и биохимические функции

32. Витамины в профилактике и лечении заболеваний. Витаминзависимые и витаминрезистентные состояния.

АТЬ ОДИН Список рекомендуемой литературы:

1. Березов Т.Т. Биологическая химия/Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – Изд.3-е. – М.: Медицина, 1998 – 704 с.

2. Биологическая химия: Учебник/Е.С, Северин, Т.Л. Алейникова и др.- М.: ООО

«Медицинское информационное агентство», 2008. - 368 с.

3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2003 – 784 с.

4. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, 3 изд. - М.: «ГЭОТАР», 2005 – 441 с.

5. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2008 – 384 с.

6. Методическое пособие для самостоятельной работы студентов по биологической химии

(в 2 частях). Часть I /Артюкова О.А., Хасина М.А. - Владивосток: Медицина ДВ, 2010. - 96 с.

7. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.:«Медицинское информационное агентство». – 2004. -566 с.

8. Хасина М.А. Словарь-справочник по клинической биохимии – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008.

9. Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб.: «Издательство СПбГМУ», 2005. – 480 с.

10. Хасина М.А. Витамины и минеральные вещества в жизни человека: учебное пособие/

М.А.Хасина, О.А.Артюкова, М.Ю.Хасина.- 4-е изд.,доп.- Владивосток: Медицина ДВ,2008.- 100 с.

11. Лекции по дисциплине

Поиск по сайту: