|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Протеїнази
Протеїнази залежно від механізму їх дії на внутрішні пептидні зв'язки в білковій молекулі ділять на 4 підпідкласа: 1) серинові протеїнази, що несуть в активному центрі радикали сер і гіс, що забезпечують здійснення каталітичної дії; представниками їх є: § хімотрипсин і трипсин, що виділяються підшлунковою залозою, § субтилізин, що продукується бактеріями, і др.; 2) тіолові (цистеїнові) протеїнази, що мають в активному центрі залишок цис; до їх числа належать: § папаїн з латексу динного дерева Carica papaya, § фіцин з латексу фікуса, § бромелаїн з соку ствола ананаса, § катепсин В — внутріклітинний фермент хребетних та ін.; 3) кислі (карбоксильні) протеїнази, що мають оптимум рН нижче 5 і містять радикали дикарбонових амінокислот в активному центрі; сюди відносять: § пепсин, що виділяється слизовою оболонкою шлунку, § катепсин D, що характеризується внутріклітинною локалізацією, § ряд кислих протеїназ, що продукуються різноманітними мікроорганізмами; 4) металопротеїнази, каталітична дія яких залежить від присутності іонів металів (Са2+, Zn2+) в активному центрі; прикладами їх можуть служити: § колагеназа, § ряд протеїназ мікробного походження (термолізин, компонент пронази і ін.). Пепсин, трипсин і хімотрипсин виділяються залізистими клітинами у вигляді неактивних проферментів — зимогенів: пепсиногену, трипсиногену і хімотрипсиногену, оскільки їх активні центри заблоковані фрагментами поліпептидного ланцюга, після гідролітичного відщеплення яких фермент набуває активності. Дуже важливою особливістю протеїназ є вибірковий (селективний) характер їх дії на пептидні зв'язки в білковій молекулі. Так: § пепсин вибірково прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених аміногрупою фенілаланіну, тирозину або лейцину; Міститься в слизовій оболонці шлунку; кристалічний препарат має дуже високу активність: 1 г пепсину за 2 год. розкладає 50 кг звареного білку яйця та створожує 100.000 л молока. В організмі знаходиться у вигляді пепсиногену, вивільняється під впливом соляної кислоти. § трипсин — прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених карбоксильною групою аргініну або лізину; Міститься у соці підшлункової залози. В організмі знаходиться у вигляді трипсиногену. Вивільняється під впливом ентерокінази. § хімотрипсин — прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених карбоксильною групою тирозину або фенілаланіну; Міститься в підшлунковій залозі. Трипсин і хімотрипсин розщеплюють білки загиблих клітин, що утворюють гній. § ренін - розщеплює пептидні зв’язки між фенілаланіном та метіоніном в казеїні. Міститься в четвертому відділі шлунку теляти (сичузі), називається сичужним ферментом. Застосовується для створожування молока у виробництві сиру шляхом перетворення розчиненного білка казеїногену в нерозчинний осад казеїнату кальцію. 1 г реніну створожує 4.550 л молока; § папаїн — прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених аргініном, лізином і фенілаланіном. Рослинний протеолітичний фермент. Отримують у вигляді сухого порошку з соку плодів динного дерева (Carica papaya). Міститься також в дріжджах. Активується сульфгідрильними сполуками. Особливу роль відіграє при цьому відновлений глутатіон. Він передає водень до окисленої форми ферменту, і, відновлюючи його, переводить у активний стан, що негативно впливає на зберігання дріжджів. Відновлений глутатіон підвищує протеолітичну активність дріжджів, прискорюючи процес їх автолізу і зменшуючи цим їх термін зберігання. Для попередження цього необхідно перевести глутатіон в окислену форму.
В результаті дії певної протеїнази індивідуальний білок розщеплюється завжди на строго обмежене число пептидів. Це знаходить практичне використання при визначенні первинної структури білків і має величезне значення для регуляції обміну речовин, оскільки багато продуктів селективного гідролізу білків мають високу біологічну активність: саме цим шляхом з проферментів виникають ферменти, з попередників гормонів — гормони і тому подібне. Причина вибіркової дії протеїназ полягає в тому, що радикал амінокислоти, по сусідству з якою гідролізується пептидний зв'язок, служить для утворення фермент-субстратного комплексу.
Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.004 сек.) |