|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Тема: «Строение и функции белков»МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ к практическим занятиям
Модуль I. «Строение, свойства и функции белков. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Коферментные функции витаминов» учебной дисциплины (модуля) «Биологическая химия – биохимия полости рта»
для специальности 060201 – Стоматология
курс I семестр 2
Владивосток – 2012 г. Практическое занятие № 1 Тема: «Строение и функции белков» ( семинар) Мотивация: Основные вопросы темы необходимы для понимания проблем практической и теоретической медицины и фармации: · протеинопатии как следствие врожденных нарушений структуры и функций белков (гемоглобинопатии, талассемии, ферментопатии); · влияние негативных факторов загрязнения окружающей среды на структуру и функции белков (экологические аспекты) · значение методов выделения и очистки белков для разработки способов получения белковых препаратов из природных источников и применение их в профилактике и лечении заболеваний (g-глобулины, ферменты, интерфероны), в функционировании аппарата “искусственная почка” (гемодиализ) · использование белков в качестве антидотов при пероральном отравлении солями тяжелых металлов · Определение концентрации белков в тканях и биологических жидкостях с целью диагностики и контроля лечения заболеваний Цель обучения, воспитания и развития: Уметь применять знания о структурном и функциональном многообразии белков для объяснения основных закономерностей биологического функционирования белков, причин и следствий изменения белкового состава организма в онтогенезе и при болезнях, природы молекулярных болезней. Применять знания о свойствах белков для их определения и идентификации в биологических жидкостях (кровь, моча, лимфа, ликвор, слюна) Задачи, обучения, воспитания и развития: студент должен 1. Уметь писать формулы следующих аминокислот и образованных из них пептидов: ГЛИ, АЛА, ФЕН, АСП, ГЛУ, МЕТ, ЦИС, ГИС, СЕР, ЛИЗ 2. Знать и уметь объяснять значения терминов: протеинурия, альбуминурия, протеинопатия, гемоглобинопатия, диализ, серповидно-клеточная анемия, нативность Этапы проведения занятия: 1. Вводная часть 2. Основная часть занятия: семинар 3. Заключительная часть занятия ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ: 1. Строение и классификация аминокислот, используемых при биосинтезе белков. 2. Важнейшие физико-химические свойства аминокислот: растворимость в воде и способность к ионизации. Изоэлектрическая точка. Сочетание в молекулах аминокислот противоположных свойств (положительные и отрицательные заряды гидрофильные и гидрофобные фрагменты) как основа многообразия физико-химических свойств каждого белка и его способности обратимо реагировать даже на слабые вариации условий среды. 3. Типы связей между аминокислотами в молекуле белка: ковалентные (пептидная, дисульфидная) и нековалентные. Краткая характеристика водородной и ионной связей, гидрофобных взаимодействий. Высокая чувствительность слабых связей к физико-химическим параметрам среды (рН, ионная сила, присутствие амфифильных веществ). 4. Уровни пространственной организации белка. Первичная структура как последовательность аминокислот, связанных пептидной связью. Остов полипептидной цепи, его идентичность у всех белков. Особенности аминокислотного состава и первичной структуры коллагена и эластина. 5. Вторичная структура белка, ее главнейшие варианты: α-спираль, коллагеновая спираль, β-складчатая структура, неупорядоченная цепь. Роль водородных связей в поддержании вторичной структуры белка. 6.Третичная структура белка как индивидуальный характер пространственного взаиморасположения спирализованных, β-складчатых и нерегулярных фрагментов полипептидной цепи. Роль слабых типов связей и дисульфидных мостиков в фиксации третичной структуры. 7.Белки глобулярные и фибриллярные. Понятие о доменной организации белковых молекул. Черты структурно-функциональной близости отдельных групп белков: современные представления о семействах и суперсемействах. 8.Четвертичная структура как объединение двух и более полипептидных цепей (субъединиц), значение типов связей в ее фиксации. 9. Структурно-функциональные особенности миоглобина и гемоглобина. Смена типов гемоглобина в онтогенезе. Конформация как определенное пространственное взаиморасположение отдельных частей белковой молекулы. 10. Конформационные перестройки как основа функционирования белка, его саморегуляции и чувствительности к внешним регуляторным воздействиям. Кооперативность конформационных сдвигов в четвертичной структуре.Р АТЬ ОДИН ПРАВИЛЬНЫЙ Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.) |