Оценка протеиновой питательности кормов

Комплексная оценка питательности кормов

Протеиновая питательность кормов.

Потребность животных в энергии может быть удовлетворена путем дачи только углеводов и жиров, однако даже обильная дача этих питательных веществ не предотвратит их голодания, если они не будут получать азот. Значение азота пищи было установлено в 1836г. Ж.Б. Бусенго на основании опытов.

Для поддержания жизни животным необходим белковый минимум. Белковый минимум – это количество белка в кормовом рационе, необходимое для азотистого равновесия в организме, т.е. баланс должен быть нулевым.

У моногастричных животных потребность в белке на поддержание жизни приравнивается к неизбежным потерям азота в организме. Азот, необходимый для замены ежедневного распада белковых тканей, определяется как эндогенный, т.е. азот, выделенный с мочой при отсутствии потребления с рационом.

Эндогенный азот=146 _мг х W в степени 0.75,

где W – живая масса животного,

W в степени 0.75 – обменная масса животного. 50 кг=18.8=2745мг

Кроме того, азот необходим животным для репродукции, отложения в теле, образования молока, а также для роста волос, шерсти и копыт.

При недостатке поступления белков с кормом содержание белков крови может уменьшаться в 1,5-2,0 раза, белков мышц и кожи до 60-70%, белков печени - до 40% и уменьшается содержание мочевины в общем азоте мочи. Нарушается синтез гормонов, ферментов, нарушается усвоение других питательных веществ в организме, что сопровождается авитаминозами и остеодистрофическими изменениями, снижением резистентности организма, что в результате приводит к:

- задержке роста и развития молодых животных,

- нарушениям воспроизводительной функции у взрослых,

- снижению продуктивности,

- болезням,

- неэффективному использованию кормов.

Оценка протеиновой питательности кормов.

Поскольку животные не могут использовать свободный азот, то основным источником азота для животных является так называемый сырой протеин корма.

«Сырой» и переваримый протеин.

Содержание азота в протеине различных кормов колеблется от 15 до 18,4%, и в среднем составляет 16%.

Содержание «сырого» и переваримого протеина в 1кг корма:

СП ПП

· 67-56% и 51-60% - корма жив. происхождения (мясная мука, кровь);

· 60-65% и 48-60% - мука рыбная;

· 34-45% и 26-40% - жмыхи и шроты;

· 21-31% и 19-28% - зерно бобовых растений (горох, соя, люцерна, вика)

· 12-15% и 8-12% - сено бобовых растений;

· 10-15% и 7-14% - зерно злаковых;

· 4-6% и 2-4% - солома.

Содержание ПП в одном и том же виде корма различается для разных видов животных:

СП,% ПП для крс, % ПП для свиней, %

Ячмень 15.4 11,1 12,

Овес 10,8 7,9 7,9

В состав «сырого» протеина согласно схеме зоотехнического анализа входят белки и амиды.

Простые белки или протеины состоят только из остатков аминокислот и представлены глобулярными и фиблилярными белками.

Глобулярные:

- альбумины содержатся в молоке, яичном белке, сыворотке крови и семенах растений. Животные хорошо их переваривают.

- глобулины составляют почти половину сывороточных белков крови, присутствуют в яйцах (овоглобулин яичного желтка), молоке и являются главными резервными белками в семенах (лейкозин пшеницы, легумин гороха). Миозин - белок мыщечных волокон (составляет почти 40-60% всех мышечных белков), при соединении с актином (встречается в двух формах: глобулярной и фибриллярной) образует актомиозин – основной белок сократительной системы мышц. Животные хорошо их переваривают.

- глютелины являются белками растительного происхождения (глютелин пшеницы, оризенин риса и др.).

- проламины (глиадин пшеницы и ржи, гордеин ячменя, зеин кукурузы, каферин сорго и авенин овса). Глютелины и проламины являются главными белками в эндосперме семян злаков и составляют основную массу клейковины пшеницы.

- гистоны – белки, содержащиеся в ядрах растений и животных в виде комплексов с ДНК.

- протамины встречаются в молокке рыб.

Фибриллярные белки - коллаген сухожилий, эластин соединительной ткани, кератин волос, роговых образований, кожи, фиброин шелка и паутины. Плохо или совсем не перевариваются.

Протеиды или сложные белки состоят из простых белков, связанных с веществами небелкового характера:

- фосфопротеиды – казеин молока, фосвитин яичного желтка и вителлин яичного белка, ихтулин икры рыб.

- гликопротеиды - мукопротеиды, например муцин, мукоиды опорных тканей, белки плазмы крови (фибриноген, иммуноглобулины).

- нуклеопротеиды содержат нуклеиновые кислоты, значительное количество содержится в железистых тканях, сперме, дрожжах.

- хромопротеиды и металлопротетеиды представлены белками, простетической группой которых являются железо (гемоглобин), медь, кобальт, цинк, марганец и др. или содержат окрашенные соединения различной природы: хлорофилл, гемоглобин, миоглобин.

- липопротеиды – соединения, состоящие из белков и липидов, составляют структурную основу всех биологических мембран, в свободном состоянии присутствуют в плазме крови и лимфе.

Амиды - это группа неорганических и органических азотосодержащих соединений, состоящая из свободных аминокислот, аминов, амидов, амидов аминокислот, солей аммония, нитратов и нитритов. На их долю около половины «сырого» протеина приходится в корнеплодах и картофеле, причем их количество увеличивается по мере длительности хранения. При силосовании от 40 – 60% белков распадается под действием ферментов микроорганизмов, при этом превращаясь в амиды. Высокое содержание амидов характерно для молодых зелёных растений, у которых бурно протекает фотосинтез (до 30%). В других же кормах растительного происхождения их количество значительно меньше. Значительная часть амидов представлена промежуточными продуктами синтеза и распада белка. Полипептиды и аминокислоты (NH2-R-COOH) составляют основу небелковых азотистых соединений, и по питательной ценности они близки к белку. По данным P. McDonald и др. (1969г., Лондон) в наибольшем количестве присутствуют глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота, аланин, серин, глицин и пролин. Все виды домашних животных способны использовать для своего питания отдельные аминокислоты и амиды аминокислот.

Аспарагин и глютамин являются важнейшими амидами аспарагиновой и глютаминовой аминокислот. Сами могут быть отнесены к аминокислотам.

Амины присутствуют в небольших количествах, более уместно говорить об их физиологическом значении. По данным Д.Фердмана (биохимия) первые амины были выделены в результате воздействия бактерий гниения. В 1876 г. Н.В.Ненцкий выделил из гниющей желатины фенилэтиламин путем декарбоксилирования (- СО2) фенилаланина. При декарбоксилировании бактериями триптофана в толстом кишечнике образуется индоэтиламин, который далее превращается в индол. Индол обладает неприятным запахом, обусловливает запах кала.

В первой четверти ХХ века были получены пуресцин из орнитина и кадаверин из лизина, которые входят в состав трупного яда. У животных в отличии от бактерий отсутствуют декарбоксилазы, отщепляющие СО2 от лизина и орнитина. Амины, образованные из циклических аминокислот (фениланланина, тирозина, триптофана и гистидина) относятся к физиологически активным веществам. Гистамин является амином, образованным из гистидина и встречается в больших количествах в случае анафиклактического шока.

Бетаин – амин образованный путем окисления холина, встречается в свекле. Согласно последним исследованиям это вещество способствует улучшению пищеварения, стимулирует работу печени. Получают из мелассы и путем синтеза, используется для лечения диспепсии и гепатита. (Молоко и корма,2006 г.№1).

Поиск по сайту: